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- PDB-6dso: Cryo-EM structure of murine AA amyloid fibril -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6dso
タイトルCryo-EM structure of murine AA amyloid fibril
要素Serum amyloid A-2 protein血清アミロイドA
キーワードPROTEIN FIBRIL / AA-amyloidosis / fibril (フィブリル) / cross-beta / helical
機能・相同性
機能・相同性情報


response to stilbenoid / high-density lipoprotein particle / cytoplasmic microtubule / G protein-coupled receptor binding / acute-phase response
類似検索 - 分子機能
血清アミロイドA / 血清アミロイドA / Serum amyloid A proteins signature. / Serum amyloid A proteins
類似検索 - ドメイン・相同性
Serum amyloid A-2 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Loerch, S. / Liberta, F. / Grigorieff, N. / Fandrich, M. / Schmidt, M.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)DFG FA 456/15-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)DFG SCHM 3276/1 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Cryo-EM fibril structures from systemic AA amyloidosis reveal the species complementarity of pathological amyloids.
著者: Falk Liberta / Sarah Loerch / Matthies Rennegarbe / Angelika Schierhorn / Per Westermark / Gunilla T Westermark / Bouke P C Hazenberg / Nikolaus Grigorieff / Marcus Fändrich / Matthias Schmidt /
要旨: Systemic AA amyloidosis is a worldwide occurring protein misfolding disease of humans and animals. It arises from the formation of amyloid fibrils from the acute phase protein serum amyloid A. Here, ...Systemic AA amyloidosis is a worldwide occurring protein misfolding disease of humans and animals. It arises from the formation of amyloid fibrils from the acute phase protein serum amyloid A. Here, we report the purification and electron cryo-microscopy analysis of amyloid fibrils from a mouse and a human patient with systemic AA amyloidosis. The obtained resolutions are 3.0 Å and 2.7 Å for the murine and human fibril, respectively. The two fibrils differ in fundamental properties, such as presence of right-hand or left-hand twisted cross-β sheets and overall fold of the fibril proteins. Yet, both proteins adopt highly similar β-arch conformations within the N-terminal ~21 residues. Our data demonstrate the importance of the fibril protein N-terminus for the stability of the analyzed amyloid fibril morphologies and suggest strategies of combating this disease by interfering with specific fibril polymorphs.
履歴
登録2018年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年4月17日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32020年1月15日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-8910
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8910
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serum amyloid A-2 protein
B: Serum amyloid A-2 protein
C: Serum amyloid A-2 protein
D: Serum amyloid A-2 protein
E: Serum amyloid A-2 protein
F: Serum amyloid A-2 protein
G: Serum amyloid A-2 protein
H: Serum amyloid A-2 protein
I: Serum amyloid A-2 protein
J: Serum amyloid A-2 protein
K: Serum amyloid A-2 protein
L: Serum amyloid A-2 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,34512
ポリマ－112,34512
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area60940 Å2
ΔGint-188 kcal/mol
Surface area28080 Å2
対称性らせん対称: (回転対称性: 1 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 12 / Rise per n subunits: 2.41 Å / Rotation per n subunits: 179.44 °)

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要素

#1: タンパク質
Serum amyloid A-2 protein / 血清アミロイドA


分子量: 9362.094 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P05367

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: AA amyloid fibril / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 器官: spleen
緩衝液pH: 7
緩衝液成分式: ddH2O
試料濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 20 mA, 0.25 mBar / グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: C-flat-2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 293 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: -5500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1300 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 1063
電子光学装置エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION2.1粒子像選択
2SerialEM3.5画像取得
4Gctf1.06CTF補正
7PHENIX1.12-2829モデルフィッティング
9PHENIX1.12-2829モデル精密化
10RELION2.1初期オイラー角割当
11RELION2.1最終オイラー角割当
12RELION2.1分類
13RELION2.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 179.44 ° / 軸方向距離/サブユニット: 2.41 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 137956
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 21024 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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