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万見
- PDB-6j5i: Cryo-EM structure of the mammalian DP-state ATP synthase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6j5i
タイトルCryo-EM structure of the mammalian DP-state ATP synthase
要素
  • (ATP synthase ...ATP合成酵素) x 15
  • ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial
  • ATPase inhibitor, mitochondrial
  • Mitochondrial H+ transporting ATP synthase subunit c isoform 1
  • subunit k analog
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex binding / regulation of ATP metabolic process / regulation of protein targeting to mitochondrion / positive regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / positive regulation of autophagy of mitochondrion in response to mitochondrial depolarization / Mitochondrial protein import / angiostatin binding / ATPase inhibitor activity ...Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex binding / regulation of ATP metabolic process / regulation of protein targeting to mitochondrion / positive regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / positive regulation of autophagy of mitochondrion in response to mitochondrial depolarization / Mitochondrial protein import / angiostatin binding / ATPase inhibitor activity / mitochondrial depolarization / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / negative regulation of hydrolase activity / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, catalytic core / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, stator stalk / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / heme biosynthetic process / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, catalytic sector F(1) / negative regulation of endothelial cell proliferation / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / ATP合成酵素 / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / reactive oxygen species metabolic process / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / 赤血球形成 / ADP binding / ミトコンドリア / ATPase binding / calmodulin binding / lipid binding / 細胞膜 / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / ミトコンドリア / ATP binding / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / Atp Synthase Epsilon Chain; Chain: I; / ATP synthase membrane subunit K / ATP synthase regulation / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / F1F0 ATP synthase subunit C ...ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / Atp Synthase Epsilon Chain; Chain: I; / ATP synthase membrane subunit K / ATP synthase regulation / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / F1F0 ATP synthase subunit C / F1FO ATP Synthase / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / ATP synthase protein 8, metazoa / Mitochondrial F1-F0 ATP synthase subunit F, predicted / ATP synthase protein 8, mammals / ATP synthase protein 8 / Mitochondrial F1F0-ATP synthase, subunit f / Mitochondrial ATPase inhibitor / Mitochondrial ATPase inhibitor, IATP / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial / ATP synthase-coupling factor 6 superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase coupling factor 6 / Pyruvate Kinase; Chain: A, domain 1 / : / Metazoan delta subunit of F1F0-ATP synthase, C-terminal domain / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit B/MI25 / ATP synthase, F0 complex, subunit B / Mitochondrial ATP synthase B chain precursor (ATP-synt_B) / ATP synthase, F0 complex, subunit D, mitochondrial / ATP synthase D chain, mitochondrial (ATP5H) / ATP synthase, F0 complex, subunit D superfamily, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/mitochondria / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase A chain / ATP synthase a subunit signature. / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP合成酵素 / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix Hairpins / Thrombin, subunit H / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Βバレル / サンドイッチ / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP synthase F1 subunit delta / ATP synthase subunit b / ATP synthase subunit gamma / ATP synthase subunit d, mitochondrial / ATP synthase, H+ transporting, mitochondrial F1 complex, epsilon subunit / ATP synthase membrane subunit K, mitochondrial / ATP synthase subunit beta / ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial ...ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP synthase F1 subunit delta / ATP synthase subunit b / ATP synthase subunit gamma / ATP synthase subunit d, mitochondrial / ATP synthase, H+ transporting, mitochondrial F1 complex, epsilon subunit / ATP synthase membrane subunit K, mitochondrial / ATP synthase subunit beta / ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial / ATP synthase subunit alpha, mitochondrial / ATPase inhibitor, mitochondrial / ATP synthase subunit O, mitochondrial / ATP synthase protein 8 / ATP synthase subunit a / ATP synthase lipid-binding protein / ATP synthase subunit f, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.34 Å
データ登録者Gu, J. / Zhang, L. / Yi, J. / Yang, M.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (China)2017YFA0504600 and 2016YFA0501100 中国
National Natural Science Foundation of China31625008 中国
National Natural Science Foundation of China21532004, 31570733 and 31800620 中国
引用ジャーナル: Science / 年: 2019
タイトル: Cryo-EM structure of the mammalian ATP synthase tetramer bound with inhibitory protein IF1.
著者: Jinke Gu / Laixing Zhang / Shuai Zong / Runyu Guo / Tianya Liu / Jingbo Yi / Peiyi Wang / Wei Zhuo / Maojun Yang /
要旨: The mitochondrial adenosine triphosphate (ATP) synthase produces most of the ATP required by mammalian cells. We isolated porcine tetrameric ATP synthase and solved its structure at 6.2-angstrom ...The mitochondrial adenosine triphosphate (ATP) synthase produces most of the ATP required by mammalian cells. We isolated porcine tetrameric ATP synthase and solved its structure at 6.2-angstrom resolution using a single-particle cryo-electron microscopy method. Two classical V-shaped ATP synthase dimers lie antiparallel to each other to form an H-shaped ATP synthase tetramer, as viewed from the matrix. ATP synthase inhibitory factor subunit 1 (IF1) is a well-known in vivo inhibitor of mammalian ATP synthase at low pH. Two IF1 dimers link two ATP synthase dimers, which is consistent with the ATP synthase tetramer adopting an inhibited state. Within the tetramer, we refined structures of intact ATP synthase in two different rotational conformations at 3.34- and 3.45-Å resolution.
履歴
登録2019年1月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月6日Group: Data collection / Other / カテゴリ: cell / Item: _cell.Z_PDB
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-0677
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
B: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
C: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
D: ATP synthase subunit beta
E: ATP synthase subunit beta
F: ATP synthase subunit beta
J: ATPase inhibitor, mitochondrial
G: ATP synthase subunit gamma
H: ATP synthase subunit delta, mitochondrial
I: ATP synthase F1 subunit epsilon
S: ATP synthase subunit O, mitochondrial
b: ATP synthase peripheral stalk-membrane subunit b
c: ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial
d: ATP synthase subunit d, mitochondrial
e: ATP synthase subunit e
f: ATP synthase subunit f, mitochondrial
g: ATP synthase subunit g
i: ATP synthase membrane subunit DAPIT
k: subunit k analog
8: ATP synthase protein 8
a: ATP synthase subunit a
K: Mitochondrial H+ transporting ATP synthase subunit c isoform 1
L: Mitochondrial H+ transporting ATP synthase subunit c isoform 1
M: Mitochondrial H+ transporting ATP synthase subunit c isoform 1
N: Mitochondrial H+ transporting ATP synthase subunit c isoform 1
O: Mitochondrial H+ transporting ATP synthase subunit c isoform 1
P: Mitochondrial H+ transporting ATP synthase subunit c isoform 1
Q: Mitochondrial H+ transporting ATP synthase subunit c isoform 1
R: Mitochondrial H+ transporting ATP synthase subunit c isoform 1
u: ATP synthase membrane subunit 6.8PL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)576,60440
ポリマ－574,10730
非ポリマー2,49710
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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ATP synthase ... , 15種, 19分子 ABCDEFGHISbdefgi8au

