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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6th6 | ||||||
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タイトル | Cryo-EM Structure of T. kodakarensis 70S ribosome | ||||||
要素 |
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キーワード | RIBOSOME / T. kodakarensis / ac4C / cryo-EM | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosomal large subunit biogenesis / maturation of SSU-rRNA / ribosome biogenesis / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit ...ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosomal large subunit biogenesis / maturation of SSU-rRNA / ribosome biogenesis / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / RNA binding / zinc ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Thermococcus kodakarensis (古細菌) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.55 Å | ||||||
データ登録者 | Matzov, D. / Sas-Chen, A. / Thomas, J.M. / Santangelo, T. / Meier, J.L. / Schwartz, S. / Shalev-Benami, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2020 タイトル: Dynamic RNA acetylation revealed by quantitative cross-evolutionary mapping. 著者: Aldema Sas-Chen / Justin M Thomas / Donna Matzov / Masato Taoka / Kellie D Nance / Ronit Nir / Keri M Bryson / Ran Shachar / Geraldy L S Liman / Brett W Burkhart / Supuni Thalalla Gamage / ...著者: Aldema Sas-Chen / Justin M Thomas / Donna Matzov / Masato Taoka / Kellie D Nance / Ronit Nir / Keri M Bryson / Ran Shachar / Geraldy L S Liman / Brett W Burkhart / Supuni Thalalla Gamage / Yuko Nobe / Chloe A Briney / Michaella J Levy / Ryan T Fuchs / G Brett Robb / Jesse Hartmann / Sunny Sharma / Qishan Lin / Laurence Florens / Michael P Washburn / Toshiaki Isobe / Thomas J Santangelo / Moran Shalev-Benami / Jordan L Meier / Schraga Schwartz / 要旨: N-acetylcytidine (acC) is an ancient and highly conserved RNA modification that is present on tRNA and rRNA and has recently been investigated in eukaryotic mRNA. However, the distribution, dynamics ...N-acetylcytidine (acC) is an ancient and highly conserved RNA modification that is present on tRNA and rRNA and has recently been investigated in eukaryotic mRNA. However, the distribution, dynamics and functions of cytidine acetylation have yet to be fully elucidated. Here we report acC-seq, a chemical genomic method for the transcriptome-wide quantitative mapping of acC at single-nucleotide resolution. In human and yeast mRNAs, acC sites are not detected but can be induced-at a conserved sequence motif-via the ectopic overexpression of eukaryotic acetyltransferase complexes. By contrast, cross-evolutionary profiling revealed unprecedented levels of acC across hundreds of residues in rRNA, tRNA, non-coding RNA and mRNA from hyperthermophilic archaea. AcC is markedly induced in response to increases in temperature, and acetyltransferase-deficient archaeal strains exhibit temperature-dependent growth defects. Visualization of wild-type and acetyltransferase-deficient archaeal ribosomes by cryo-electron microscopy provided structural insights into the temperature-dependent distribution of acC and its potential thermoadaptive role. Our studies quantitatively define the acC landscape, providing a technical and conceptual foundation for elucidating the role of this modification in biology and disease. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6th6.cif.gz | 3.5 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6th6.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 6th6.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6th6_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6th6_full_validation.pdf.gz | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6th6_validation.xml.gz | 266.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6th6_validation.cif.gz | 458 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/th/6th6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/th/6th6 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-RNA鎖 , 3種, 3分子 AaBABB
#1: RNA鎖 | 分子量: 486944.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Thermococcus kodakarensis (strain ATCC BAA-918 / JCM 12380 / KOD1) (古細菌) |
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#27: RNA鎖 | 分子量: 987668.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Thermococcus kodakarensis (strain ATCC BAA-918 / JCM 12380 / KOD1) (古細菌) |
#28: RNA鎖 | 分子量: 40744.309 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Thermococcus kodakarensis (strain ATCC BAA-918 / JCM 12380 / KOD1) (古細菌) 参照: GenBank: 57158259 |
+30S ribosomal protein ... , 24種, 24分子 AbAcAdAeAfAgAhAiAjAkAlAmAnAoApAqArAsAtAuAvAwAxAy
+50S ribosomal protein ... , 32種, 34分子 BCBDBEBFBGBHBIBJBKBLBMBNBOBPBQBRBSBTBUBVBWBXBYBZBaBbBcBdBeBg...
-タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AzBk
#26: タンパク質 | 分子量: 7001.247 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Thermococcus kodakarensis (strain ATCC BAA-918 / JCM 12380 / KOD1) (古細菌) 参照: UniProt: Q5JFE2 |
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#60: タンパク質・ペプチド | 分子量: 5051.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Thermococcus kodakarensis (strain ATCC BAA-918 / JCM 12380 / KOD1) (古細菌) 参照: UniProt: Q5JEV0 |
-非ポリマー , 2種, 2141分子
#62: 化合物 | ChemComp-ZN / #63: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: 70S ribosome from Thermococcus kodakarensis / タイプ: RIBOSOME / Entity ID: #1-#61 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Thermococcus kodakarensis (古細菌) |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 濃度: 0.25 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(補正後): 29000 X / C2レンズ絞り径: 70 µm |
撮影 | 電子線照射量: 34 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.55 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 283424 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT |