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- PDB-6h54: CRYSTAL STRUCTURE OF BOVINE HSC70(AA1-554)E213A/D214A IN COMPLEX ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6h54
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF BOVINE HSC70(AA1-554)E213A/D214A IN COMPLEX WITH INHIBITOR VER155008
要素Heat shock cognate 71 kDa protein
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / Hsc70 (HSPA8) / Vernalis inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / HSF1-dependent transactivation / Protein methylation / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / PKR-mediated signaling / mRNA Splicing - Major Pathway / synaptic vesicle uncoating / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly ...Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / HSF1-dependent transactivation / Protein methylation / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / PKR-mediated signaling / mRNA Splicing - Major Pathway / synaptic vesicle uncoating / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly / slow axonal transport / clathrin-uncoating ATPase activity / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy / late endosomal microautophagy / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / clathrin coat disassembly / Clathrin-mediated endocytosis / Prp19 complex / presynaptic cytosol / Neutrophil degranulation / postsynaptic cytosol / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / chaperone cofactor-dependent protein refolding / オートファゴソーム / protein folding chaperone / heat shock protein binding / RNA splicing / ATP-dependent protein folding chaperone / spliceosomal complex / terminal bouton / 転写後修飾 / メラノソーム / protein-macromolecule adaptor activity / protein refolding / リソソーム / ribonucleoprotein complex / lysosomal membrane / negative regulation of DNA-templated transcription / 樹状突起 / 核小体 / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Defensin A-like - #30 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family ...Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Defensin A-like - #30 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / サンドイッチ / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3FD / トリメチルアミン-N-オキシド / Heat shock cognate 71 kDa protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.02 Å
データ登録者Plank, C. / Zehe, M. / Grimm, C. / Sotriffer, C.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)CRU 216 ドイツ
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2024
タイトル: Combined In-Solution Fragment Screening and Crystallographic Binding-Mode Analysis with a Two-Domain Hsp70 Construct.
著者: Zehe, M. / Kehrein, J. / Schollmayer, C. / Plank, C. / Kovacs, H. / Merino Asumendi, E. / Holzgrabe, U. / Grimm, C. / Sotriffer, C.
履歴
登録2018年7月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月21日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / Item: _reflns.pdbx_Rrim_I_all
改定 2.02020年7月8日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / audit_author / cell / chem_comp / citation / citation_author / computing / diffrn / entity / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entry_details / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_refine_tls / pdbx_refine_tls_group / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_symm_contact / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / reflns / software / struct_asym / struct_conf / struct_mon_prot_cis / struct_site / struct_site_gen / symmetry
Item: _cell.angle_beta / _cell.volume ..._cell.angle_beta / _cell.volume / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _citation.title / _diffrn.pdbx_serial_crystal_experiment / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _refine.B_iso_mean / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_high / _refine.ls_number_reflns_R_work / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_method_to_determine_struct / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine.pdbx_starting_model / _refine.pdbx_stereochemistry_target_values / _refine.solvent_model_details / _refine_hist.d_res_high / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.number / _refine_ls_restr.type / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _refine_ls_shell.d_res_high / _refine_ls_shell.d_res_low / _refine_ls_shell.percent_reflns_obs / _reflns.B_iso_Wilson_estimate / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle / _symmetry.space_group_name_Hall
解説: Ligand geometry / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12024年1月17日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年2月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock cognate 71 kDa protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,9415
ポリマ－60,9791
非ポリマー9624
水4,125229
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area650 Å2
ΔGint5 kcal/mol
Surface area24470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.190, 49.340, 86.960
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.801, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Heat shock cognate 71 kDa protein / Heat shock 70 kDa protein 8


分子量: 60978.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: HSPA8, HSC70 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19120

-
非ポリマー , 5種, 233分子

#2: 化合物 ChemComp-TMO / trimethylamine oxide / トリメチルアミンN-オキシド / トリメチルアミン-N-オキシド


分子量: 75.110 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H9NO
#3: 化合物 ChemComp-3FD / 4-[[(2R,3S,4R,5R)-5-[6-amino-8-[(3,4-dichlorophenyl)methylamino]purin-9-yl]-3,4-dihydroxy-oxolan-2-yl]methoxymethyl]benzonitrile / VER-155008


分子量: 556.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H23Cl2N7O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 229 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.3 %
結晶化温度: 291 K / 手法: batch mode / 詳細: PEG 4000, TMAO, Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.02→56.765 Å / Num. obs: 34413 / % possible obs: 94.1 % / 冗長度: 3.09 % / Biso Wilson estimate: 36.24 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rrim(I) all: 0.093 / Net I/σ(I): 9.49
反射 シェル解像度: 2.02→2.07 Å / % possible all: 95.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
PHENIX1.15.2_3472精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4fl9

4fl9


解像度: 2.02→56.765 Å / SU ML: 0.3347 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 32.0432
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2584 1715 4.99 %
Rwork0.2205 32671 -
obs0.2224 34386 94.09 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 47.69 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.02→56.765 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4225 0 0 229 4454
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00174287
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4795792
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0431663
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0028749
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.24362627
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.02-2.080.42651470.37362729X-RAY DIFFRACTION95.48
2.08-2.150.4111470.35842715X-RAY DIFFRACTION95.21
2.15-2.230.32831670.32442629X-RAY DIFFRACTION91.34
2.23-2.310.39971520.30392632X-RAY DIFFRACTION92.95
2.31-2.420.35571300.28062775X-RAY DIFFRACTION95.62
2.42-2.550.33131430.27262738X-RAY DIFFRACTION95.52
2.55-2.710.29831330.24432674X-RAY DIFFRACTION92.24
2.71-2.920.32881210.23982746X-RAY DIFFRACTION94.28
2.92-3.210.25981440.22892780X-RAY DIFFRACTION96.09
3.21-3.670.23921440.20442667X-RAY DIFFRACTION92.28
3.67-4.630.19431310.16762831X-RAY DIFFRACTION96.29
4.63-56.7650.19641560.17392755X-RAY DIFFRACTION91.95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3188118359-0.412094774408-0.230685897220.307356943604-0.4859500095410.9509725627430.125817603431-0.31047048640.171810690454-0.7871012763510.0898597319402-0.06900233035830.6795535742230.02520623239290.1769651321580.560761387741-0.0425888493951-0.06384483957510.2021251207070.07852956274420.240879395181-12.4972235729-20.9925047193-7.54392468828
20.527060145924-0.1731014033360.309877294431-0.0890524862704-0.1849955837590.7356180630460.02015035540890.02517156899140.00922105389055-0.100964397403-0.01167186503680.0311528400110.06376676960070.020567045361.83187618106E-50.257865945313-0.07951206112470.00406351844940.2029701489640.01766566661490.259149161645-10.2332907675-9.82836088772-19.3141674497
30.318698375051-0.2704063701710.0178056391850.191779554443-0.08039244478460.2221522646580.09891540700130.128952360695-0.02422876037060.0210288364626-0.158103057469-0.0330917844227-0.1352499465940.257252789649-8.8879078333E-60.272708594195-0.01491625683080.01190765014520.326866973650.02979738723140.289425746098-46.6205697031-4.59196379234-38.5637794097
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 4 through 109 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 110 through 408 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 409 through 553 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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