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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6zmr | ||||||
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タイトル | Porcine ATP synthase Fo domain | ||||||
要素 | (ATP synthase ...ATP合成酵素) x 10 | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / mitochondrion (ミトコンドリア) / ATP synthase (ATP合成酵素) / porcine (ブタ) / complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, stator stalk / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity ...Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, stator stalk / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / : / proton transmembrane transport / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / protein polyubiquitination / lipid binding / ミトコンドリア / 生体膜 / 細胞核 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Sus scrofa (ブタ) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.94 Å | ||||||
データ登録者 | Spikes, T.E. / Montgomery, M.G. / Walker, J.E. | ||||||
資金援助 | 英国, 1件
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引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020 タイトル: Structure of the dimeric ATP synthase from bovine mitochondria. 著者: Tobias E Spikes / Martin G Montgomery / John E Walker / 要旨: The structure of the dimeric ATP synthase from bovine mitochondria determined in three rotational states by electron cryo-microscopy provides evidence that the proton uptake from the mitochondrial ...The structure of the dimeric ATP synthase from bovine mitochondria determined in three rotational states by electron cryo-microscopy provides evidence that the proton uptake from the mitochondrial matrix via the proton inlet half channel proceeds via a Grotthus mechanism, and a similar mechanism may operate in the exit half channel. The structure has given information about the architecture and mechanical constitution and properties of the peripheral stalk, part of the membrane extrinsic region of the stator, and how the action of the peripheral stalk damps the side-to-side rocking motions that occur in the enzyme complex during the catalytic cycle. It also describes wedge structures in the membrane domains of each monomer, where the skeleton of each wedge is provided by three α-helices in the membrane domains of the b-subunit to which the supernumerary subunits e, f, and g and the membrane domain of subunit A6L are bound. Protein voids in the wedge are filled by three specifically bound cardiolipin molecules and two other phospholipids. The external surfaces of the wedges link the monomeric complexes together into the dimeric structures and provide a pivot to allow the monomer-monomer interfaces to change during catalysis and to accommodate other changes not related directly to catalysis in the monomer-monomer interface that occur in mitochondrial cristae. The structure of the bovine dimer also demonstrates that the structures of dimeric ATP synthases in a tetrameric porcine enzyme have been seriously misinterpreted in the membrane domains. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6zmr.cif.gz | 433 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6zmr.ent.gz | 364.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6zmr.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zm/6zmr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zm/6zmr | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 0668M 6yy0C 6z1rC 6z1uC 6zbbC 6zg7C 6zg8C 6zikC 6ziqC 6zitC 6ziuC 6znaC 6zpoC 6zqmC 6zqnC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | EMPIAR-10283 (タイトル: Cryo-EM structure of the mammalian ATP synthase tetramer bound to inhibitory protein IF1 (Part1) Data size: 141.3 Data #1: Averaged micrographs of mammalian ATP synthase tetramer [micrographs - single frame]) |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-ATP synthase ... , 10種, 17分子 8KLMNOPQRabdefgjk
#1: タンパク質 | 分子量: 7954.407 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q35914 | ||||||||||||||||
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#2: タンパク質 | 分子量: 7653.034 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 詳細: Reside 43 is trimethyl-lysine. A post-translational modification. 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: F1RWF6 #3: タンパク質 | | 分子量: 25054.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q35915 #4: タンパク質 | | 分子量: 24508.584 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A286ZYM6 #5: タンパク質 | | 分子量: 18542.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A287A2Y4, UniProt: A0A287B0C3*PLUS #6: タンパク質 | | 分子量: 8115.364 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q9MYT8 #7: タンパク質 | | 分子量: 10197.959 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q95339 #8: タンパク質 | | 分子量: 11198.080 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: ATP synthase g subunit / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: F1SAK7 #9: タンパク質 | | 分子量: 6867.134 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: ATP synthase j subunit (6.8PL) / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A4X1TX70 #10: タンパク質 | | 分子量: 6302.365 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: F1RFD4 |
-非ポリマー , 1種, 1分子
#11: 化合物 | ChemComp-CDL / |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: porcine ATP synthase Fo domain / タイプ: COMPLEX / 詳細: Reinterpretation of EMD-0668. / Entity ID: #1-#10 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: Sus scrofa (ブタ) |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア |
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EMソフトウェア | 名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.94 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 167954 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 6B2Z | ||||||||||||||||||||||||
精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 62.72 Å2 | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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