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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6h1d | |||||||||
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タイトル | Crystal structure of C21orf127-TRMT112 in complex with SAH | |||||||||
要素 |
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キーワード | GENE REGULATION (遺伝子発現の調節) / protein methyltransferase / histone methylation / complex / SAH | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 arsonoacetate metabolic process / methylarsonite methyltransferase activity / histone H4K12 methyltransferase activity / eRF1 methyltransferase complex / protein-glutamine N-methyltransferase activity / peptidyl-glutamine methylation / rRNA (guanine-N7)-methylation / tRNA methyltransferase activator activity / toxin metabolic process / site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) activity ...arsonoacetate metabolic process / methylarsonite methyltransferase activity / histone H4K12 methyltransferase activity / eRF1 methyltransferase complex / protein-glutamine N-methyltransferase activity / peptidyl-glutamine methylation / rRNA (guanine-N7)-methylation / tRNA methyltransferase activator activity / toxin metabolic process / site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) activity / tRNA modification in the nucleus and cytosol / メチル化 / protein methyltransferase activity / tRNA methylation / positive regulation of rRNA processing / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / S-adenosyl-L-methionine binding / rRNA modification in the nucleus and cytosol / rRNA methylation / Eukaryotic Translation Termination / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / メチル化 / positive regulation of cell growth / nucleic acid binding / protein heterodimerization activity / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.94 Å | |||||||||
データ登録者 | Wang, S. / Hermann, B. / Metzger, E. / Peng, L. / Einsle, O. / Schuele, R. | |||||||||
資金援助 | ドイツ, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2019 タイトル: KMT9 monomethylates histone H4 lysine 12 and controls proliferation of prostate cancer cells. 著者: Metzger, E. / Wang, S. / Urban, S. / Willmann, D. / Schmidt, A. / Offermann, A. / Allen, A. / Sum, M. / Obier, N. / Cottard, F. / Ulferts, S. / Preca, B.T. / Hermann, B. / Maurer, J. / ...著者: Metzger, E. / Wang, S. / Urban, S. / Willmann, D. / Schmidt, A. / Offermann, A. / Allen, A. / Sum, M. / Obier, N. / Cottard, F. / Ulferts, S. / Preca, B.T. / Hermann, B. / Maurer, J. / Greschik, H. / Hornung, V. / Einsle, O. / Perner, S. / Imhof, A. / Jung, M. / Schule, R. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6h1d.cif.gz | 169.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6h1d.ent.gz | 110.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6h1d.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/h1/6h1d ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/h1/6h1d | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 22344.652 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: N6AMT1, C21orf127, HEMK2, PRED28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: Q9Y5N5, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの |
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#2: タンパク質 | 分子量: 14272.412 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRMT112, AD-001, HSPC152, HSPC170 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UI30 |
#3: 化合物 | ChemComp-SAH / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.58 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M HEPES pH 7.5, 1.1-1.3 M sodium citrate |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.281 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年8月9日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.281 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.94→65.58 Å / Num. obs: 26240 / % possible obs: 99.98 % / 冗長度: 24.8 % / Biso Wilson estimate: 23.68 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.178 / Rpim(I) all: 0.036 / Net I/σ(I): 16.42 |
反射 シェル | 解像度: 1.94→2.01 Å / 冗長度: 24.2 % / Rmerge(I) obs: 0.903 / Mean I/σ(I) obs: 3.49 / CC1/2: 0.643 / Rpim(I) all: 0.186 / % possible all: 99.88 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 3Q87, 4QTT 解像度: 1.94→65.56 Å / SU ML: 0.2256 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.51 / 位相誤差: 20.0858
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 29.2 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.94→65.56 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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