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- PDB-7cqp: Complex of TRPC4 and Calmodulin_Nlobe -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7cqp
タイトルComplex of TRPC4 and Calmodulin_Nlobe
要素
  • Calmodulin-1カルモジュリン
  • Peptide from Short transient receptor potential channel 4ペプチド
キーワードSIGNALING PROTEIN / Calmodulin (カルモジュリン) / TRP channel (TRPチャネル)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of action potential firing rate / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Cam-PDE 1 activation / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Sodium/Calcium exchangers / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Calcineurin activates NFAT ...regulation of action potential firing rate / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Cam-PDE 1 activation / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Sodium/Calcium exchangers / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Calcineurin activates NFAT / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / RHO GTPases activate PAKs / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Calmodulin induced events / Ion transport by P-type ATPases / eNOS activation / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / gamma-aminobutyric acid secretion / Phase 0 - rapid depolarisation / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Protein methylation / RAF activation / RAS processing / Ca2+ pathway / VEGFR2 mediated vascular permeability / Smooth Muscle Contraction / Extra-nuclear estrogen signaling / RHO GTPases activate IQGAPs / manganese ion transport / RAF/MAP kinase cascade / store-operated calcium channel activity / PKA activation / TRPチャネル / Platelet degranulation / cation channel complex / Stimuli-sensing channels / inositol 1,4,5 trisphosphate binding / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Ion homeostasis / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / calcium ion import / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / regulation of synaptic vesicle endocytosis / response to corticosterone / organelle localization by membrane tethering / oligodendrocyte differentiation / autophagosome membrane docking / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / regulation of cardiac muscle cell action potential / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / N-terminal myristoylation domain binding / cortical cytoskeleton / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / adenylate cyclase binding / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / nitric-oxide synthase binding / catalytic complex / detection of calcium ion / sperm midpiece / regulation of calcium ion transport / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cardiac muscle contraction / calcium channel inhibitor activity / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / activation of adenylate cyclase activity / adenylate cyclase activator activity / phosphatidylinositol 3-kinase binding / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / titin binding / voltage-gated potassium channel complex / positive regulation of protein dephosphorylation / sarcomere / calcium channel complex / response to amphetamine / ミトコンドリア / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cytosolic calcium ion concentration / regulation of heart rate / enzyme regulator activity / nitric-oxide synthase regulator activity / calcium ion transmembrane transport / regulation of synaptic vesicle exocytosis / regulation of cytokinesis / calcium channel activity / synaptic vesicle membrane / caveola / calcium-mediated signaling / positive regulation of DNA binding / response to calcium ion / spindle microtubule / calcium ion transport / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / 紡錘体 / beta-catenin binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / calcium-dependent protein binding / basolateral plasma membrane / cell-cell junction
類似検索 - 分子機能
Transient receptor potential channel, canonical 4 / Transient receptor ion channel II / Transient receptor ion channel domain / Transient receptor potential channel, canonical / EF-hand domain pair / Ankyrin repeat region circular profile. / Ankyrin repeat profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily ...Transient receptor potential channel, canonical 4 / Transient receptor ion channel II / Transient receptor ion channel domain / Transient receptor potential channel, canonical / EF-hand domain pair / Ankyrin repeat region circular profile. / Ankyrin repeat profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Short transient receptor potential channel 4
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Shen, Z.S.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31670765 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31870746 中国
引用ジャーナル: Structure / : 2021
タイトル: Calmodulin binds to Drosophila TRP with an unexpected mode.
著者: Chen, W. / Shen, Z. / Asteriti, S. / Chen, Z. / Ye, F. / Sun, Z. / Wan, J. / Montell, C. / Hardie, R.C. / Liu, W. / Zhang, M.
履歴
登録2020年8月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Calmodulin-1
C: Peptide from Short transient receptor potential channel 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,3154
ポリマ-12,2352
非ポリマー802
54030
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1790 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area5250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.460, 64.460, 120.751
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-226-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin-1 / カルモジュリン


分子量: 8868.894 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Calm1, Calm, Cam, Cam1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP26
#2: タンパク質・ペプチド Peptide from Short transient receptor potential channel 4 / ペプチド / TrpC4 / Capacitative calcium entry channel Trp4 / Receptor-activated cation channel TRP4


分子量: 3365.822 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q9QUQ5
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.44 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸発脱水法
詳細: 55.7% w/v Polyethylene glycol 1000, 150mM MES, 2% v/v 2-Methyl-2,4-pentanediol, pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 12754 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.102 / Rpim(I) all: 0.039 / Rrim(I) all: 0.11 / Χ2: 0.938 / Net I/σ(I): 5.6 / Num. measured all: 330733
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.9-1.937.51.00421880.7680.3861.0760.83799.5
1.93-1.977.61.00122520.7540.3831.0730.8399.6
1.97-2.017.50.76922070.8120.2960.8250.89199.7
2.01-2.057.50.65322240.8770.2510.70.92999.6
2.05-2.097.50.54822550.8980.2110.5880.92699.3
2.09-2.147.50.48922490.9270.190.5240.92299.8
2.14-2.197.40.39621850.9420.1540.4260.98999.8
2.19-2.257.40.33422530.9550.1310.3591.0899.7
2.25-2.327.20.27722530.9620.110.2981.05100
2.32-2.396.50.24722300.960.1040.2691.07999.1
2.39-2.487.30.22421970.9730.0880.2411.07499.9
2.48-2.587.80.1922340.9790.0720.2031.08199.9
2.58-2.77.70.15822720.9840.060.1691.086100
2.7-2.847.60.14322140.9870.0550.1531.105100
2.84-3.027.60.11722100.990.0450.1261.051100
3.02-3.257.30.10222630.9920.040.110.993100
3.25-3.586.60.08122460.9940.0340.0880.88799.6
3.58-4.097.90.06822260.9960.0260.0730.76100
4.09-5.167.70.0622340.9960.0230.0640.641100
5.16-507.30.05722470.9970.0220.0610.57199.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.14_3228精密化
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1up5
解像度: 1.9→40.988 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2498 607 4.96 %
Rwork0.2194 11637 -
obs0.221 12244 99.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 54.34 Å2 / Biso mean: 27.54 Å2 / Biso min: 16.17 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→40.988 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数725 0 2 30 757
Biso mean--24.2 28.56 -
残基数----95
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.9-2.09120.28181400.2358280099
2.0912-2.39380.22831350.2299285799
2.3938-3.01580.24021460.23652915100
3.0158-40.9880.2541860.20553065100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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