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- PDB-6t58: Structure determination of the transactivation domain of p53 in c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6t58
タイトルStructure determination of the transactivation domain of p53 in complex with S100A4 using annexin A2 as a crystallization chaperone
要素Cellular tumor antigen p53,Protein S100-A4,Protein S100-A4,Annexin A2
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / Crystallization chaperon / peptide-protein complex / Ca2+ binding
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor binding / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of vacuole organization / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / phospholipase A2 inhibitor activity / positive regulation of vesicle fusion / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / positive regulation of plasma membrane repair ...positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor binding / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of vacuole organization / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / phospholipase A2 inhibitor activity / positive regulation of vesicle fusion / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / positive regulation of plasma membrane repair / positive regulation of plasminogen activation / PCSK9-AnxA2 complex / myelin sheath adaxonal region / RAGE receptor binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / Schmidt-Lanterman incisure / vesicle budding from membrane / cornified envelope / plasma membrane protein complex / calcium-dependent phospholipid binding / negative regulation of receptor internalization / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / collagen fibril organization / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / negative regulation of pentose-phosphate shunt / S100 protein binding / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / negative regulation of helicase activity / regulation of cell cycle G2/M phase transition / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / regulation of fibroblast apoptotic process / Dissolution of Fibrin Clot / oxidative stress-induced premature senescence / oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of miRNA processing / positive regulation of thymocyte apoptotic process / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / regulation of tissue remodeling / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / negative regulation of mitophagy / virion binding / positive regulation of programmed necrotic cell death / osteoclast development / 転写 (生物学) / bone marrow development / circadian behavior / T cell proliferation involved in immune response / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / histone deacetylase regulator activity / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / germ cell nucleus / positive regulation of low-density lipoprotein receptor activity / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / epithelial cell apoptotic process / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator / negative regulation of neuroblast proliferation / negative regulation of glial cell proliferation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / positive regulation of execution phase of apoptosis / positive regulation of receptor recycling / mitochondrial DNA repair / T cell lineage commitment / phosphatidylserine binding / negative regulation of DNA replication / ER overload response / B cell lineage commitment / thymocyte apoptotic process / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / entrainment of circadian clock by photoperiod / cardiac septum morphogenesis / positive regulation of exocytosis / chemoattractant activity / PI5P Regulates TP53 Acetylation / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / Zygotic genome activation (ZGA) / necroptotic process / rRNA transcription / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / TFIID-class transcription factor complex binding / マイトファジー / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / SUMOylation of transcription factors / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / neuroblast proliferation / transition metal ion binding / general transcription initiation factor binding / cellular response to actinomycin D
類似検索 - 分子機能
S-100 / Annexin A2 / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. ...S-100 / Annexin A2 / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / p53-like transcription factor, DNA-binding / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
P53遺伝子 / Annexin A2 / Protein S100-A4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Ecsedi, P. / Gogl, G. / Nyitray, L.
資金援助 ハンガリー, 1件
組織認可番号国
Hungarian Academy of Sciences ハンガリー
引用ジャーナル: Structure / 年: 2020
タイトル: Structure Determination of the Transactivation Domain of p53 in Complex with S100A4 Using Annexin A2 as a Crystallization Chaperone.
著者: Ecsedi, P. / Gogl, G. / Hof, H. / Kiss, B. / Harmat, V. / Nyitray, L.
履歴
登録2019年10月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年8月19日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.32022年12月7日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cellular tumor antigen p53,Protein S100-A4,Protein S100-A4,Annexin A2
B: Cellular tumor antigen p53,Protein S100-A4,Protein S100-A4,Annexin A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,37522
ポリマ－126,3652
非ポリマー1,01020
水0
1
A: Cellular tumor antigen p53,Protein S100-A4,Protein S100-A4,Annexin A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,76813
ポリマ－63,1831
非ポリマー58512
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Cellular tumor antigen p53,Protein S100-A4,Protein S100-A4,Annexin A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,6079
ポリマ－63,1831
非ポリマー4258
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)95.960, 62.770, 106.020
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.260, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Cellular tumor antigen p53,Protein S100-A4,Protein S100-A4,Annexin A2 / Antigen NY-CO-13 / Phosphoprotein p53 / Tumor suppressor p53 / Calvasculin / Metastasin / Placental ...Antigen NY-CO-13 / Phosphoprotein p53 / Tumor suppressor p53 / Calvasculin / Metastasin / Placental calcium-binding protein / Protein Mts1 / S100 calcium-binding protein A4 / Calvasculin / Metastasin / Placental calcium-binding protein / Protein Mts1 / S100 calcium-binding protein A4 / Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / Calpactin-1 heavy chain / Chromobindin-8 / Lipocortin II / Placental anticoagulant protein IV / PAP-IV / Protein I / p36


