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- PDB-6nzc: Crystal structure of E. coli fumarase C N326A variant with closed... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nzc
タイトルCrystal structure of E. coli fumarase C N326A variant with closed SS Loop at 1.40 angstrom resolution
要素Fumarate hydratase class II
キーワードLYASE (リアーゼ) / fumarase (フマル酸ヒドラターゼ) / metabolism (代謝) / Krebs Cycle (クエン酸回路) / citrate (クエン酸)
機能・相同性
機能・相同性情報


tricarboxylic acid cycle heteromeric enzyme complex / fumarate hydratase activity / フマル酸ヒドラターゼ / fumarate metabolic process / malate metabolic process / クエン酸回路 / response to oxidative stress / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Fumarate hydratase, class II / Fumarase C, C-terminal / Fumarase C C-terminus / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / リアーゼ / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 ...Fumarate hydratase, class II / Fumarase C, C-terminal / Fumarase C C-terminus / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / リアーゼ / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
クエン酸 / Fumarate hydratase class II
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.403 Å
データ登録者Weaver, T.M. / May, J.F. / Bhattacharyya, B.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2020
タイトル: Closed fumarase C active-site structures reveal SS Loop residue contribution in catalysis.
著者: Stuttgen, G.M. / Grosskopf, J.D. / Berger, C.R. / May, J.F. / Bhattacharyya, B. / Weaver, T.M.
履歴
登録2019年2月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月12日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fumarate hydratase class II
B: Fumarate hydratase class II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,7774
ポリマ－102,3932
非ポリマー3842
水16,916939
1
A: Fumarate hydratase class II
B: Fumarate hydratase class II
ヘテロ分子

A: Fumarate hydratase class II
B: Fumarate hydratase class II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)205,5548
ポリマ－204,7864
非ポリマー7684
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area29580 Å2
ΔGint-211 kcal/mol
Surface area55360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.819, 217.389, 86.109
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Fumarate hydratase class II / Fumarase C / Aerobic fumarase / Iron-independent fumarase


分子量: 51196.469 Da / 分子数: 2 / 変異: N326A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: fumC, b1611, JW1603 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P05042, フマル酸ヒドラターゼ
#2: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸 / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 939 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.47 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.9 / 詳細: PEG 3350, citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.9787 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2018年6月13日
放射モノクロメーター: C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9787 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→108.7 Å / Num. obs: 187757 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 14.5 % / Rmerge(I) obs: 0.114 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル解像度: 1.4→1.43 Å / 冗長度: 13.3 % / Rmerge(I) obs: 1.27 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 9382 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FUO

1fuo


解像度: 1.403→59.42 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 14.13 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1613 9334 4.97 %
Rwork0.1356 178398 -
obs0.1369 187732 99.17 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 69.8 Å2 / Biso mean: 19.9713 Å2 / Biso min: 8.9 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.403→59.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6960 0 26 939 7925
Biso mean--20.82 30.91 -
残基数----919
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.4029-1.41880.23293110.184959506261100
1.4188-1.43550.22783180.181859636281100
1.4355-1.4530.21053140.154959226236100
1.453-1.47140.18823010.145359236224100
1.4714-1.49080.18283150.140459606275100
1.4908-1.51120.1783220.132759566278100
1.5112-1.53280.16253040.124859816285100
1.5328-1.55570.14833040.121959456249100
1.5557-1.580.1693100.121659546264100
1.58-1.60590.16053030.119959686271100
1.6059-1.63360.16573240.118559196243100
1.6336-1.66330.15263400.114359576297100
1.6633-1.69530.16853210.118859486269100
1.6953-1.72990.16143250.124759546279100
1.7299-1.76750.17852970.126559796276100
1.7675-1.80870.15762980.127659576255100
1.8087-1.85390.18693110.136360236334100
1.8539-1.9040.17083260.134459446270100
1.904-1.960.1773010.134560006301100
1.96-2.02330.16672920.129759976289100
2.0233-2.09560.15323280.128959796307100
2.0956-2.17950.15843170.132160136330100
2.1795-2.27870.15232550.13074549480476
2.2787-2.39890.14723140.133459886302100
2.3989-2.54920.1553180.14260306348100
2.5492-2.7460.16963400.140360236363100
2.746-3.02230.14793350.145960246359100
3.0223-3.45960.16592910.14461216412100
3.4596-4.35860.14382980.124361426440100
4.3586-59.47380.15863010.146863296630100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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