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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8e0a | |||||||||
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タイトル | Crystal structure of human Sar1b | |||||||||
要素 | GTP-binding protein SAR1b | |||||||||
キーワード | SIGNALING PROTEIN / Sar1b / GDP / COPII (COPII) / small GTPase (低分子量GTPアーゼ) | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 regulation of lipid transport / regulation of COPII vesicle coating / vesicle organization / COPII vesicle coat / positive regulation of protein exit from endoplasmic reticulum / Chylomicron assembly / membrane organization / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / Cargo concentration in the ER / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I ...regulation of lipid transport / regulation of COPII vesicle coating / vesicle organization / COPII vesicle coat / positive regulation of protein exit from endoplasmic reticulum / Chylomicron assembly / membrane organization / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / Cargo concentration in the ER / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / COPII-mediated vesicle transport / lipoprotein transport / Golgi cisterna membrane / lipid homeostasis / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / endoplasmic reticulum exit site / MHC class II antigen presentation / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / intracellular protein transport / ER to Golgi transport vesicle membrane / GTPase activity / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / metal ion binding / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.797 Å | |||||||||
データ登録者 | Huang, Q. | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Proteins / 年: 2023 タイトル: The alarmone ppGpp selectively inhibits the isoform A of the human small GTPase Sar1. 著者: Huang, Q. / Szebenyi, D.M.E. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8e0a.cif.gz | 162.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8e0a.ent.gz | 127.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8e0a.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e0/8e0a ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e0/8e0a | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 8dzmSC 8dznC 8dzoC 8dztC 8e0bC 8e0cC 8e0dC 8e0hC S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 22435.861 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SAR1B, SARA2, SARB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y6B6 #2: 化合物 | ChemComp-SO4 / #3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.7 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 1.2M (NH4)2SO4 and 0.1M sodium citrate, pH5.5. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.9778 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2013年12月5日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9778 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.79→50 Å / Num. obs: 40321 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 32.5 |
反射 シェル | 解像度: 1.79→1.83 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.303 / Mean I/σ(I) obs: 5 / Num. unique obs: 2011 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 8dzm 解像度: 1.797→29.545 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.29 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 131.36 Å2 / Biso mean: 31.9701 Å2 / Biso min: 11.07 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 1.797→29.545 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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