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- PDB-6toz: Crystal structure of Bacillus paralicheniformis alpha-amylase in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6toz
タイトルCrystal structure of Bacillus paralicheniformis alpha-amylase in complex with acarbose
要素Amylaseアミラーゼ
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / amylase (アミラーゼ) / starch binding site
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-amylase / alpha-amylase activity / carbohydrate metabolic process / calcium ion binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Alpha-amylase, thermostable / Alpha-amylase C-terminal, prokaryotic / Alpha-amylase C-terminal / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycoside hydrolase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-acarbose / 酢酸 / アミラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus licheniformis (バクテリア)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Rozeboom, H.J. / Janssen, D.B.
引用ジャーナル: Int.J.Biol.Macromol. / 年: 2020
タイトル: Characterization of the starch surface binding site on Bacillus paralicheniformis alpha-amylase.
著者: Bozic, N. / Rozeboom, H.J. / Loncar, N. / Slavic, M.S. / Janssen, D.B. / Vujcic, Z.
履歴
登録2019年12月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22020年11月11日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Amylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,91110
ポリマ－55,3141
非ポリマー1,5989
水8,431468
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1980 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area17470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.060, 83.060, 188.050
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 3分子 A

#1: タンパク質 Amylase / アミラーゼ


分子量: 55313.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus licheniformis (バクテリア)
遺伝子: amy / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): NEB10beta / 参照: UniProt: I3P686, alpha-amylase
#2: 多糖 4,6-dideoxy-4-{[(1S,4R,5S,6S)-4,5,6-trihydroxy-3-(hydroxymethyl)cyclohex-2-en-1-yl]amino}-alpha-D- ...4,6-dideoxy-4-{[(1S,4R,5S,6S)-4,5,6-trihydroxy-3-(hydroxymethyl)cyclohex-2-en-1-yl]amino}-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-acarbose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖, Oligosaccharideオリゴ糖
クラス: 阻害剤 / 分子量: 645.606 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-acarbose
記述子タイププログラム
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1a_1-5][a2122m-1a_1-5_4*NC^SC^SC^SC^RCCO/7=^ZC$3/6O/5O/4O]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-6-deoxy-Glcp4N]{[(4+1)][<C7O4>]{}}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 4種, 475分子

#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸 / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 468 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 42-46% Tacsimate, 10 mM CaCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2017年1月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→47.01 Å / Num. obs: 49402 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 9.8 % / Biso Wilson estimate: 12.4 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.133 / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.14 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 1.93→1.97 Å / 冗長度: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 0.572 / Num. unique obs: 2263 / CC1/2: 0.781 / Rpim(I) all: 0.199 / Rrim(I) all: 0.607 / % possible all: 68

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
Aimless0.5.27データスケーリング
REFMAC5.8.0158精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 6TOY

6toy


解像度: 1.94→47.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 4.933 / SU ML: 0.076 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.121 / ESU R Free: 0.111
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.181 2428 4.9 %RANDOM
Rwork0.1556 ---
obs0.1568 46889 98.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 57.77 Å2 / Biso mean: 19.777 Å2 / Biso min: 9.95 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.18 Å20 Å20 Å2
2---0.18 Å20 Å2
3---0.37 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.94→47.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3910 0 104 468 4482
Biso mean--25.4 28.45 -
残基数----481
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0194142
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023520
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4051.9315638
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.96538176
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.045482
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.01223.937221
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.05815620
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0261522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2583
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024662
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02934
LS精密化 シェル解像度: 1.94→1.98 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.219 162 -
Rwork0.225 3054 -
obs--88.57 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -8.7 Å / Origin y: -32.28 Å / Origin z: 16.838 Å
111213212223313233
T0.0127 Å20.0073 Å20.0025 Å2-0.0646 Å20.0275 Å2--0.0256 Å2
L0.3959 °20.1094 °2-0.1768 °2-0.4566 °2-0.1692 °2--0.6338 °2
S-0.029 Å °-0.0066 Å °-0.0506 Å °-0.0057 Å °-0.0165 Å °0.0255 Å °0.0327 Å °0.0451 Å °0.0455 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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