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万見
- PDB-6rrt: T=4 MS2 Virus-like-particle -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rrt
タイトルT=4 MS2 Virus-like-particle
要素Capsid proteinカプシド
キーワードVIRUS LIKE PARTICLE (ウイルス様粒子) / MS2 / T=4 / BACTERIOPHAGE (ファージ) / VLP
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of viral translation / T=3 icosahedral viral capsid / regulation of translation / structural molecule activity / RNA binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Levivirus coat protein / Levivirus coat protein / Bacteriophage RNA-type, capsid
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia phage MS2 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6 Å
データ登録者de Martin Garrido, N. / Ramlaul, K. / Simpson, P.A. / Crone, M.A. / Freemont, P.S. / Aylett, C.H.S.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Wellcome Trust206212_Z_17_Z 英国
Royal Society206212_Z_17_Z 英国
引用ジャーナル: Mol Microbiol / 年: 2020
タイトル: Bacteriophage MS2 displays unreported capsid variability assembling T = 4 and mixed capsids.
著者: Natàlia de Martín Garrido / Michael A Crone / Kailash Ramlaul / Paul A Simpson / Paul S Freemont / Christopher H S Aylett /
要旨: Bacteriophage MS2 is a positive-sense, single-stranded RNA virus encapsulated in an asymmetric T = 3 pseudo-icosahedral capsid. It infects Escherichia coli through the F-pilus, in which it binds ...Bacteriophage MS2 is a positive-sense, single-stranded RNA virus encapsulated in an asymmetric T = 3 pseudo-icosahedral capsid. It infects Escherichia coli through the F-pilus, in which it binds through a maturation protein incorporated into its capsid. Cryogenic electron microscopy has previously shown that its genome is highly ordered within virions, and that it regulates the assembly process of the capsid. In this study, we have assembled recombinant MS2 capsids with non-genomic RNA containing the capsid incorporation sequence, and investigated the structures formed, revealing that T = 3, T = 4 and mixed capsids between these two triangulation numbers are generated, and resolving structures of T = 3 and T = 4 capsids to 4 Å and 6 Å respectively. We conclude that the basic MS2 capsid can form a mix of T = 3 and T = 4 structures, supporting a role for the ordered genome in favouring the formation of functional T = 3 virions.
履歴
登録2019年5月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - author_defined_assembly
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-4990
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4990
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid protein
B: Capsid protein
C: Capsid protein
D: Capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,4794
ポリマ－55,4794
非ポリマー00
水0
1
A: Capsid protein
B: Capsid protein
C: Capsid protein
D: Capsid protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,328,718240
ポリマ－3,328,718240
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1
point symmetry operation59

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要素

#1: タンパク質
Capsid protein / カプシド / CP / Coat protein


分子量: 13869.659 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia phage MS2 (ファージ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03612

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Escherichia virus MS2Bacteriophage MS2 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia virus MS2 (ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE
天然宿主生物種: Escherichia coli
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 10 mM Tris-HCl pH 7.5, 1 mM EDTA, 100 mM NaCl
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 278 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 100000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: -2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: -300 nm / Cs: 2 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER
撮影平均露光時間: 4 sec. / 電子線照射量: 80 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON I (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 2129
詳細: Frames were obtained with a beam-splitter Images were recorded at both 100kx and 150kx and resampled in Fourier space to 100kx for refinement
画像スキャンサンプリングサイズ: 14 µm / 横: 4096 / 縦: 4096

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ詳細
1EMAN粒子像選択BOXER
2EPU画像取得
4CTFFINDCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
10RELION最終オイラー角割当version 2.1
12RELION３次元再構成Version 2.1
画像処理詳細: Dose weighting was applied with MotionCor2
CTF補正詳細: Internal in RELION / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 3499 / アルゴリズム: FOURIER SPACE
詳細: Resolution within a tight mask was 6.16 by FSC 0.143 cut-off while unmasked resolution was 7.
クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient / 詳細: Dimers were fitted independently
原子モデル構築PDB-ID: 5TC1

5tc1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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