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万見
- PDB-6zik: bovine ATP synthase rotor domain, state 3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zik
タイトルbovine ATP synthase rotor domain, state 3
要素
  • ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial
  • ATP synthase subunit delta, mitochondrialATP合成酵素
  • ATP synthase subunit epsilon, mitochondrialATP合成酵素
  • ATP synthase subunit gamma, mitochondrialATP合成酵素
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / ATP synthase (ATP合成酵素) / mitochondria (ミトコンドリア) / mammalian (哺乳類) / complex / SYNTHASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial envelope / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / proton-transporting ATP synthase complex / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, catalytic sector F(1) / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton motive force-driven ATP synthesis ...Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial envelope / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / proton-transporting ATP synthase complex / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, catalytic sector F(1) / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / 細胞呼吸 / proton transmembrane transport / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ミトコンドリア内膜 / lipid binding
類似検索 - 分子機能
: / Metazoan delta subunit of F1F0-ATP synthase, C-terminal domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain ...: / Metazoan delta subunit of F1F0-ATP synthase, C-terminal domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP合成酵素 / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit delta, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.66 Å
データ登録者Spikes, T. / Montgomery, M.G. / Walker, J.E.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/M009858/1 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_U105663150 英国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020
タイトル: Structure of the dimeric ATP synthase from bovine mitochondria.
著者: Tobias E Spikes / Martin G Montgomery / John E Walker /
要旨: The structure of the dimeric ATP synthase from bovine mitochondria determined in three rotational states by electron cryo-microscopy provides evidence that the proton uptake from the mitochondrial ...The structure of the dimeric ATP synthase from bovine mitochondria determined in three rotational states by electron cryo-microscopy provides evidence that the proton uptake from the mitochondrial matrix via the proton inlet half channel proceeds via a Grotthus mechanism, and a similar mechanism may operate in the exit half channel. The structure has given information about the architecture and mechanical constitution and properties of the peripheral stalk, part of the membrane extrinsic region of the stator, and how the action of the peripheral stalk damps the side-to-side rocking motions that occur in the enzyme complex during the catalytic cycle. It also describes wedge structures in the membrane domains of each monomer, where the skeleton of each wedge is provided by three α-helices in the membrane domains of the b-subunit to which the supernumerary subunits e, f, and g and the membrane domain of subunit A6L are bound. Protein voids in the wedge are filled by three specifically bound cardiolipin molecules and two other phospholipids. The external surfaces of the wedges link the monomeric complexes together into the dimeric structures and provide a pivot to allow the monomer-monomer interfaces to change during catalysis and to accommodate other changes not related directly to catalysis in the monomer-monomer interface that occur in mitochondrial cristae. The structure of the bovine dimer also demonstrates that the structures of dimeric ATP synthases in a tetrameric porcine enzyme have been seriously misinterpreted in the membrane domains.
履歴
登録2020年6月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年9月30日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-11227
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: ATP synthase subunit gamma, mitochondrial
H: ATP synthase subunit delta, mitochondrial
I: ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial
K: ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial
L: ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial
M: ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial
N: ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial
P: ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial
Q: ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial
R: ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial
O: ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,26311
ポリマ－112,26311
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, mass spectrometry, native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area32670 Å2
ΔGint-332 kcal/mol
Surface area38720 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP合成酵素 / F-ATPase gamma subunit


分子量: 30300.760 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P05631
#2: タンパク質 ATP synthase subunit delta, mitochondrial / ATP合成酵素 / F-ATPase delta subunit


分子量: 15074.813 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P05630
#3: タンパク質・ペプチド ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / ATP合成酵素 / ATPase subunit epsilon


分子量: 5662.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P05632
#4: タンパク質
ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial / ATP synthase lipid-binding protein / ATP synthase membrane subunit c locus 2 / ATP synthase ...ATP synthase lipid-binding protein / ATP synthase membrane subunit c locus 2 / ATP synthase proteolipid P2 / ATPase protein 9 / ATPase subunit c


分子量: 7653.034 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然
詳細: Residue 43 is tri-methyl lysine. A post translational modifcation.
由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P07926
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Imaged sample bovine dimeric ATP synthase (1.2 MDa) / タイプ: COMPLEX
詳細: A focussed map of the rotor domain was created and the model fitted and refined to that. The rotor domain (chains GHIKLMNOPQR) has a mass of 0.112 MDa.
Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 1.2 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
緩衝液pH: 7.4
試料濃度: 4.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Nickel affinity purified filled by gel filtration
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 294 K
詳細: The sample was allowed to penetrate through the holey support and to distribute to both sides of the grid surface for ca. 15 sec. Then the grids were blotted with filter paper for 8-10 sec before blotting.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 12 sec. / 電子線照射量: 4.6 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
phenix.real_space_refinedev_3885精密化
PHENIXdev_3885精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4RELION3.1CTF補正
5CTFFIND4.1CTF補正
10PHENIX1.17モデル精密化
11PHENIX1.18モデル精密化
13RELION3.1最終オイラー角割当
14RELION3.1分類
15RELION3.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.66 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 61485 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-IDPDB chain-ID 3D fitting-ID
12V7Q

2v7q

A1
22V7Q

2v7q

B1
32V7Q

2v7q

C1
42V7Q

2v7q

D1
52V7Q

2v7q

E1
62V7Q

2v7q

F1
72V7Q

2v7q

G1
82V7Q

2v7q

H1
92V7Q

2v7q

I1
102V7Q

2v7q

J1
112CLY

2cly

A1
122CLY

2cly

B1
132CLY

2cly

C1
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 52.88 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00497850
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.686410600
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04261255
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00471324
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d17.22251130

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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