#1: タンパク質 ATP synthase subunit alpha, mitochondrial / ATP合成酵素 / ATP synthase F1 subunit alpha / ATP synthase subunit alpha heart isoform / mitochondrial / ATP ...ATP synthase F1 subunit alpha / ATP synthase subunit alpha heart isoform / mitochondrial / ATP synthase subunit alpha liver isoform


分子量: 55171.105 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P80021
#2: タンパク質 ATP synthase subunit beta / ATP合成酵素


分子量: 51615.746 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: K7GLT8, ATP合成酵素
#4: タンパク質 ATP synthase subunit gamma / ATP合成酵素


分子量: 30121.650 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A287A9I8
#5: タンパク質 ATP synthase subunit delta, mitochondrial / ATP合成酵素


分子量: 13852.506 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A286ZYL7
#6: タンパク質・ペプチド ATP synthase F1 subunit epsilon / ATP synthase / epsilon subunit


分子量: 5371.264 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A5GFX4
#7: タンパク質 ATP synthase subunit O, mitochondrial / ATP合成酵素 / ATP synthase peripheral stalk subunit OSCP


分子量: 20561.279 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q2EN81
#8: タンパク質 ATP synthase peripheral stalk-membrane subunit b


分子量: 24002.934 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A286ZYM6
#10: タンパク質 ATP synthase subunit d, mitochondrial / ATP合成酵素


分子量: 16904.473 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A287B4I0
#11: タンパク質 ATP synthase subunit e / ATP合成酵素


分子量: 5379.623 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
#12: タンパク質 ATP synthase subunit f, mitochondrial / ATP合成酵素 / ATP synthase membrane subunit f


分子量: 10197.959 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q95339
#13: タンパク質 ATP synthase subunit g / ATP合成酵素


分子量: 7166.825 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
#14: タンパク質・ペプチド ATP synthase membrane subunit DAPIT


分子量: 4861.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: F1RFD4
#16: タンパク質 ATP synthase protein 8 / ATP合成酵素 / A6L / F-ATPase subunit 8


分子量: 7954.407 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q35914
#17: タンパク質 ATP synthase subunit a / ATP合成酵素 / F-ATPase protein 6


分子量: 25054.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q35915
#19: タンパク質・ペプチド ATP synthase membrane subunit 6.8PL


分子量: 3592.419 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)

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タンパク質 , 3種, 10分子 JcKLMNOPQR

#3: タンパク質 ATPase inhibitor, mitochondrial / ATP synthase F1 subunit epsilon / Inhibitor of F(1)F(o)-ATPase / IF1


分子量: 9500.476 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q29307
#9: タンパク質 ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial / ATPase subunit F6 / ATP synthase peripheral stalk subunit F6


分子量: 8245.269 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P13618
#18: タンパク質
Mitochondrial H+ transporting ATP synthase subunit c isoform 1


分子量: 7311.631 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q4VT52

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 k

#15: タンパク質・ペプチド subunit k analog


分子量: 2486.056 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)

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非ポリマー , 3種, 10分子

#20: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#21: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#22: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
配列の詳細The sequence of the chain e corresponds to Q03654 in the UniProt database. The sequence of the ...The sequence of the chain e corresponds to Q03654 in the UniProt database. The sequence of the chain g corresponds to A0A480XS10 in the UniProt database. The sequence of the chain u corresponds to F1S9V7 in the UniProt database. However, there are UNK (unknown residues) in these chains, as the authors do not know how the coordinates align with the sequence. Therefore the residue numbers are meaningless. As for k cahin, the authors do not know the reference sequence in the UniProt database.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cryo-EM structure of the mammalian DP-state ATP synthase
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#19 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 1.56 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.34 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 291128 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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