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万見
- PDB-6mjz: Cryo-EM structure of Human Parainfluenza Virus Type 3 (hPIV3) in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mjz
タイトルCryo-EM structure of Human Parainfluenza Virus Type 3 (hPIV3) in complex with antibody PIA174
要素
  • Fusion glycoprotein F0
  • PIA174 Fab Heavy chain
  • PIA174 Fab Light chain
キーワードVIRAL PROTEIN/immune system (ウイルス性) / hPIV3 Envelope / asymmetric / complex / antibody (抗体) / VIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / VIRAL PROTEIN-immune system complex (ウイルス性)
機能・相同性Precursor fusion glycoprotein F0, Paramyxoviridae / Fusion glycoprotein F0 / fusion of virus membrane with host plasma membrane / エンベロープ (ウイルス) / host cell plasma membrane / virion membrane / 細胞膜 / Fusion glycoprotein F0
機能・相同性情報
生物種Human parainfluenza virus 3 (パラインフルエンザウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Acharya, P. / Stewart-Jones, G. / Carragher, B. / Potter, C.S. / Kwong, P.D.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2018
タイトル: Structure-based design of a quadrivalent fusion glycoprotein vaccine for human parainfluenza virus types 1-4.
著者: Guillaume B E Stewart-Jones / Gwo-Yu Chuang / Kai Xu / Tongqing Zhou / Priyamvada Acharya / Yaroslav Tsybovsky / Li Ou / Baoshan Zhang / Blanca Fernandez-Rodriguez / Valentina Gilardi / ...著者: Guillaume B E Stewart-Jones / Gwo-Yu Chuang / Kai Xu / Tongqing Zhou / Priyamvada Acharya / Yaroslav Tsybovsky / Li Ou / Baoshan Zhang / Blanca Fernandez-Rodriguez / Valentina Gilardi / Chiara Silacci-Fregni / Martina Beltramello / Ulrich Baxa / Aliaksandr Druz / Wing-Pui Kong / Paul V Thomas / Yongping Yang / Kathryn E Foulds / John-Paul Todd / Hui Wei / Andres M Salazar / Diana G Scorpio / Bridget Carragher / Clinton S Potter / Davide Corti / John R Mascola / Antonio Lanzavecchia / Peter D Kwong /
要旨: Parainfluenza virus types 1-4 (PIV1-4) are highly infectious human pathogens, of which PIV3 is most commonly responsible for severe respiratory illness in newborns, elderly, and immunocompromised ...Parainfluenza virus types 1-4 (PIV1-4) are highly infectious human pathogens, of which PIV3 is most commonly responsible for severe respiratory illness in newborns, elderly, and immunocompromised individuals. To obtain a vaccine effective against all four PIV types, we engineered mutations in each of the four PIV fusion (F) glycoproteins to stabilize their metastable prefusion states, as such stabilization had previously enabled the elicitation of high-titer neutralizing antibodies against the related respiratory syncytial virus. A cryoelectron microscopy structure of an engineered PIV3 F prefusion-stabilized trimer, bound to the prefusion-specific antibody PIA174, revealed atomic-level details for how introduced mutations improved stability as well as how a single PIA174 antibody recognized the trimeric apex of prefusion PIV3 F. Nine combinations of six newly identified disulfides and two cavity-filling mutations stabilized the prefusion PIV3 F immunogens and induced 200- to 500-fold higher neutralizing titers in mice than were elicited by PIV3 F in the postfusion conformation. For PIV1, PIV2, and PIV4, we also obtained stabilized prefusion Fs, for which prefusion versus postfusion titers were 2- to 20-fold higher. Elicited murine responses were PIV type-specific, with little cross-neutralization of other PIVs. In nonhuman primates (NHPs), quadrivalent immunization with prefusion-stabilized Fs from PIV1-4 consistently induced potent neutralizing responses against all four PIVs. For PIV3, the average elicited NHP titer from the quadrivalent immunization was more than fivefold higher than any titer observed in a cohort of over 100 human adults, highlighting the ability of a prefusion-stabilized immunogen to elicit especially potent neutralization.
履歴
登録2018年9月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年12月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-9135
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fusion glycoprotein F0
B: Fusion glycoprotein F0
C: Fusion glycoprotein F0
H: PIA174 Fab Heavy chain
L: PIA174 Fab Light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)211,1115
ポリマ－211,1115
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Fusion glycoprotein F0


分子量: 54970.625 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human parainfluenza virus 3 (パラインフルエンザウイルス)
遺伝子: F, KMQ_34898gpF / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A0A059QA82
#2: 抗体 PIA174 Fab Heavy chain


分子量: 23512.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 抗体 PIA174 Fab Light chain


分子量: 22686.240 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Complex of hPIV3 Env Q162C-L168C, I213C-G230C, A463V, I474Y in complex with antibody PIA174
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Human respirovirus 3 (パラインフルエンザウイルス)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 %

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI TITAN
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 1.4 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2Leginon画像取得
4GctfCTF補正
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11cryoSPARC最終オイラー角割当
12cryoSPARC分類
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 97177 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 4.3 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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