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- PDB-6qvt: CMP-Sialic acid bound structure of the human wild type Beta-galac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qvt
タイトルCMP-Sialic acid bound structure of the human wild type Beta-galactoside alpha-2,6-sialyltransferase 1 (ST6Gal1)
要素Beta-galactoside alpha-2,6-sialyltransferase 1
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Sialyltransferase / Beta-galactoside alpha-2 / 6-sialyltransferase 1 / ST6Gal1 / N-linked glycosylation (N-結合型グリコシル化) / CMP-Sia / Sialic acid (シアル酸) / Cytidine-5'-monophospho-N-acetylneuraminic / CMP-Neu5Ac / CMP-Sialic acid
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-galactoside alpha-(2,6)-sialyltransferase / beta-galactoside alpha-2,6-sialyltransferase activity / Maturation of protein 3a / sialyltransferase activity / N-acetylneuraminate metabolic process / シアル酸 / Maturation of protein 3a / N-Glycan antennae elongation / Golgi trans cisterna / Termination of O-glycan biosynthesis ...beta-galactoside alpha-(2,6)-sialyltransferase / beta-galactoside alpha-2,6-sialyltransferase activity / Maturation of protein 3a / sialyltransferase activity / N-acetylneuraminate metabolic process / シアル酸 / Maturation of protein 3a / N-Glycan antennae elongation / Golgi trans cisterna / Termination of O-glycan biosynthesis / regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / negative regulation of chemotaxis / O-glycan processing / Sialic acid metabolism / negative regulation of macrophage apoptotic process / protein N-linked glycosylation via asparagine / positive regulation of mononuclear cell proliferation / Golgi cisterna membrane / 液性免疫 / Golgi medial cisterna / response to ethanol / Maturation of spike protein / viral protein processing / ゴルジ体 / ゴルジ体 / protein homodimerization activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase family 29 / Sialyltransferase / GT29-like superfamiliy / Glycosyltransferase family 29 (sialyltransferase)
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NCC / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Beta-galactoside alpha-2,6-sialyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Harrus, D. / Glumoff, T.
資金援助 フィンランド, 1件
組織認可番号国
Academy of Finland285232 フィンランド
引用
ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2020
タイトル: Unliganded and CMP-Neu5Ac bound structures of human alpha-2,6-sialyltransferase ST6Gal I at high resolution.
著者: Harrus, D. / Harduin-Lepers, A. / Glumoff, T.
#1: ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2020
タイトル: Unliganded and CMP-Neu5Ac bound structures of human alpha-2,6-sialyltransferase ST6Gal I at high resolution
著者: Harrus, D. / Harduin-Lepers, A. / Glumoff, T.
履歴
登録2019年3月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年8月19日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_related_exp_data_set
改定 1.32020年9月30日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN
改定 1.42020年10月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 1.52024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-galactoside alpha-2,6-sialyltransferase 1
B: Beta-galactoside alpha-2,6-sialyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,0476
ポリマ－63,6062
非ポリマー1,4414
水4,612256
1
A: Beta-galactoside alpha-2,6-sialyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,5243
ポリマ－31,8031
非ポリマー7212
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Beta-galactoside alpha-2,6-sialyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,5243
ポリマ－31,8031
非ポリマー7212
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)136.661, 93.921, 63.718
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.390, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Beta-galactoside alpha-2,6-sialyltransferase 1 / / Alpha 2 / 6-ST 1 / B-cell antigen CD75 / CMP-N-acetylneuraminate-beta-galactosamide-alpha-2 / 6- ...Alpha 2 / 6-ST 1 / B-cell antigen CD75 / CMP-N-acetylneuraminate-beta-galactosamide-alpha-2 / 6-sialyltransferase 1 / ST6Gal I / ST6GalI / Sialyltransferase 1


分子量: 31803.148 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Compound details: residues 365-371 (chain A) and 132-135, 366-371 (chain B) did not have clear electron density and were not traced
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ST6GAL1, SIAT1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P15907, beta-galactoside alpha-(2,6)-sialyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-NCC / CYTIDINE-5'-MONOPHOSPHATE-5-N-ACETYLNEURAMINIC ACID / CMP-Neu5Ac


分子量: 614.451 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H31N4O16P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル / ジエチレングリコール


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 256 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.62 % / 解説: 30-100 um prism-shaped plates
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris pH 5.5, 0.1 M Ammonium Acetate, 10% (w/v) PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.976254 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976254 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→48.346 Å / Num. obs: 104377 / % possible obs: 98.73 % / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.0419 / Rpim(I) all: 0.02626 / Rrim(I) all: 0.04958 / Net I/σ(I): 13.87
反射 シェル解像度: 1.7→1.761 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.6138 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 10330 / Rpim(I) all: 0.3763 / Rrim(I) all: 0.7214 / % possible all: 97.78

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4JS1

4js1


解像度: 1.7→48.346 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.13 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2042 4361 5 %
Rwork0.1817 82812 -
obs0.1828 87173 98.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 99.38 Å2 / Biso mean: 35.2105 Å2 / Biso min: 15.48 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→48.346 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4347 0 178 258 4783
Biso mean--36.78 42.85 -
残基数----533
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064722
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8136455
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052700
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006806
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.6993793
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.7-1.71930.32191460.2974276098
1.7193-1.73950.32411430.2731272398
1.7395-1.76080.28111440.2629274799
1.7608-1.78310.26361420.2508268298
1.7831-1.80650.24341470.2416279199
1.8065-1.83130.24231430.2305271098
1.8313-1.85740.24821440.2182273499
1.8574-1.88520.25221450.2133275497
1.8852-1.91460.22571430.2009272499
1.9146-1.9460.24461450.1956274999
1.946-1.97960.22921450.1849275599
1.9796-2.01560.2251450.1846274699
2.0156-2.05430.25011460.1807277399
2.0543-2.09630.1981420.1858271099
2.0963-2.14180.22081480.1792280699
2.1418-2.19170.17841460.1803276999
2.1917-2.24650.1971450.18182761100
2.2465-2.30720.23371470.1802278699
2.3072-2.37510.21131440.1852274799
2.3751-2.45180.17381480.17832797100
2.4518-2.53940.21251450.18652758100
2.5394-2.6410.18631460.1733277499
2.641-2.76120.19741470.1651280099
2.7612-2.90680.18131450.1732274199
2.9068-3.08890.21271440.1718275399
3.0889-3.32730.18561470.1728278399
3.3273-3.66210.19631460.1611276999
3.6621-4.19170.18871470.1605279199
4.1917-5.28010.17751470.1652279499
5.2801-48.3460.21211490.2073282598

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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