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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7cly
タイトルStructure of the DOCK8 DHR-1 domain crystallized with di-C8-phosphatidylinositol-(4,5)-bisphosphate
要素Dedicator of cytokinesis protein 8
キーワードSIGNALING PROTEIN / Dock / guanine nucleotide exchange factor (グアニンヌクレオチド交換因子) / GTPase (GTPアーゼ) / Cdc42 / membrane (生体膜) / di-C8-PI(4 / 5)P2 / phosphoinositide (ホスファチジルイノシトール)
機能・相同性
機能・相同性情報


memory T cell proliferation / RHOJ GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / dendritic cell migration / immunological synapse formation / cellular response to chemokine / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / leading edge membrane / negative regulation of T cell apoptotic process ...memory T cell proliferation / RHOJ GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / dendritic cell migration / immunological synapse formation / cellular response to chemokine / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / leading edge membrane / negative regulation of T cell apoptotic process / small GTPase mediated signal transduction / cell leading edge / lamellipodium membrane / positive regulation of T cell migration / positive regulation of establishment of T cell polarity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / positive regulation of GTPase activity / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Dedicator of cytokinesis C, C2 domain / Dedicator of cytokinesis C/D, N-terminal / Dedicator of cytokinesis C/D, N terminal / Dedicator of cytokinesis / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe A / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe C / DHR-2, Lobe A / C2 domain in Dock180 and Zizimin proteins / C2 DOCK-type domain / C2 DOCK-type domain profile. ...Dedicator of cytokinesis C, C2 domain / Dedicator of cytokinesis C/D, N-terminal / Dedicator of cytokinesis C/D, N terminal / Dedicator of cytokinesis / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe A / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe C / DHR-2, Lobe A / C2 domain in Dock180 and Zizimin proteins / C2 DOCK-type domain / C2 DOCK-type domain profile. / DOCKER domain profile. / DOCKER domain / C2 domain superfamily / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Dedicator of cytokinesis protein 8
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.432 Å
データ登録者Kukimoto-Niino, M. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S. / Fukui, Y. / Uruno, T.
引用ジャーナル: Life Sci Alliance / : 2021
タイトル: A conserved PI(4,5)P2-binding domain is critical for immune regulatory function of DOCK8.
著者: Sakurai, T. / Kukimoto-Niino, M. / Kunimura, K. / Yamane, N. / Sakata, D. / Aihara, R. / Yasuda, T. / Yokoyama, S. / Shirouzu, M. / Fukui, Y. / Uruno, T.
履歴
登録2020年7月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dedicator of cytokinesis protein 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,4821
ポリマ-21,4821
非ポリマー00
3,675204
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)89.046, 89.046, 49.437
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-859-

HOH

21A-896-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Dedicator of cytokinesis protein 8


分子量: 21482.451 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Dock8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Cell-free protein synthesis / 参照: UniProt: Q8C147
#2: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 204 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.07 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4 / 詳細: PEG 3350, sodium sulfate decahydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.43→50 Å / Num. obs: 37170 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 12.9 % / Rrim(I) all: 0.07 / Net I/σ(I): 37
反射 シェル解像度: 1.43→1.48 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique obs: 3588 / Rrim(I) all: 0.963 / % possible all: 98.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3CLX
解像度: 1.432→33.084 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.15 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2169 1856 5.01 %
Rwork0.1946 --
obs0.1957 37082 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.432→33.084 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1430 0 0 204 1634
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051472
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8192003
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.379539
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082220
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005255
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.432-1.47070.28551320.26842650X-RAY DIFFRACTION100
1.4707-1.5140.28591450.24422667X-RAY DIFFRACTION100
1.514-1.56290.26331210.23492696X-RAY DIFFRACTION100
1.5629-1.61870.22661330.2222680X-RAY DIFFRACTION100
1.6187-1.68360.21661460.2132668X-RAY DIFFRACTION100
1.6836-1.76020.24411270.20852698X-RAY DIFFRACTION100
1.7602-1.8530.21711500.19942691X-RAY DIFFRACTION100
1.853-1.9690.21591600.19142658X-RAY DIFFRACTION100
1.969-2.1210.21251450.1842717X-RAY DIFFRACTION100
2.121-2.33440.17471640.18112691X-RAY DIFFRACTION100
2.3344-2.67210.26491430.19342736X-RAY DIFFRACTION100
2.6721-3.36610.21521480.18482774X-RAY DIFFRACTION100
3.3661-33.09260.20321420.19162900X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.57110.7356-0.09442.24190.29531.84690.1199-0.2524-0.25680.1234-0.065-0.07850.01930.0386-0.03970.1219-0.00550.00450.1059-0.00290.0819.35992.8351-1.3364
21.9944-1.5142-0.75442.7959-0.76352.7757-0.196-0.38440.16620.4410.2079-0.2848-0.17490.2102-0.05390.14310.022-0.03040.153-0.03440.154820.83965.74991.8572
33.92911.42270.87433.7047-0.0361.838-0.05720.42780.0018-0.27470.0307-0.0839-0.13750.14740.02970.1343-0.00570.04770.1785-0.03720.132126.22045.9932-11.176
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 557 through 607 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 608 through 664 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 665 through 735 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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