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万見
- PDB-6px3: Set2 bound to nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6px3
タイトルSet2 bound to nucleosome
要素
  • (DNA (145-MER)) x 2
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3ヒストンH3
  • Histone H4ヒストンH4
  • Histone-lysine N-methyltransferaseヒストンメチルトランスフェラーゼ
  • Ubiquitin-60S ribosomal protein L40,Histone H2A
キーワードGENE REGULATION (遺伝子発現の調節) / Set2 / nucleosome (ヌクレオソーム) / chromatin (クロマチン) / KMT
機能・相同性
機能・相同性情報


: / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / histone H3K36 methyltransferase activity / ribosomal large subunit export from nucleus / modification-dependent protein catabolic process / ribosomal large subunit assembly / protein tag activity / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / リボソーム生合成 ...: / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / histone H3K36 methyltransferase activity / ribosomal large subunit export from nucleus / modification-dependent protein catabolic process / ribosomal large subunit assembly / protein tag activity / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / リボソーム生合成 / 染色体 / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / protein ubiquitination / structural constituent of ribosome / protein heterodimerization activity / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / ミトコンドリア / DNA binding / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase, Set2, fungi / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / Set2 Rpb1 interacting domain / Set2 Rpb1 interacting domain superfamily / SRI (Set2 Rpb1 interacting) domain / SETD2/Set2, SET domain / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains ...Histone-lysine N-methyltransferase, Set2, fungi / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / Set2 Rpb1 interacting domain / Set2 Rpb1 interacting domain superfamily / SRI (Set2 Rpb1 interacting) domain / SETD2/Set2, SET domain / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / TFIIS/LEDGF domain superfamily / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WWドメイン / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / SET domain profile. / SET domain / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H3 signature 1. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Ubiquitin domain signature. / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / ユビキチン様タンパク質 / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / DNA (> 100) / ヒストンH3 / Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-36 specific / Histone H2B 1.1 / Histone H3.3C / Ubiquitin-ribosomal protein eL40B fusion protein / ヒストンH4 / ヒストンH2A
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Chaetomium thermophilum (菌類)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Halic, M. / Bilokapic, S.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Nucleosome and ubiquitin position Set2 to methylate H3K36.
著者: Silvija Bilokapic / Mario Halic /
要旨: Histone H3 lysine 36 methylation (H3K36me) is a conserved histone modification deposited by the Set2 methyltransferases. Recent findings show that over-expression or mutation of Set2 enzymes promotes ...Histone H3 lysine 36 methylation (H3K36me) is a conserved histone modification deposited by the Set2 methyltransferases. Recent findings show that over-expression or mutation of Set2 enzymes promotes cancer progression, however, mechanisms of H3K36me are poorly understood. Set2 enzymes show spurious activity on histones and histone tails, and it is unknown how they obtain specificity to methylate H3K36 on the nucleosome. In this study, we present 3.8 Å cryo-EM structure of Set2 bound to the mimic of H2B ubiquitinated nucleosome. Our structure shows that Set2 makes extensive interactions with the H3 αN, the H3 tail, the H2A C-terminal tail and stabilizes DNA in the unwrapped conformation, which positions Set2 to specifically methylate H3K36. Moreover, we show that ubiquitin contributes to Set2 positioning on the nucleosome and stimulates the methyltransferase activity. Notably, our structure uncovers interfaces that can be targeted by small molecules for development of future cancer therapies.
履歴
登録2019年7月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20517
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3
B: Histone H4
C: Ubiquitin-60S ribosomal protein L40,Histone H2A
D: Histone H2B 1.1
E: Histone H3
F: Histone H4
G: Ubiquitin-60S ribosomal protein L40,Histone H2A
H: Histone H2B 1.1
I: DNA (145-MER)
J: DNA (145-MER)
S: Histone-lysine N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)326,67514
ポリマ－326,47811
非ポリマー1963
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area59550 Å2
ΔGint-418 kcal/mol
Surface area87030 Å2

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要素

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タンパク質 , 5種, 9分子 AEBFCGDHS

#1: タンパク質 Histone H3 / ヒストンH3


分子量: 15437.144 Da / 分子数: 2 / 変異: K36M / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: XELAEV_18002543mg / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A310TTQ1, UniProt: P02302*PLUS
#2: タンパク質 Histone H4 / ヒストンH4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#3: タンパク質 Ubiquitin-60S ribosomal protein L40,Histone H2A


分子量: 24045.436 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母), (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
株: ATCC 204508 / S288c
遺伝子: RPL40B, UBI2, YKR094C, hist1h2aj, LOC494591, XELAEV_18003602mg
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CH09, UniProt: Q6AZJ8
#4: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13655.948 Da / 分子数: 2 / 変異: S29T / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281
#7: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase / ヒストンメチルトランスフェラーゼ


分子量: 105425.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum (strain DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719) (菌類)
株: DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719 / 遺伝子: CTHT_0025760 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: G0S676, ヒストンメチルトランスフェラーゼ

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 DNA (145-MER)


分子量: 45764.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#6: DNA鎖 DNA (145-MER)


分子量: 46222.434 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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非ポリマー , 1種, 3分子

#8: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Set2 bound to ubiquitinated nucleosomeCOMPLEX#1-#70MULTIPLE SOURCES
2Histone-lysine N-methyltransferaseヒストンメチルトランスフェラーゼCOMPLEX#71RECOMBINANT
3DNAデオキシリボ核酸COMPLEX#5-#61RECOMBINANT
4Histone H3, Histone H4, Ubiquitin-60S ribosomal protein L40,Histone H2A, Histone H2B 1.1ヒストンH3COMPLEX#1-#41RECOMBINANT
分子量値: 0.26 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
34Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
12Chaetomium thermophilum (菌類)759272
23synthetic construct (人工物)32630
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Escherichia coli (大腸菌)562
34Escherichia coli (大腸菌)562
23synthetic construct (人工物)32630
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影
IDImaging-ID電子線照射量 (e/Å2)検出モードフィルム・検出器のモデル
1175COUNTINGGATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
2175GATAN K2 BASE (4k x 4k)
3175GATAN K2 BASE (4k x 4k)
4175GATAN K2 BASE (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.16_3546: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 67000 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00815161
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.9321702
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d24.0588125
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0562447
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0071760

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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