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- PDB-6gza: Structure of murine leukemia virus capsid C-terminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gza
タイトルStructure of murine leukemia virus capsid C-terminal domain
要素Capsid proteinカプシド
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / capsid (カプシド) / dimer / cobalt (コバルト)
機能・相同性
機能・相同性情報


retroviral 3' processing activity / host cell late endosome membrane / DNA catabolic process / virion assembly / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / リボヌクレアーゼH / デオキシリボ核酸 / host multivesicular body / 逆転写酵素 / viral genome integration into host DNA ...retroviral 3' processing activity / host cell late endosome membrane / DNA catabolic process / virion assembly / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / リボヌクレアーゼH / デオキシリボ核酸 / host multivesicular body / 逆転写酵素 / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / viral nucleocapsid / DNA recombination / structural constituent of virion / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / nucleic acid binding / DNAポリメラーゼ / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / symbiont-mediated suppression of host gene expression / host cell plasma membrane / タンパク質分解 / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Gag-Pol polyprotein, Zinc-finger like domain / Murine leukemia virus integrase, C-terminal / Zinc-finger like, probable DNA-binding / Murine leukemia virus (MLV) integrase (IN) C-terminal domain / Gamma-retroviral matrix protein / Gag polyprotein, inner coat protein p12 / Core shell protein Gag P30 / Matrix protein (MA), p15 / Gag polyprotein, inner coat protein p12 / Gag P30 core shell protein ...Gag-Pol polyprotein, Zinc-finger like domain / Murine leukemia virus integrase, C-terminal / Zinc-finger like, probable DNA-binding / Murine leukemia virus (MLV) integrase (IN) C-terminal domain / Gamma-retroviral matrix protein / Gag polyprotein, inner coat protein p12 / Core shell protein Gag P30 / Matrix protein (MA), p15 / Gag polyprotein, inner coat protein p12 / Gag P30 core shell protein / Gamma-retroviral matrix domain superfamily / Reverse transcriptase/retrotransposon-derived protein, RNase H-like domain / RNase H-like domain found in reverse transcriptase / リボヌクレアーゼH / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / ジンクフィンガー / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Putative gag polyprotein / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Murine leukemia virus (ネズミ白血病ウイルス)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 1.89 Å
データ登録者Qu, K. / Dolezal, M. / Schur, F.K.M. / Murciano, B. / Rumlova, M. / Ruml, T. / Briggs, J.A.G.
資金援助 ドイツ, チェコ, 英国, 7件
組織認可番号
German Research FoundationBR 3635/2-1 ドイツ
European Research CouncilERC-CoG-648432 ドイツ
Czech Science Foundation17-25602S チェコ
Ministry of Education (Czech Republic)LO1302 チェコ
Ministry of Education (Czech Republic)LO1304 チェコ
Ministry of Education (Czech Republic)LO1601 チェコ
Medical Research Council (United Kingdom)MC_UP_1201/16 英国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / : 2018
タイトル: Structure and architecture of immature and mature murine leukemia virus capsids.
著者: Kun Qu / Bärbel Glass / Michal Doležal / Florian K M Schur / Brice Murciano / Alan Rein / Michaela Rumlová / Tomáš Ruml / Hans-Georg Kräusslich / John A G Briggs /
要旨: Retroviruses assemble and bud from infected cells in an immature form and require proteolytic maturation for infectivity. The CA (capsid) domains of the Gag polyproteins assemble a protein lattice as ...Retroviruses assemble and bud from infected cells in an immature form and require proteolytic maturation for infectivity. The CA (capsid) domains of the Gag polyproteins assemble a protein lattice as a truncated sphere in the immature virion. Proteolytic cleavage of Gag induces dramatic structural rearrangements; a subset of cleaved CA subsequently assembles into the mature core, whose architecture varies among retroviruses. Murine leukemia virus (MLV) is the prototypical γ-retrovirus and serves as the basis of retroviral vectors, but the structure of the MLV CA layer is unknown. Here we have combined X-ray crystallography with cryoelectron tomography to determine the structures of immature and mature MLV CA layers within authentic viral particles. This reveals the structural changes associated with maturation, and, by comparison with HIV-1, uncovers conserved and variable features. In contrast to HIV-1, most MLV CA is used for assembly of the mature core, which adopts variable, multilayered morphologies and does not form a closed structure. Unlike in HIV-1, there is similarity between protein-protein interfaces in the immature MLV CA layer and those in the mature CA layer, and structural maturation of MLV could be achieved through domain rotations that largely maintain hexameric interactions. Nevertheless, the dramatic architectural change on maturation indicates that extensive disassembly and reassembly are required for mature core growth. The core morphology suggests that wrapping of the genome in CA sheets may be sufficient to protect the MLV ribonucleoprotein during cell entry.
