[日本語] English
万見
- PDB-6zt6: X-ray structure of mutated arabinofuranosidase -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zt6
タイトルX-ray structure of mutated arabinofuranosidase
要素Alpha-L-arabinofuranosidase
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Transferase (転移酵素)
機能・相同性Alpha-L-arabinofuranosidase, C-terminal / Alpha-L-arabinofuranosidase C-terminal domain / Alpha-L-arabinofuranosidase C-terminus / L-arabinose metabolic process / non-reducing end alpha-L-arabinofuranosidase / alpha-L-arabinofuranosidase activity / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycoside hydrolase superfamily / Alpha-L-arabinofuranosidase
機能・相同性情報
生物種Thermobacillus xylanilyticus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Tandrup, T. / Lo Leggio, L. / Zhao, J. / Bissaro, B. / Barbe, S. / Andre, I. / Dumon, C. / O'Donohue, M.J. / Faure, R.
引用ジャーナル: N Biotechnol / 年: 2021
タイトル: Probing the determinants of the transglycosylation/hydrolysis partition in a retaining alpha-l-arabinofuranosidase.
著者: Zhao, J. / Tandrup, T. / Bissaro, B. / Barbe, S. / Poulsen, J.N. / Andre, I. / Dumon, C. / Lo Leggio, L. / O'Donohue, M.J. / Faure, R.
履歴
登録2020年7月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年2月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22021年2月24日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Alpha-L-arabinofuranosidase
B: Alpha-L-arabinofuranosidase
C: Alpha-L-arabinofuranosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,44719
ポリマ－168,4663
非ポリマー1,98216
水22,8251267
1
A: Alpha-L-arabinofuranosidase
B: Alpha-L-arabinofuranosidase
C: Alpha-L-arabinofuranosidase
ヘテロ分子

A: Alpha-L-arabinofuranosidase
B: Alpha-L-arabinofuranosidase
C: Alpha-L-arabinofuranosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)340,89538
ポリマ－336,9316
非ポリマー3,96432
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation9_555-x,-x+y,-z+1/31
Buried area23710 Å2
ΔGint-320 kcal/mol
Surface area99210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)156.140, 156.140, 377.030
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13B
23C

NCSドメイン領域:

Component-ID: 0 / Beg auth comp-ID: ALA / Beg label comp-ID: ALA / End auth comp-ID: GLY / End label comp-ID: GLY / Refine code: 0 / Auth seq-ID: 4 - 496 / Label seq-ID: 4 - 496

Dom-IDEns-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AA
21BB
12AA
22CC
13BB
23CC

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質 Alpha-L-arabinofuranosidase /


分子量: 56155.215 Da / 分子数: 3 / 変異: R69H, L352M / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermobacillus xylanilyticus (バクテリア)
遺伝子: AbjA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O69262, non-reducing end alpha-L-arabinofuranosidase
#2: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル / 2-Methyl-2,4-pentanediol


分子量: 118.174 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-BTB / 2-[BIS-(2-HYDROXY-ETHYL)-AMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / BIS-TRIS BUFFER / ビストリス / Bis-tris methane


分子量: 209.240 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H19NO5 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1267 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.76 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.2 M ammonium acetate, 0.1 M Bis-tris pH 5.5, 45% (v/v) MPD

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 0.99 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年5月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 120575 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 16.9 % / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 15.6
反射 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Num. unique obs: 8781 / CC1/2: 0.797 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0230精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
RANTAN位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2VRQ

2vrq


解像度: 2.3→49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 4.741 / SU ML: 0.108 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.16 / ESU R Free: 0.145 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1892 1189 1 %RANDOM
Rwork0.1559 ---
obs0.1562 119386 99.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 307.83 Å2 / Biso mean: 35.93 Å2 / Biso min: 11.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.23 Å2-0.11 Å2-0 Å2
2---0.23 Å20 Å2
3---0.74 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11715 0 344 1269 13328
Biso mean--22.18 45.57 -
残基数----1470
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.01412264
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01710734
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5081.66716677
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9891.65825132
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9951494
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.04522.052687
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.647151987
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.681584
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.21541
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0213859
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022357
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.06 Å / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数
11A17095
12B17095
21A17035
22C17035
31B17164
32C17164
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.281 98 -
Rwork0.254 8664 -
all-8762 -
obs--99.78 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る