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- PDB-6fdl: Crystal structure of the NYN domain of human MARF1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fdl
タイトルCrystal structure of the NYN domain of human MARF1
要素Meiosis regulator and mRNA stability factor 1
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / mRNA turnover / decapping / deadenylation-independent decapping / NYN domain / ribonuclease (リボヌクレアーゼ) / RNA (リボ核酸)
機能・相同性
機能・相同性情報


CCR4-NOT complex binding / female meiotic nuclear division / oogenesis / RNA nuclease activity / ペルオキシソーム / double-strand break repair / 遺伝子発現の調節 / intracellular membrane-bounded organelle / ゴルジ体 / RNA binding ...CCR4-NOT complex binding / female meiotic nuclear division / oogenesis / RNA nuclease activity / ペルオキシソーム / double-strand break repair / 遺伝子発現の調節 / intracellular membrane-bounded organelle / ゴルジ体 / RNA binding / 生体膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Meiosis regulator and mRNA stability factor 1 / MARF1, RNA recognition motif 1 / MARF1, RNA recognition motif 2 / MARF1, first and second LOTUS domain / MARF1, RNA recognition motif 1 / MARF1 LOTUS domain / NYN domain, MARF1-type / NYN domain / OST-HTH/LOTUS domain / LOTUS-like domain ...Meiosis regulator and mRNA stability factor 1 / MARF1, RNA recognition motif 1 / MARF1, RNA recognition motif 2 / MARF1, first and second LOTUS domain / MARF1, RNA recognition motif 1 / MARF1 LOTUS domain / NYN domain, MARF1-type / NYN domain / OST-HTH/LOTUS domain / LOTUS-like domain / OST-HTH/LOTUS domain / OST-type HTH domain profile. / RNA認識モチーフ / RNA認識モチーフ / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Meiosis regulator and mRNA stability factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Jinek, M. / Brandmann, T.
資金援助 カナダ, スイス, 5件
組織認可番号
Canadian Institutes of Health ResearchMOP-130425 カナダ
Canadian Institutes of Health ResearchFDN143301 カナダ
Natural Sciences and Engineering Research Council (Canada)RGPIN-2015-03712 カナダ
Natural Sciences and Engineering Research Council (Canada)RGPIN-2014-06434 カナダ
European Research CouncilERC-StG-337284 スイス
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / : 2018
タイトル: Human MARF1 is an endoribonuclease that interacts with the DCP1:2 decapping complex and degrades target mRNAs.
著者: Nishimura, T. / Fakim, H. / Brandmann, T. / Youn, J.Y. / Gingras, A.C. / Jinek, M. / Fabian, M.R.
履歴
登録2017年12月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Meiosis regulator and mRNA stability factor 1
B: Meiosis regulator and mRNA stability factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4672
ポリマ-36,4672
非ポリマー00
2,324129
1
A: Meiosis regulator and mRNA stability factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,2331
ポリマ-18,2331
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Meiosis regulator and mRNA stability factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,2331
ポリマ-18,2331
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)96.867, 96.867, 63.096
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Meiosis regulator and mRNA stability factor 1 / Limkain-b1 / Meiosis arrest female protein 1


分子量: 18233.332 Da / 分子数: 2 / 変異: I39M, L457M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MARF1, KIAA0430, LKAP / プラスミド: pGEX6P1
詳細 (発現宿主): additional C-terminal hexahistidine tag
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y4F3
#2: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.17 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 12% (w/v) PEG3350, 0.2 M K3-Citrate and 0.1 M Bis-Tris propane, pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年9月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→48.43 Å / Num. obs: 30788 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 20.1 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / 冗長度: 15.9 % / Rmerge(I) obs: 1.029 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 2956 / CC1/2: 0.841 / % possible all: 98.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
AutoSol位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.75→48.43 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 20.88
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2194 2899 5.02 %
Rwork0.19 --
obs0.1915 30770 99.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→48.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2394 0 0 129 2523
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062446
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7193307
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.3551475
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052376
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005434
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7502-1.77890.37691290.3272486X-RAY DIFFRACTION96
1.7789-1.80960.29721390.27682625X-RAY DIFFRACTION100
1.8096-1.84250.30261380.24762587X-RAY DIFFRACTION100
1.8425-1.87790.26191380.24192607X-RAY DIFFRACTION100
1.8779-1.91620.20771420.20852654X-RAY DIFFRACTION100
1.9162-1.95790.26691360.19812616X-RAY DIFFRACTION100
1.9579-2.00350.22331380.19482602X-RAY DIFFRACTION100
2.0035-2.05360.20441400.20352601X-RAY DIFFRACTION100
2.0536-2.10910.20851430.19792636X-RAY DIFFRACTION100
2.1091-2.17110.21221370.18862614X-RAY DIFFRACTION100
2.1711-2.24120.20851390.18532597X-RAY DIFFRACTION100
2.2412-2.32130.251400.19012629X-RAY DIFFRACTION100
2.3213-2.41430.2621400.2162610X-RAY DIFFRACTION100
2.4143-2.52410.24661370.20272618X-RAY DIFFRACTION100
2.5241-2.65720.25471340.20152600X-RAY DIFFRACTION100
2.6572-2.82370.18211370.18522618X-RAY DIFFRACTION100
2.8237-3.04170.19821400.20042631X-RAY DIFFRACTION100
3.0417-3.34770.27041370.19162623X-RAY DIFFRACTION100
3.3477-3.83190.19731390.17672598X-RAY DIFFRACTION100
3.8319-4.82710.18021360.15152641X-RAY DIFFRACTION100
4.8271-48.4520.21081400.18992606X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 45.6743 Å / Origin y: 19.5224 Å / Origin z: 16.4948 Å
111213212223313233
T0.214 Å2-0.0234 Å2-0.012 Å2-0.1545 Å20.0216 Å2--0.1922 Å2
L1.2246 °2-0.3334 °20.2184 °2-1.8755 °20.7211 °2--2.1402 °2
S-0.0485 Å °0.0513 Å °0.2831 Å °-0.2135 Å °0.0004 Å °-0.0701 Å °-0.3345 Å °0.0782 Å °0.0575 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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