[English] 日本語
Yorodumi- PDB-5o81: Crystal Structure of R67A/E173A Mutant of alpha-L-arabinofuranosi... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5o81 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal Structure of R67A/E173A Mutant of alpha-L-arabinofuranosidase Ara51 from Clostridium thermocellum | ||||||
Components | Intracellular exo-alpha-(1->5)-L-arabinofuranosidase | ||||||
Keywords | HYDROLASE / Glycoside hydrolase / arabinofuranose / thioligase | ||||||
Function / homology | Function and homology information arabinan catabolic process / L-arabinose metabolic process / non-reducing end alpha-L-arabinofuranosidase / alpha-L-arabinofuranosidase activity / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Clostridium thermocellum (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.5 Å | ||||||
Authors | Lafite, P. / Daniellou, R. | ||||||
Citation | Journal: To Be Published Title: To be announced Authors: Pennec, A. / Lafite, P. / Ferrieres, V. / Daniellou, R. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5o81.cif.gz | 574.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5o81.ent.gz | 476.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5o81.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o8/5o81 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o8/5o81 | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 5o7zC 5o80C 5o82C 2c7fS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 57371.938 Da / Num. of mol.: 6 / Mutation: R67A E173A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Clostridium thermocellum (bacteria) / Gene: Cthe_2548 / Plasmid: p28LIC / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: A3DIH0, non-reducing end alpha-L-arabinofuranosidase #2: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.96 Å3/Da / Density % sol: 58.41 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 1-4 dioxane, Na Cacodylate pH 6.5, sodium acetate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SOLEIL / Beamline: PROXIMA 1 / Wavelength: 0.979 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 26, 2012 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.5→48.667 Å / Num. obs: 142438 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 13.279 % / Biso Wilson estimate: 52.56 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rrim(I) all: 0.104 / Χ2: 1.189 / Net I/σ(I): 21.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Phasing MR |
|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2C7F Resolution: 2.5→48.667 Å / SU ML: 0.36 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / Phase error: 25.16
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 125.53 Å2 / Biso mean: 57.4464 Å2 / Biso min: 27.88 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.5→48.667 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30
|