[日本語] English
万見
- PDB-7pag: The pore conformation of lymphocyte perforin -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pag
タイトルThe pore conformation of lymphocyte perforin
要素Perforin-1パーフォリン
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / Pore forming protein perforin
機能・相同性
機能・相同性情報


immune response to tumor cell / granzyme-mediated programmed cell death signaling pathway / cytolytic granule / pore-forming activity / protein transmembrane transport / immunological synapse formation / wide pore channel activity / positive regulation of killing of cells of another organism / protein import / defense response to tumor cell ...immune response to tumor cell / granzyme-mediated programmed cell death signaling pathway / cytolytic granule / pore-forming activity / protein transmembrane transport / immunological synapse formation / wide pore channel activity / positive regulation of killing of cells of another organism / protein import / defense response to tumor cell / protein secretion / 免疫シナプス / endosome lumen / protein homooligomerization / T cell mediated cytotoxicity / 概日リズム / cytoplasmic vesicle / defense response to virus / killing of cells of another organism / calcium ion binding / extracellular space / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Perforin-1, C2 domain / Membrane attack complex component/perforin domain, conserved site / Membrane attack complex/perforin (MACPF) domain signature. / membrane-attack complex / perforin / Membrane attack complex/perforin (MACPF) domain profile. / MAC/Perforin domain / Membrane attack complex component/perforin (MACPF) domain / C2ドメイン / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2ドメイン ...Perforin-1, C2 domain / Membrane attack complex component/perforin domain, conserved site / Membrane attack complex/perforin (MACPF) domain signature. / membrane-attack complex / perforin / Membrane attack complex/perforin (MACPF) domain profile. / MAC/Perforin domain / Membrane attack complex component/perforin (MACPF) domain / C2ドメイン / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2ドメイン / C2 domain profile. / C2 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
パーフォリン
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Ivanova, M.E. / Lukoyanova, N. / Malhotra, S. / Topf, M. / Trapani, J.A. / Voskoboinik, I. / Saibil, H.R.
資金援助 英国, 6件
組織認可番号国
Wellcome Trust106249/Z/14/Z 英国
Wellcome Trust209250/Z/17/Z 英国
Wellcome Trust208398/Z/17/Z 英国
European Research Council (ERC)294408 英国
Wellcome Trust202679/Z/16/Z 英国
Wellcome Trust206166/Z/17/Z 英国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022
タイトル: The pore conformation of lymphocyte perforin.
著者: Marina E Ivanova / Natalya Lukoyanova / Sony Malhotra / Maya Topf / Joseph A Trapani / Ilia Voskoboinik / Helen R Saibil /
要旨: Perforin is a pore-forming protein that facilitates rapid killing of pathogen-infected or cancerous cells by the immune system. Perforin is released from cytotoxic lymphocytes, together with ...Perforin is a pore-forming protein that facilitates rapid killing of pathogen-infected or cancerous cells by the immune system. Perforin is released from cytotoxic lymphocytes, together with proapoptotic granzymes, to bind to a target cell membrane where it oligomerizes and forms pores. The pores allow granzyme entry, which rapidly triggers the apoptotic death of the target cell. Here, we present a 4-Å resolution cryo-electron microscopy structure of the perforin pore, revealing previously unidentified inter- and intramolecular interactions stabilizing the assembly. During pore formation, the helix-turn-helix motif moves away from the bend in the central β sheet to form an intermolecular contact. Cryo-electron tomography shows that prepores form on the membrane surface with minimal conformational changes. Our findings suggest the sequence of conformational changes underlying oligomerization and membrane insertion, and explain how several pathogenic mutations affect function.
履歴
登録2021年7月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-13269
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-13269
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Perforin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,1685
ポリマ－60,8271
非ポリマー3414
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization, Monomeric perforin oligomerises into arcs and rings on the membrane in the presence of Ca2+ at 37 degrees, 電子顕微鏡法, Negative stain EM was performed to ...根拠: assay for oligomerization, Monomeric perforin oligomerises into arcs and rings on the membrane in the presence of Ca2+ at 37 degrees, 電子顕微鏡法, Negative stain EM was performed to confirm the presence of perforin oligomers
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area410 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area31220 Å2

-
要素

#1: タンパク質 Perforin-1 / パーフォリン / P1 / Cytolysin / Lymphocyte pore-forming protein


分子量: 60827.051 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Prf1, Pfp
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P10820
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Oligomerised mouse Perforin in its inserted state / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: YES
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R2/2
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 49.6 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

-
解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 229789
詳細: 229,789 particles were symmetry expanded with C22 symmetry giving the final number of particles 5,055,358
対称性のタイプ: POINT

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る