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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6g9f | ||||||
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タイトル | Structural basis for the inhibition of E. coli PBP2 | ||||||
要素 | Peptidoglycan D,D-transpeptidase MrdA | ||||||
キーワード | HYDROLASE/ANTIBIOTIC / penicillin binding protein / HYDROLASE-ANTIBIOTIC COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 peptidoglycan L,D-transpeptidase activity / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / outer membrane-bounded periplasmic space / regulation of cell shape / response to antibiotic / タンパク質分解 / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli K-12 (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å | ||||||
データ登録者 | Ruff, M. / Levy, N. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2019 タイトル: Structural Basis for E. coli Penicillin Binding Protein (PBP) 2 Inhibition, a Platform for Drug Design. 著者: Levy, N. / Bruneau, J.M. / Le Rouzic, E. / Bonnard, D. / Le Strat, F. / Caravano, A. / Chevreuil, F. / Barbion, J. / Chasset, S. / Ledoussal, B. / Moreau, F. / Ruff, M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6g9f.cif.gz | 232.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6g9f.ent.gz | 187.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6g9f.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/g9/6g9f ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/g9/6g9f | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 62809.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: The Ser 330 in the structure is modified covalently and is named (S31) 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: mrdA, pbpA, b0635, JW0630 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) 参照: UniProt: P0AD65, serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase |
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#2: 化合物 | ChemComp-NXL / ( |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.56 % |
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結晶化 | 温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: 0.1 M TrisBase / Bicine pH 8,5 ; 0.1 M [Carboxylic acids mix (0.02 M Sodium formate ; 0.02 M Ammonium acetate ; 0.02 M Sodium citrate tribasic dihydrate ; 0.02 M Sodium potassium tartrate ...詳細: 0.1 M TrisBase / Bicine pH 8,5 ; 0.1 M [Carboxylic acids mix (0.02 M Sodium formate ; 0.02 M Ammonium acetate ; 0.02 M Sodium citrate tribasic dihydrate ; 0.02 M Sodium potassium tartrate tetrahydrate ; 0.02 M Sodium oxamate) ; 24 % Glycerol ; 12 % PEG 4000] equilibrated against 2.0 M NaCl |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-X / 波長: 1.5418 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER R 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月8日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.35→39.005 Å / Num. obs: 35810 / % possible obs: 98.67 % / 冗長度: 5.5 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.1454 / Rpim(I) all: 0.06713 / Rrim(I) all: 0.1607 / Net I/σ(I): 7.87 |
反射 シェル | 解像度: 2.35→2.434 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 2.546 / Num. unique obs: 3525 / CC1/2: 0.419 / Rpim(I) all: 1.167 / Rrim(I) all: 2.809 / % possible all: 95.57 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 6G9S 解像度: 2.35→39.01 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 28.04
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.35→39.01 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 28.995 Å / Origin y: 55.231 Å / Origin z: 38.5428 Å
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精密化 TLSグループ | Selection details: ALL |