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万見
- PDB-2jt2: Solution Structure of the Aquifex aeolicus LpxC- CHIR-090 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jt2
タイトルSolution Structure of the Aquifex aeolicus LpxC- CHIR-090 complex
要素UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] N-acetylglucosamine deacetylase
キーワードHYDROLASE / antibiotic / lipid A / hydroxamate / CHIR-090 / Lipid A biosynthesis / Lipid synthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-3-O-acyl-N-acetylglucosamine deacetylase / UDP-3-O-acyl-N-acetylglucosamine deacetylase activity / lipid A biosynthetic process / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
lpxc deacetylase, domain 1 / lpxc deacetylase, domain 2 / lpxc deacetylase, domain 1 / UDP-3-O-acyl N-acetylglucosamine deacetylase / UDP-3-O-acyl N-acetylglucosamine deacetylase, C-terminal / UDP-3-O-acyl N-acetylglucosamine deacetylase, N-terminal / UDP-3-O-acyl N-acetylglycosamine deacetylase / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-C90 / UDP-3-O-acyl-N-acetylglucosamine deacetylase
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Barb, A.W. / Jiang, L. / Raetz, C.R.H. / Zhou, P.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2007
タイトル: Structure of the deacetylase LpxC bound to the antibiotic CHIR-090: Time-dependent inhibition and specificity in ligand binding
著者: Barb, A.W. / Jiang, L. / Raetz, C.R. / Zhou, P.
履歴
登録2007年7月18日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02018年3月14日Group: Atomic model / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: atom_site / pdbx_nmr_sample_details ...atom_site / pdbx_nmr_sample_details / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _atom_site.auth_seq_id / _pdbx_nmr_sample_details.contents
改定 2.12021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.22024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] N-acetylglucosamine deacetylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8183
ポリマ－31,3151
非ポリマー5032
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area1080 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area12000 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)25 / 25all calculated structures submitted
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] N-acetylglucosamine deacetylase / UDP-3-O-acyl-GlcNAc deacetylase


分子量: 31314.865 Da / 分子数: 1 / 変異: C181A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aquifex aeolicus (バクテリア) / 遺伝子: lpxC, envA / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O67648, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-C90 / N-{(1S,2R)-2-hydroxy-1-[(hydroxyamino)carbonyl]propyl}-4-{[4-(morpholin-4-ylmethyl)phenyl]ethynyl}benzamide / CHIR-090


分子量: 437.488 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H27N3O5

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験タイプ: 2D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細内容: 1 mM [U-100% 15N] Aquifex aeolicus LpxC, 1 mM CHIR-090, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMAquifex aeolicus LpxC[U-100% 15N]1
1 mMCHIR-0901
試料状態イオン強度: 100 mM KCl / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 318 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA8001
Varian INOVAVarianINOVA6002

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解析

NMR software名称: CNS / 開発者: Brunger A. T. et.al. / 分類: 精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 / 詳細: using X-PLOR
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: all calculated structures submitted
計算したコンフォーマーの数: 25 / 登録したコンフォーマーの数: 25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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