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- PDB-7cqp: Complex of TRPC4 and Calmodulin_Nlobe -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7cqp
タイトルComplex of TRPC4 and Calmodulin_Nlobe
要素
  • Calmodulin-1
  • Peptide from Short transient receptor potential channel 4
キーワードSIGNALING PROTEIN / Calmodulin / TRP channel
機能・相同性
機能・相同性情報


CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Cam-PDE 1 activation / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Sodium/Calcium exchangers / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation ...CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Cam-PDE 1 activation / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Sodium/Calcium exchangers / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / RHO GTPases activate PAKs / Calmodulin induced events / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Ion transport by P-type ATPases / Calcineurin activates NFAT / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Protein methylation / RAF activation / VEGFR2 mediated vascular permeability / RAS processing / gamma-aminobutyric acid secretion / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Ca2+ pathway / RHO GTPases activate IQGAPs / Extra-nuclear estrogen signaling / RAF/MAP kinase cascade / store-operated calcium channel activity / PKA activation / Smooth Muscle Contraction / Platelet degranulation / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / TRP channels / Stimuli-sensing channels / inositol 1,4,5 trisphosphate binding / Ion homeostasis / calcium ion import / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / cortical cytoskeleton / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / oligodendrocyte differentiation / calcineurin-mediated signaling / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / adenylate cyclase binding / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / titin binding / voltage-gated potassium channel complex / sperm midpiece / calcium channel complex / calyx of Held / adenylate cyclase activator activity / regulation of heart rate / protein serine/threonine kinase activator activity / sarcomere / regulation of cytokinesis / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / spindle microtubule / beta-catenin binding / caveola / cellular response to type II interferon / spindle pole / G2/M transition of mitotic cell cycle / cell-cell junction / myelin sheath / basolateral plasma membrane / transmembrane transporter binding / cadherin binding / membrane raft / centrosome / calcium ion binding / protein kinase binding / cell surface / protein-containing complex / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transient receptor potential channel, canonical 4 / Transient receptor ion channel domain / Transient receptor ion channel II / Transient receptor ion channel II / Transient receptor potential channel, canonical / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / Ankyrin repeat / EF-hand domain pair ...Transient receptor potential channel, canonical 4 / Transient receptor ion channel domain / Transient receptor ion channel II / Transient receptor ion channel II / Transient receptor potential channel, canonical / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / Ankyrin repeat / EF-hand domain pair / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / EF-hand, calcium binding motif / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Short transient receptor potential channel 4
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Shen, Z.S.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31670765 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31870746 中国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2021
タイトル: Calmodulin binds to Drosophila TRP with an unexpected mode.
著者: Chen, W. / Shen, Z. / Asteriti, S. / Chen, Z. / Ye, F. / Sun, Z. / Wan, J. / Montell, C. / Hardie, R.C. / Liu, W. / Zhang, M.
履歴
登録2020年8月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Calmodulin-1
C: Peptide from Short transient receptor potential channel 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,3154
ポリマ－12,2352
非ポリマー802
水54030
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1790 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area5250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.460, 64.460, 120.751
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-226-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin-1


分子量: 8868.894 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Calm1, Calm, Cam, Cam1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP26
#2: タンパク質・ペプチド Peptide from Short transient receptor potential channel 4 / TrpC4 / Capacitative calcium entry channel Trp4 / Receptor-activated cation channel TRP4


分子量: 3365.822 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q9QUQ5
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.44 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸発脱水法
詳細: 55.7% w/v Polyethylene glycol 1000, 150mM MES, 2% v/v 2-Methyl-2,4-pentanediol, pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 12754 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.102 / Rpim(I) all: 0.039 / Rrim(I) all: 0.11 / Χ2: 0.938 / Net I/σ(I): 5.6 / Num. measured all: 330733
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.9-1.937.51.00421880.7680.3861.0760.83799.5
1.93-1.977.61.00122520.7540.3831.0730.8399.6
1.97-2.017.50.76922070.8120.2960.8250.89199.7
2.01-2.057.50.65322240.8770.2510.70.92999.6
2.05-2.097.50.54822550.8980.2110.5880.92699.3
2.09-2.147.50.48922490.9270.190.5240.92299.8
2.14-2.197.40.39621850.9420.1540.4260.98999.8
2.19-2.257.40.33422530.9550.1310.3591.0899.7
2.25-2.327.20.27722530.9620.110.2981.05100
2.32-2.396.50.24722300.960.1040.2691.07999.1
2.39-2.487.30.22421970.9730.0880.2411.07499.9
2.48-2.587.80.1922340.9790.0720.2031.08199.9
2.58-2.77.70.15822720.9840.060.1691.086100
2.7-2.847.60.14322140.9870.0550.1531.105100
2.84-3.027.60.11722100.990.0450.1261.051100
3.02-3.257.30.10222630.9920.040.110.993100
3.25-3.586.60.08122460.9940.0340.0880.88799.6
3.58-4.097.90.06822260.9960.0260.0730.76100
4.09-5.167.70.0622340.9960.0230.0640.641100
5.16-507.30.05722470.9970.0220.0610.57199.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.14_3228精密化
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1up5

1up5


解像度: 1.9→40.988 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2498 607 4.96 %
Rwork0.2194 11637 -
obs0.221 12244 99.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 54.34 Å2 / Biso mean: 27.54 Å2 / Biso min: 16.17 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→40.988 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数725 0 2 30 757
Biso mean--24.2 28.56 -
残基数----95
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.9-2.09120.28181400.2358280099
2.0912-2.39380.22831350.2299285799
2.3938-3.01580.24021460.23652915100
3.0158-40.9880.2541860.20553065100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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