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万見
- PDB-4g56: Crystal Structure of full length PRMT5/MEP50 complexes from Xenop... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4g56
タイトルCrystal Structure of full length PRMT5/MEP50 complexes from Xenopus laevis
要素
  • Hsl7 protein
  • MGC81050 protein
キーワードTRANSFERASE / protein arginine methyltransferase / protein complexes / histone methylation / Structural Genomics / PSI-Biology / New York Structural Genomics Research Consortium / NYSGRC
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AR3 methyltransferase activity / oocyte axis specification / type II protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N symmetric methyltransferase activity / Golgi ribbon formation / histone H4R3 methyltransferase activity / : / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / methylosome / mitotic DNA replication checkpoint signaling ...histone H2AR3 methyltransferase activity / oocyte axis specification / type II protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N symmetric methyltransferase activity / Golgi ribbon formation / histone H4R3 methyltransferase activity / : / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / methylosome / mitotic DNA replication checkpoint signaling / regulation of mitotic nuclear division / E-box binding / histone methyltransferase complex / circadian regulation of gene expression / transcription corepressor activity / methylation / cell division / regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Protein arginine N-methyltransferase PRMT5 / PRMT5, TIM barrel domain / PRMT5, oligomerisation domain / PRMT5 TIM barrel domain / PRMT5 oligomerisation domain / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 ...: / Protein arginine N-methyltransferase PRMT5 / PRMT5, TIM barrel domain / PRMT5, oligomerisation domain / PRMT5 TIM barrel domain / PRMT5 oligomerisation domain / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Divalent-metal-dependent TIM barrel enzymes / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / Vaccinia Virus protein VP39 / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Distorted Sandwich / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Protein arginine N-methyltransferase 5 / Methylosome protein WDR77
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Ho, M. / Wilczek, C. / Bonanno, J. / Shechter, D. / Almo, S.C. / New York Structural Genomics Research Consortium (NYSGRC)
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2013
タイトル: Structure of the arginine methyltransferase PRMT5-MEP50 reveals a mechanism for substrate specificity
著者: Ho, M.C. / Wilczek, C. / Bonanno, J.B. / Xing, L. / Seznec, J. / Matsui, T. / Carter, L.G. / Onikubo, T. / Kumar, P.R. / Chan, M.K. / Brenowitz, M. / Cheng, R.H. / Reimer, U. / Almo, S.C. / Shechter, D.
履歴
登録2012年7月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年10月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月30日Group: Derived calculations
改定 1.22013年3月13日Group: Database references
改定 1.32013年9月4日Group: Database references
改定 1.42013年9月11日Group: Other
改定 1.52017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.62024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hsl7 protein
B: MGC81050 protein
C: Hsl7 protein
D: MGC81050 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)229,9416
ポリマ－229,1724
非ポリマー7692
水1629
1
A: Hsl7 protein
B: MGC81050 protein
C: Hsl7 protein
D: MGC81050 protein
ヘテロ分子

A: Hsl7 protein
B: MGC81050 protein
C: Hsl7 protein
D: MGC81050 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)459,88212
ポリマ－458,3458
非ポリマー1,5384
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area30530 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area138580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)181.856, 101.935, 125.679
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Hsl7 protein / Methyltransferase Hsl7


分子量: 75713.453 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 2-633 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: hsl7, PRMT5 / プラスミド: pFL
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: Q6NUA1
#2: タンパク質 MGC81050 protein


分子量: 38872.746 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 2-333 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: MEP50, MGC81050, wdr77 / プラスミド: pSPL
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: Q6NUD0
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.6 % / Mosaicity: 0.135 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 35%MPD, 100mM Bis-Tris, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年4月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→50 Å / Num. all: 49960 / Num. obs: 49895 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 1.5 / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Χ2: 1.067 / Net I/σ(I): 5.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.95-3.0660.89848881.062199.9
3.06-3.186.20.65349411.083199.9
3.18-3.326.30.46749211.0961100
3.32-3.56.40.32649481.0991100
3.5-3.726.20.22549451.0991100
3.72-46.30.16549621.1011100
4-4.416.60.11349891.0631100
4.41-5.046.40.08550231.061100
5.04-6.356.50.08750581.0431100
6.35-506.10.05552650.964199.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.8_1069精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CBASSデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.95→37.898 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.29 / FOM work R set: 0.794 / SU ML: 0.35 / σ(F): 1.42 / 位相誤差: 27.29 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2756 1957 4.02 %RANDOM
Rwork0.2178 ---
obs0.2201 48735 97.62 %-
all-49960 --
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 155.52 Å2 / Biso mean: 65.2201 Å2 / Biso min: 19.52 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.404 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→37.898 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14413 0 52 9 14474
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00214853
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.56820189
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0392198
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0022597
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.1015396
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.95-3.02330.34541240.3046305091
3.0233-3.1050.2921330.2849319094
3.105-3.19630.33311380.2664324196
3.1963-3.29940.29981410.2665325196
3.2994-3.41720.32891380.255326797
3.4172-3.5540.33281370.2396330698
3.554-3.71560.28091420.2227335998
3.7156-3.91130.31291410.2212336399
3.9113-4.15610.25221390.2012336499
4.1561-4.47650.27681430.1924341899
4.4765-4.92610.24431410.1804341799
4.9261-5.63690.23141430.1952344099
5.6369-7.09430.28671440.22363474100
7.0943-37.90070.23551530.19823638100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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