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- PDB-6rgl: Cryo-EM structure of the anti-feeding prophage (AFP) baseplate in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rgl
タイトルCryo-EM structure of the anti-feeding prophage (AFP) baseplate in contracted state
要素
  • Afp2
  • Afp3
  • Afp4
キーワードVIRUS LIKE PARTICLE / Anti-feeding prophage / secretion system (分泌) / AFP / contractile / baseplate (三脚) / contracted
機能・相同性Tail sheath protein, C-terminal domain / Tail sheath protein, subtilisin-like domain / Phage tail sheath protein subtilisin-like domain / Phage tail sheath C-terminal domain / Afp4 / Afp3 / Afp2
機能・相同性情報
生物種Serratia entomophila (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.4 Å
データ登録者Desfosses, A.
引用ジャーナル: Nat Microbiol / : 2019
タイトル: Atomic structures of an entire contractile injection system in both the extended and contracted states.
著者: Ambroise Desfosses / Hariprasad Venugopal / Tapan Joshi / Jan Felix / Matthew Jessop / Hyengseop Jeong / Jaekyung Hyun / J Bernard Heymann / Mark R H Hurst / Irina Gutsche / Alok K Mitra /
要旨: Contractile injection systems are sophisticated multiprotein nanomachines that puncture target cell membranes. Although the number of atomic-resolution insights into contractile bacteriophage tails, ...Contractile injection systems are sophisticated multiprotein nanomachines that puncture target cell membranes. Although the number of atomic-resolution insights into contractile bacteriophage tails, bacterial type six secretion systems and R-pyocins is rapidly increasing, structural information on the contraction of bacterial phage-like protein-translocation structures directed towards eukaryotic hosts is scarce. Here, we characterize the antifeeding prophage AFP from Serratia entomophila by cryo-electron microscopy. We present the high-resolution structure of the entire AFP particle in the extended state, trace 11 protein chains de novo from the apical cap to the needle tip, describe localization variants and perform specific structural comparisons with related systems. We analyse inter-subunit interactions and highlight their universal conservation within contractile injection systems while revealing the specificities of AFP. Furthermore, we provide the structure of the AFP sheath-baseplate complex in a contracted state. This study reveals atomic details of interaction networks that accompany and define the contraction mechanism of toxin-delivery tailocins, offering a comprehensive framework for understanding their mode of action and for their possible adaptation as biocontrol agents.
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
履歴
登録2019年4月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_image_scans
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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ムービー
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  • マップデータ: EMDB-4876
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  • マップデータ: EMDB-4876
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Afp2
A: Afp2
C: Afp3
D: Afp4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,9124
ポリマ-171,9124
非ポリマー00
0
1
B: Afp2
A: Afp2
C: Afp3
D: Afp4
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,031,47124
ポリマ-1,031,47124
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1
point symmetry operation5
手法UCSF CHIMERA

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Afp2


分子量: 38784.355 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Serratia entomophila (バクテリア)
遺伝子: afp2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6HAD7
#2: タンパク質・ペプチド Afp3


分子量: 48777.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Serratia entomophila (バクテリア)
遺伝子: afp3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6HAD6
#3: タンパク質・ペプチド Afp4


分子量: 45565.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Serratia entomophila (バクテリア)
遺伝子: afp4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6HAD5

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cryo-EM structure of the anti-feeding prophage (AFP) baseplate in contracted state
タイプ: COMPLEX / Entity ID: 1, 2, 3 / 由来: RECOMBINANT
分子量単位: MEGADALTONS / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Serratia entomophila (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 27 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMAN2粒子像選択
4CTFFINDCTF補正
13RELION3次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 30378
対称性点対称性: C6 (6回回転対称)
3次元再構成解像度: 5.4 Å / 分解能の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 3816 / 詳細: Very large anisotropy in resolution / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

すべてのお知らせ

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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