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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7uir | |||||||||
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タイトル | Cocrystal structure of human CaMKII-alpha (CAMK2A)kinase domain and Tiam1 in complex with ATP | |||||||||
要素 |
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キーワード | TRANSFERASE / CaMKII / Kinase / Human / CAMK2A | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of Schwann cell chemotaxis / brain-derived neurotrophic factor receptor signaling pathway / regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / RAC3 GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / regulation of dopaminergic neuron differentiation / CDC42 GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / EPHB-mediated forward signaling / peptidyl-threonine autophosphorylation ...positive regulation of Schwann cell chemotaxis / brain-derived neurotrophic factor receptor signaling pathway / regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / RAC3 GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / regulation of dopaminergic neuron differentiation / CDC42 GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / EPHB-mediated forward signaling / peptidyl-threonine autophosphorylation / NRAGE signals death through JNK / regulation of endocannabinoid signaling pathway / kinocilium / RAC1 GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / extrinsic component of postsynaptic density membrane / G alpha (12/13) signalling events / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / regulation of neurotransmitter secretion / regulation of neuron migration / dendritic spine development / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / cell-cell contact zone / Trafficking of AMPA receptors / positive regulation of calcium ion transport / protein localization to membrane / negative regulation of hydrolase activity / cardiac muscle hypertrophy / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / activation of GTPase activity / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / regulation of postsynapse organization / neuron projection extension / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / main axon / positive regulation of axonogenesis / small GTPase-mediated signal transduction / regulation of GTPase activity / pericentriolar material / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / Rac protein signal transduction / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Phase 0 - rapid depolarisation / regulation of neuronal synaptic plasticity / Ion transport by P-type ATPases / Long-term potentiation / Regulation of MECP2 expression and activity / HSF1-dependent transactivation / ephrin receptor signaling pathway / cellular response to interferon-beta / glutamate receptor binding / axonal growth cone / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Ion homeostasis / somatodendritic compartment / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / ephrin receptor binding / cell-matrix adhesion / guanyl-nucleotide exchange factor activity / response to ischemia / angiotensin-activated signaling pathway / RAF activation / ruffle membrane / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / G1/S transition of mitotic cell cycle / phospholipid binding / receptor tyrosine kinase binding / cellular response to type II interferon / positive regulation of neuron projection development / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / calcium ion transport / endocytic vesicle membrane / Interferon gamma signaling / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / cell-cell junction / cell migration / kinase activity / Ca2+ pathway / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / peptidyl-serine phosphorylation / RAF/MAP kinase cascade / microtubule binding / protein autophosphorylation / dendritic spine / calmodulin binding / postsynaptic density / positive regulation of cell migration / neuron projection / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) Mus musculus (ハツカネズミ) | |||||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å | |||||||||
データ登録者 | Ozden, C. / Stratton, M.M. / Garman, S.C. | |||||||||
資金援助 | 1件
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引用 | ジャーナル: Cell Rep / 年: 2022 タイトル: CaMKII binds both substrates and activators at the active site. 著者: Ozden, C. / Sloutsky, R. / Mitsugi, T. / Santos, N. / Agnello, E. / Gaubitz, C. / Foster, J. / Lapinskas, E. / Esposito, E.A. / Saneyoshi, T. / Kelch, B.A. / Garman, S.C. / Hayashi, Y. / Stratton, M.M. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7uir.cif.gz | 129.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7uir.ent.gz | 96.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7uir.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7uir_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7uir_full_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7uir_validation.xml.gz | 21.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7uir_validation.cif.gz | 29 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ui/7uir ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ui/7uir | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 6x5gC 6x5qC 7kl0C 7kl1C 7uiqC 7uisC 7ujpC 7ujqC 7ujrC 7ujsC 7ujtC 6vzkS C: 同じ文献を引用 (文献) S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Component-ID: _ / Refine code: _
NCSアンサンブル:
NCS oper:
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 30548.086 Da / 分子数: 2 / 変異: D135N, Q223K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CAMK2A, CAMKA, KIAA0968 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) 参照: UniProt: Q9UQM7, Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2160.521 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q60610 #3: 化合物 | ChemComp-EPE / | #4: 化合物 | #5: 化合物 | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.61 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1 M HEPES, 16% PEG 6000, 0.1% v/v Triton X-114 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: 100 K thorughout the collection / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 R 200K-A / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月23日 / 詳細: Rigaku VariMax HF | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 3.1→50 Å / Num. obs: 16953 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.287 / Rpim(I) all: 0.131 / Rrim(I) all: 0.317 / Χ2: 3.446 / Net I/σ(I): 3.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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-位相決定
位相決定 | 手法: 分子置換 |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 6vzk 解像度: 3.1→33.31 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.89 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.839 / SU B: 22.977 / SU ML: 0.376 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.456 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 122.41 Å2 / Biso mean: 41.56 Å2 / Biso min: 14.05 Å2
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精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 3.1→33.31 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05
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LS精密化 シェル | 解像度: 3.103→3.183 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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