+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6vxk | ||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Cryo-EM Structure of the full-length A39R/PlexinC1 complex | ||||||||||||||||||
要素 |
| ||||||||||||||||||
キーワード | MEMBRANE PROTEIN / receptor / signaling / plexin | ||||||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 semaphorin receptor binding / regulation of synapse pruning / cerebellar climbing fiber to Purkinje cell synapse / Other semaphorin interactions / semaphorin receptor complex / semaphorin receptor activity / negative regulation of cell adhesion / positive regulation of axonogenesis / regulation of cell migration / regulation of cell shape ...semaphorin receptor binding / regulation of synapse pruning / cerebellar climbing fiber to Purkinje cell synapse / Other semaphorin interactions / semaphorin receptor complex / semaphorin receptor activity / negative regulation of cell adhesion / positive regulation of axonogenesis / regulation of cell migration / regulation of cell shape / cell adhesion / signaling receptor binding / extracellular region / membrane / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | Ectromelia virus (エクトロメリアウイルス) Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | ||||||||||||||||||
データ登録者 | Kuo, Y.-C. / Chen, H. / Shang, G. / Uchikawa, E. / Tian, H. / Bai, X. / Zhang, X. | ||||||||||||||||||
資金援助 | 米国, 5件
| ||||||||||||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020 タイトル: Cryo-EM structure of the PlexinC1/A39R complex reveals inter-domain interactions critical for ligand-induced activation. 著者: Yi-Chun Kuo / Hua Chen / Guijun Shang / Emiko Uchikawa / Hui Tian / Xiao-Chen Bai / Xuewu Zhang / 要旨: Plexins are receptors for semaphorins that transduce signals for regulating neuronal development and other processes. Plexins are single-pass transmembrane proteins with multiple domains in both the ...Plexins are receptors for semaphorins that transduce signals for regulating neuronal development and other processes. Plexins are single-pass transmembrane proteins with multiple domains in both the extracellular and intracellular regions. Semaphorin activates plexin by binding to its extracellular N-terminal Sema domain, inducing the active dimer of the plexin intracellular region. The mechanism underlying this activation process of plexin is incompletely understood. We present cryo-electron microscopic structure of full-length human PlexinC1 in complex with the viral semaphorin mimic A39R. The structure shows that A39R induces a specific dimer of PlexinC1 where the membrane-proximal domains from the two PlexinC1 protomers are placed close to each other, poised to promote the active dimer of the intracellular region. This configuration is imposed by a distinct conformation of the PlexinC1 extracellular region, stabilized by inter-domain interactions among the Sema and membrane-proximal domains. Our mutational analyses support the critical role of this conformation in PlexinC1 activation. | ||||||||||||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6vxk.cif.gz | 434.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb6vxk.ent.gz | 324.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6vxk.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6vxk_validation.pdf.gz | 844.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 6vxk_full_validation.pdf.gz | 894.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | 6vxk_validation.xml.gz | 65.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6vxk_validation.cif.gz | 100.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vx/6vxk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vx/6vxk | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
|
---|---|
1 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 45330.195 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Ectromelia virus (strain Moscow) (ウイルス) 株: Moscow / 遺伝子: EVM139, SEMA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8JL80 #2: タンパク質 | 分子量: 173487.000 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLXNC1, VESPR / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O60486 #3: 糖 | ChemComp-NAG / 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 |
| ||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
分子量 |
| ||||||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
| ||||||||||||||||||||||||||||
由来(組換発現) |
| ||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
| ||||||||||||||||||||||||||||
試料 | 濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドのタイプ: Quantifoil, UltrAuFoil, R1.2/1.3 | ||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: NITROGEN |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 2 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C2 (2回回転対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 143750 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 3NVN | ||||||||||||||||||||||||
精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 100.65 Å2 | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
|