分子量: 63182.734 Da / 分子数: 2 / 変異: A280E,A280E,A280E,A280E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: TP53, P53, S100A4, CAPL, MTS1, ANXA2, ANX2, ANX2L4, CAL1H, LPC2D
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04637, UniProt: P26447, UniProt: P07355
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.02 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.12 M Alcohols 0.1 M Sodium HEPES; MOPS (acid) pH7.5 20% v/v Ethylene glycol; 10 % w/v PEG 8000 Morpheus D6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年9月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→47.98 Å / Num. obs: 23244 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.681 % / Biso Wilson estimate: 58.116 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.157 / Rrim(I) all: 0.17 / Χ2: 0.911 / Net I/σ(I): 10 / Num. measured all: 155290 / Scaling rejects: 28
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
3.1-3.185.3770.9121.749136170116990.7011.0199.9
3.18-3.275.2990.8061.928728164816470.7470.89599.9
3.27-3.365.2030.6252.548377161216100.8230.69599.9
3.36-3.475.0830.5522.838005157515750.8770.616100
3.47-3.585.9990.4143.919143152715240.9070.45299.8
3.58-3.717.0580.3475.210431148114780.9440.37499.8
3.71-3.856.9410.2636.439807141314130.9730.284100
3.85-47.7510.1979.0410766139013890.9830.21199.9
4-4.187.6850.16710.5410006130213020.9890.179100
4.18-4.387.7420.13412.729902127912790.9940.143100
4.38-4.627.6830.13713.019143119111900.9920.14799.9
4.62-4.97.5290.13712.748628114611460.9930.146100
4.9-5.247.4860.14712.38010107110700.990.15799.9
5.24-5.667.4250.16611.047425100110000.9870.17899.9
5.66-6.27.140.16411.565409199160.9840.17799.7
6.2-6.936.3350.13712.4953218438400.9870.14899.6
6.93-86.7690.08919.5250507477460.9950.09699.9
8-9.87.8760.0438.3350016356350.9990.042100
9.8-13.867.7280.03346.8338645035000.9990.03599.4
13.86-47.987.0420.02952.0320072952850.9990.03196.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1XJL, 3ZWH

1xjl

3zwh


解像度: 3.1→47.98 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.67 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2721 1989 8.57 %
Rwork0.23 21229 -
obs0.2336 23218 99.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 165.39 Å2 / Biso mean: 73.1125 Å2 / Biso min: 28.18 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.1→47.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6552 0 48 0 6600
Biso mean--69.25 --
残基数----835
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
3.1-3.17730.40851400.34361490
3.1773-3.26320.36561400.33051494
3.2632-3.35920.3481390.2871499
3.3592-3.46760.3071420.27181511
3.4676-3.59150.27391460.25951498
3.5915-3.73530.29891410.23621507
3.7353-3.90520.25171390.21721508
3.9052-4.1110.2311410.19831515
4.111-4.36840.22181410.18651502
4.3684-4.70540.22351430.18581513
4.7054-5.17840.25431480.20031534
5.1784-5.92660.27451420.23491520
5.9266-7.46230.27621460.24721543
7.4623-47.980.26341410.21681595
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.6501-0.08510.59330.3883-0.6421.22350.01210.47320.1185-0.3207-0.0360.1097-0.01710.25920.04191.30950.1219-0.31090.4729-0.0780.6414-79.8853-13.049207.1896
22.02980.70670.00040.355-0.37131.4140.2879-0.2784-0.1125-0.0511-0.18630.3453-0.1601-0.0935-0.13441.26340.027-0.40450.4605-0.04320.6968-87.6532-21.0974223.2555
33.47611.433-1.99922.3347-1.92944.9483-0.01110.19080.2941-0.8698-0.1099-0.0376-0.35780.6480.08481.3570.06930.03380.58680.02540.5362-40.527635.2582230.7998
40.98240.06090.43191.88030.85722.83090.01630.1490.0204-0.329-0.15720.30920.0096-0.27440.14690.5127-0.0184-0.09640.3170.01230.3458-61.289411.1963250.8551
55.90490.05920.17353.6816-3.74084.48320.4677-1.4756-0.40980.739-0.5612-0.87010.20810.32860.07270.961-0.117-0.33730.9020.0790.7142-67.1597-18.9558239.8082
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 319 through 476 )B319 - 476
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 477 through 565 )B477 - 565
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 18 through 249 )A18 - 249
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 250 through 565 )A250 - 565
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 255 through 318 )B255 - 318

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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