[English] 日本語
Yorodumi- PDB-5o80: Crystal Structure of R67A Mutant of alpha-L-arabinofuranosidase A... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5o80 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal Structure of R67A Mutant of alpha-L-arabinofuranosidase Ara51 from Clostridium thermocellum in complex with L-Arabinofuranose | |||||||||
Components | Intracellular exo-alpha-(1->5)-L-arabinofuranosidase | |||||||||
Keywords | HYDROLASE / Glycoside hydrolase / arabinofuranose / thioligase | |||||||||
Function / homology | Function and homology information arabinan catabolic process / L-arabinose metabolic process / non-reducing end alpha-L-arabinofuranosidase / alpha-L-arabinofuranosidase activity / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Clostridium thermocellum (bacteria) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.915 Å | |||||||||
Authors | Lafite, P. / Daniellou, R. | |||||||||
Citation | Journal: To Be Published Title: To be announced Authors: Pennec, A. / Lafite, P. / Ferrieres, V. / Daniellou, R. | |||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5o80.cif.gz | 585.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5o80.ent.gz | 479.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5o80.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o8/5o80 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o8/5o80 | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 5o7zC 5o81C 5o82C 2c7fS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 57429.969 Da / Num. of mol.: 6 / Mutation: R67A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Clostridium thermocellum (bacteria) / Gene: Cthe_2548 / Plasmid: pET28-LIC / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: A3DIH0, non-reducing end alpha-L-arabinofuranosidase #2: Sugar | ChemComp-AHR / #3: Chemical | ChemComp-DIO / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.97 Å3/Da / Density % sol: 58.57 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 1-4 dioxane, Na Cacodylate pH 6.5, sodium acetate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SOLEIL / Beamline: PROXIMA 1 / Wavelength: 0.98 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Mar 28, 2013 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.91→48.76 Å / Num. obs: 90750 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 11.266 % / Biso Wilson estimate: 63.84 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.116 / Rrim(I) all: 0.121 / Χ2: 1.039 / Net I/σ(I): 16.35 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Phasing MR |
|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2C7F Resolution: 2.915→48.76 Å / SU ML: 0.38 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 2 / Phase error: 24.57
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 278.28 Å2 / Biso mean: 58.2049 Å2 / Biso min: 20.26 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.915→48.76 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30
|