履歴
登録2018年7月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年12月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid protein
B: Capsid protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,8833
ポリマ-19,8242
非ポリマー591
3,081171
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2210 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area9370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.198, 71.198, 77.068
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Capsid protein / カプシド


分子量: 9912.125 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Murine leukemia virus (ネズミ白血病ウイルス)
遺伝子: gag
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: A0A220A2R8, UniProt: P03355*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Co
#3: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.76 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 37 mg/ml protein, 4% PEG 3350, 0.1 M HEPES pH 8.2, 5 mM CoCl2, 5 mM CdCl2, 5 mM MgCl2 and 5 mM NiCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2015年8月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→35.6 Å / Num. obs: 39681 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.2 % / Net I/σ(I): 18.9
反射 シェル解像度: 1.89→1.99 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
pointlessデータスケーリング
SHELXDE位相決定
ARP/wARPモデル構築
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.89→35.599 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.18 / 位相誤差: 20.9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2182 1787 5.11 %
Rwork0.1762 --
obs0.1783 34992 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.89→35.599 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1394 0 1 171 1566
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061422
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7241918
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.599892
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046204
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006254
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8901-1.94120.33071700.31792533X-RAY DIFFRACTION99
1.9412-1.99830.30011480.26942541X-RAY DIFFRACTION100
1.9983-2.06280.28491380.23812533X-RAY DIFFRACTION100
2.0628-2.13660.25241440.2112577X-RAY DIFFRACTION100
2.1366-2.22210.24931600.20522511X-RAY DIFFRACTION100
2.2221-2.32320.26471230.18932558X-RAY DIFFRACTION100
2.3232-2.44570.2731090.17972589X-RAY DIFFRACTION100
2.4457-2.59890.21921500.17332539X-RAY DIFFRACTION100
2.5989-2.79940.20691260.15782557X-RAY DIFFRACTION100
2.7994-3.0810.21081430.16992587X-RAY DIFFRACTION100
3.081-3.52650.15331270.15972546X-RAY DIFFRACTION100
3.5265-4.44170.19821390.14612541X-RAY DIFFRACTION100
4.4417-35.60530.19061100.15922593X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.17560.16040.03160.1533-0.02140.05620.1203-0.12030.3134-0.3967-0.0368-0.28810.06730.1970.00070.24840.00750.0350.2509-0.020.2427-4.323338.521-6.5036
20.30620.003-0.11240.3425-0.06590.06350.0488-0.35890.08110.0825-0.0082-0.1472-0.08820.1438-0.01160.1698-0.06570.01430.2684-0.04150.1561-4.295940.25891.8068
30.6193-0.48750.76130.6425-0.45411.05410.3738-0.2295-0.1020.10670.03540.12310.0973-0.20420.41590.2171-0.0590.05390.25010.03960.1838-10.598332.64351.8356
40.0050.00650.0010.0070.0009-0.00440.14290.2256-0.6054-0.3287-0.08780.2109-0.12450.03870.00030.30990.0098-0.07440.1815-0.04640.3599-6.235422.2283-5.5967
51.01210.7838-0.08180.99280.07760.41870.1642-0.7581-0.58790.194-0.1849-0.36390.24660.09540.12880.2837-0.0173-0.03280.31510.11650.2315-4.492921.80583.8919
60.24740.1557-0.00370.17480.13250.1495-0.2075-0.0255-0.1464-0.18160.11380.02430.108-0.091-0.00620.1755-0.0380.0130.19120.03020.2138-23.623131.0068-8.748
70.3180.11430.03660.2167-0.08830.0432-0.0825-0.07720.00360.0790.03110.14660.1396-0.15470.00020.1953-0.04860.03030.221-0.00680.1874-26.102330.4303-0.5921
80.0531-0.0496-0.00180.0771-0.00940.02230.1662-0.23350.28980.0303-0.06960.0661-0.08980.29210.00120.1904-0.055-0.00440.2173-0.01530.1683-19.970237.95820.302
90.00530.0047-0.0034-0.0005-0.00530.17620.0260.23330.4634-0.238-0.0422-0.18130.13680.24540.01220.2338-0.0280.01440.21060.09950.3477-21.081848.2135-8.8795
101.71820.21020.11770.3323-0.34520.50710.282-0.60410.91550.1512-0.12840.5174-0.1216-0.26530.15510.22970.00240.04470.2422-0.08080.4841-26.625248.6031-0.4788
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 18 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 19 through 40 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 41 through 54 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 55 through 64 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 65 through 87 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 1 through 18 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 19 through 40 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 41 through 54 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 55 through 65 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 66 through 87 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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