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- PDB-6lca: Crystal structure of human Dishevelled1 PDZ domain homotrimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lca
タイトルCrystal structure of human Dishevelled1 PDZ domain homotrimer
要素Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Wnt signaling pathway (Wntシグナル経路) / Developmental protein (ヒトの発達) / PROTEIN BINDING (タンパク質) / Dvl
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein localization to presynapse / Negative regulation of TCF-dependent signaling by DVL-interacting proteins / convergent extension involved in neural plate elongation / planar cell polarity pathway involved in neural tube closure / skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / cochlea morphogenesis / non-canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of neuron projection arborization / protein localization to microtubule / collateral sprouting ...positive regulation of protein localization to presynapse / Negative regulation of TCF-dependent signaling by DVL-interacting proteins / convergent extension involved in neural plate elongation / planar cell polarity pathway involved in neural tube closure / skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / cochlea morphogenesis / non-canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of neuron projection arborization / protein localization to microtubule / collateral sprouting / presynapse assembly / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / neurotransmitter secretion / dendritic spine morphogenesis / frizzled binding / axon extension / PCP/CE pathway / Wnt signalosome / WNT mediated activation of DVL / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / dendrite morphogenesis / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / neural tube development / regulation of postsynapse organization / クラスリン / regulation of synaptic vesicle exocytosis / neuromuscular junction development / receptor clustering / heart looping / neuronal dense core vesicle / outflow tract morphogenesis / synaptic vesicle exocytosis / social behavior / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / protein localization to nucleus / canonical Wnt signaling pathway / lateral plasma membrane / prepulse inhibition / cytoplasmic microtubule organization / negative regulation of protein phosphorylation / TCF dependent signaling in response to WNT / 軸索誘導 / RHO GTPases Activate Formins / Degradation of DVL / synapse organization / Schaffer collateral - CA1 synapse / beta-catenin binding / small GTPase binding / positive regulation of neuron projection development / regulation of protein localization / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / presynapse / 成長円錐 / cytoplasmic vesicle / 微小管 / 樹状突起スパイン / postsynaptic density / protein stabilization / neuron projection / intracellular signal transduction / positive regulation of protein phosphorylation / neuronal cell body / シナプス / glutamatergic synapse / regulation of DNA-templated transcription / protein kinase binding / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Dishevelled protein domain / Dishevelled family / Dishevelled C-terminal / Dishevelled specific domain / Segment polarity protein dishevelled (Dsh) C terminal / Dishevelled-related protein / DIX domain / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. ...Dishevelled protein domain / Dishevelled family / Dishevelled C-terminal / Dishevelled specific domain / Segment polarity protein dishevelled (Dsh) C terminal / Dishevelled-related protein / DIX domain / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. / Domain present in Dishevelled and axin / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin (DEP) / DEP domain profile. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin / DEP domain / PDZドメイン / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZドメイン / PDZ superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Yasukochi, S. / Numoto, N. / Tenno, N. / Tenno, T. / Ito, N. / Hiroaki, H.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of human Dishevelled1 PDZ domain homotrimer
著者: Yasukochi, S. / Numoto, N. / Tenno, N. / Tenno, T. / Ito, N. / Hiroaki, H.
履歴
登録2019年11月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
B: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
C: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
D: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
E: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
F: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
G: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
H: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,93716
ポリマ－86,1688
非ポリマー7698
水39622
1
A: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
B: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
C: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6016
ポリマ－32,3133
非ポリマー2883
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
E: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
G: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6016
ポリマ－32,3133
非ポリマー2883
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
F: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
ヘテロ分子

F: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
ヘテロ分子

F: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6016
ポリマ－32,3133
非ポリマー2883
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_755-y+2,x-y,z1
crystal symmetry operation3_775-x+y+2,-x+2,z1
4
H: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
ヘテロ分子

H: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
ヘテロ分子

H: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6016
ポリマ－32,3133
非ポリマー2883
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_765-y+2,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_675-x+y+1,-x+2,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)147.923, 147.923, 78.999
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Space group name HallR3
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z
#3: -x+y,-x,z
#4: x+1/3,y+2/3,z+2/3
#5: -y+1/3,x-y+2/3,z+2/3
#6: -x+y+1/3,-x+2/3,z+2/3
#7: x+2/3,y+1/3,z+1/3
#8: -y+2/3,x-y+1/3,z+1/3
#9: -x+y+2/3,-x+1/3,z+1/3

-
要素

#1: タンパク質
Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1 / Dishevelled-1 / DSH homolog 1


分子量: 10771.055 Da / 分子数: 8 / 変異: C338A,W339T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DVL1 / プラスミド: pGEX-6P3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O14640
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.28 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.5 M Ammonium sulfate 0.1 M Sodium citrate tribasic dehydrate 1.0 M Lithium sulfate monohydrate 0.01 M GSH 0.01 M GSSG

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 25203 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 58.95 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / 冗長度: 5.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.65 / Num. unique obs: 4095 / CC1/2: 0.743 / Rsym value: 0.774 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3FY5

3fy5


解像度: 2.4→26.33 Å / SU ML: 0.3832 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.42 / 位相誤差: 32.8247
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2727 1265 5.02 %
Rwork0.2449 --
obs0.2464 25181 99.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 66.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→26.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5368 0 40 22 5430
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00245446
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5367357
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0473868
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0027973
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.36383263
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.50.34421380.2712681X-RAY DIFFRACTION99.75
2.5-2.610.31971420.27612649X-RAY DIFFRACTION99.96
2.61-2.750.32291390.28072638X-RAY DIFFRACTION100
2.75-2.920.38781400.29872672X-RAY DIFFRACTION100
2.92-3.140.32671400.2952661X-RAY DIFFRACTION99.96
3.14-3.460.3441430.28272665X-RAY DIFFRACTION100
3.46-3.960.30631390.25852640X-RAY DIFFRACTION100
3.96-4.980.24331410.21122669X-RAY DIFFRACTION99.96
4.98-26.330.19651430.21252641X-RAY DIFFRACTION99.61

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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