[日本語] English
万見
- PDB-8e0c: Crystal structure of human Sar1bH79G -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8e0c
タイトルCrystal structure of human Sar1bH79G
要素GTP-binding protein SAR1b
キーワードSIGNALING PROTEIN / Sar1b / GDP / COPII (COPII) / small GTPase (低分子量GTPアーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of lipid transport / regulation of COPII vesicle coating / vesicle organization / COPII vesicle coat / positive regulation of protein exit from endoplasmic reticulum / Chylomicron assembly / membrane organization / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / Cargo concentration in the ER / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I ...regulation of lipid transport / regulation of COPII vesicle coating / vesicle organization / COPII vesicle coat / positive regulation of protein exit from endoplasmic reticulum / Chylomicron assembly / membrane organization / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / Cargo concentration in the ER / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / COPII-mediated vesicle transport / lipoprotein transport / Golgi cisterna membrane / lipid homeostasis / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / endoplasmic reticulum exit site / MHC class II antigen presentation / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / intracellular protein transport / ER to Golgi transport vesicle membrane / GTPase activity / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / metal ion binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
small GTPase SAR1 family profile. / Small GTPase superfamily, SAR1-type / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
グアノシン三リン酸 / GTP-binding protein SAR1b
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.993 Å
データ登録者Huang, Q.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM040654 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 CA163255 米国
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2023
タイトル: The alarmone ppGpp selectively inhibits the isoform A of the human small GTPase Sar1.
著者: Huang, Q. / Szebenyi, D.M.E.
履歴
登録2022年8月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: GTP-binding protein SAR1b
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9274
ポリマ－22,3551
非ポリマー5723
水2,324129
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)40.652, 52.525, 81.405
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 GTP-binding protein SAR1b / GTP-binding protein B / GTBPB


分子量: 22354.768 Da / 分子数: 1 / 変異: H79G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SAR1B, SARA2, SARB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y6B6
#2: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / グアノシン三リン酸


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.72 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 1.2M (NH4)2SO4 and 0.1M sodium citrate, pH5.5.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.9778 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2013年12月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9778 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.993→50 Å / Num. obs: 12363 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.164 / Net I/σ(I): 21.6
反射 シェル解像度: 1.993→2.03 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.438 / Mean I/σ(I) obs: 7.8 / Num. unique obs: 601 / % possible all: 97.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 8dzm

8dzm


解像度: 1.993→32.148 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.67 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2339 1233 10 %
Rwork0.1699 11092 -
obs0.1761 12325 99.05 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 66.77 Å2 / Biso mean: 26.81 Å2 / Biso min: 11.18 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.993→32.148 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1458 0 34 129 1621
Biso mean--21.45 31.83 -
残基数----185
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081518
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2662056
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05231
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006257
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.516560
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.9934-2.07310.28031280.1843116094
2.0731-2.16750.23281340.1701119899
2.1675-2.28170.25591350.1667121299
2.2817-2.42460.23851340.16781213100
2.4246-2.61180.24981370.18351227100
2.6118-2.87450.23011370.17611234100
2.8745-3.290.23991390.17591247100
3.29-4.14370.22851400.15451267100
4.1437-32.1480.21591490.17161334100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る