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- PDB-6n1i: Cryo-EM structure of NLRC4-CARD filament -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6n1i
タイトルCryo-EM structure of NLRC4-CARD filament
要素NLR family CARD domain-containing protein 4
キーワードSIGNALING PROTEIN / Inflammasome (インフラマソーム) / filament / immunity
機能・相同性
機能・相同性情報


IPAF inflammasome complex / The IPAF inflammasome / icosanoid biosynthetic process / canonical inflammasome complex / caspase binding / positive regulation of protein processing / activation of cysteine-type endopeptidase activity / pattern recognition receptor signaling pathway / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / pyroptosis ...IPAF inflammasome complex / The IPAF inflammasome / icosanoid biosynthetic process / canonical inflammasome complex / caspase binding / positive regulation of protein processing / activation of cysteine-type endopeptidase activity / pattern recognition receptor signaling pathway / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / pyroptosis / endopeptidase activator activity / detection of bacterium / activation of innate immune response / positive regulation of interleukin-1 beta production / protein homooligomerization / positive regulation of inflammatory response / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / defense response to bacterium / 炎症 / positive regulation of apoptotic process / 自然免疫系 / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
NLR family CARD domain-containing protein 4 / NLRC4, helical domain / NLRC4 helical domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Death-like domain superfamily ...NLR family CARD domain-containing protein 4 / NLRC4, helical domain / NLRC4 helical domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Death-like domain superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
NLR family CARD domain-containing protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.58 Å
データ登録者Li, Y. / Fu, T. / Wu, H.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2018
タイトル: Cryo-EM structures of ASC and NLRC4 CARD filaments reveal a unified mechanism of nucleation and activation of caspase-1.
著者: Yang Li / Tian-Min Fu / Alvin Lu / Kristen Witt / Jianbin Ruan / Chen Shen / Hao Wu /
要旨: Canonical inflammasomes are cytosolic supramolecular complexes that activate caspase-1 upon sensing extrinsic microbial invasions and intrinsic sterile stress signals. During inflammasome assembly, ...Canonical inflammasomes are cytosolic supramolecular complexes that activate caspase-1 upon sensing extrinsic microbial invasions and intrinsic sterile stress signals. During inflammasome assembly, adaptor proteins ASC and NLRC4 recruit caspase-1 through homotypic caspase recruitment domain (CARD) interactions, leading to caspase-1 dimerization and activation. Activated caspase-1 processes proinflammatory cytokines and Gasdermin D to induce cytokine maturation and pyroptotic cell death. Here, we present cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of NLRC4 CARD and ASC CARD filaments mediated by conserved three types of asymmetric interactions (types I, II, and III). We find that the CARDs of these two adaptor proteins share a similar assembly pattern, which matches that of the caspase-1 CARD filament whose structure we defined previously. These data indicate a unified mechanism for downstream caspase-1 recruitment through CARD-CARD interactions by both adaptors. Using structure modeling, we further show that full-length NLRC4 assembles via two separate symmetries at its CARD and its nucleotide-binding domain (NBD), respectively.
履歴
登録2018年11月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2018年12月5日ID: 6DRP
改定 1.02018年12月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-8903
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8903
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NLR family CARD domain-containing protein 4
B: NLR family CARD domain-containing protein 4
C: NLR family CARD domain-containing protein 4
D: NLR family CARD domain-containing protein 4
E: NLR family CARD domain-containing protein 4
F: NLR family CARD domain-containing protein 4
G: NLR family CARD domain-containing protein 4
H: NLR family CARD domain-containing protein 4
I: NLR family CARD domain-containing protein 4
J: NLR family CARD domain-containing protein 4
K: NLR family CARD domain-containing protein 4
L: NLR family CARD domain-containing protein 4
M: NLR family CARD domain-containing protein 4
N: NLR family CARD domain-containing protein 4
O: NLR family CARD domain-containing protein 4
P: NLR family CARD domain-containing protein 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,80316
ポリマ－159,80316
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area31960 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area51290 Å2
対称性らせん対称: (回転対称性: 1 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 16 / Rise per n subunits: 4.93 Å / Rotation per n subunits: -100.48 °)

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要素

#1: タンパク質
NLR family CARD domain-containing protein 4 / CARD / LRR / and NACHT-containing protein / Clan protein / Caspase recruitment domain-containing ...CARD / LRR / and NACHT-containing protein / Clan protein / Caspase recruitment domain-containing protein 12 / Ice protease-activating factor / Ipaf


分子量: 9987.671 Da / 分子数: 16 / 断片: CARD (UNP residues 1-85) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: NLRC4, CARD12, CLAN, CLAN1, IPAF, UNQ6189/PRO20215
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NPP4

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: NLRC4-CARD filament / タイプ: CELL / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: unspecified
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 41 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -100.48 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.93 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.58 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 199312 / 対称性のタイプ: HELICAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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