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万見
- PDB-6d40: Highly Potent and Selective Plasmin Inhibitors Based on the Sunfl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6d40
タイトルHighly Potent and Selective Plasmin Inhibitors Based on the Sunflower Trypsin Inhibitor-1 Scaffold Attenuate Fibrinolysis in Plasma
要素
  • Plasminogenプラスミン
  • Trypsin inhibitor 1トリプシンインヒビター
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / proteases (プロテアーゼ) / SFTI / complex / fibrinolysis
機能・相同性
機能・相同性情報


プラスミン / trans-synaptic signaling by BDNF, modulating synaptic transmission / trophoblast giant cell differentiation / tissue remodeling / protein antigen binding / 再生 (生物学) / mononuclear cell migration / Signaling by PDGF / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / negative regulation of endopeptidase activity ...プラスミン / trans-synaptic signaling by BDNF, modulating synaptic transmission / trophoblast giant cell differentiation / tissue remodeling / protein antigen binding / 再生 (生物学) / mononuclear cell migration / Signaling by PDGF / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / negative regulation of endopeptidase activity / positive regulation of fibrinolysis / Dissolution of Fibrin Clot / negative regulation of cell-substrate adhesion / myoblast differentiation / biological process involved in interaction with symbiont / labyrinthine layer blood vessel development / muscle cell cellular homeostasis / endopeptidase inhibitor activity / Activation of Matrix Metalloproteinases / apolipoprotein binding / extracellular matrix disassembly / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of fibrinolysis / fibrinolysis / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / platelet alpha granule lumen / Schaffer collateral - CA1 synapse / serine-type endopeptidase inhibitor activity / kinase binding / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / 凝固・線溶系 / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / endopeptidase activity / protease binding / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / glutamatergic synapse / enzyme binding / 細胞膜 / タンパク質分解 / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, plasmin / divergent subfamily of APPLE domains / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. ...Peptidase S1A, plasmin / divergent subfamily of APPLE domains / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
プラスミン / Trypsin inhibitor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Helianthus annuus (ヒグルマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.43 Å
データ登録者Law, R.H.P. / Wu, G.
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2019
タイトル: Highly Potent and Selective Plasmin Inhibitors Based on the Sunflower Trypsin Inhibitor-1 Scaffold Attenuate Fibrinolysis in Plasma.
著者: Swedberg, J.E. / Wu, G. / Mahatmanto, T. / Durek, T. / Caradoc-Davies, T.T. / Whisstock, J.C. / Law, R.H.P. / Craik, D.J.
履歴
登録2018年4月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Plasminogen
C: Trypsin inhibitor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9834
ポリマ－28,7912
非ポリマー1922
水3,459192
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1520 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area10650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.318, 41.754, 78.996
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 109.570, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Plasminogen / プラスミン / microplasmin


分子量: 27193.248 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 563-810 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLG / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P00747, プラスミン
#2: タンパク質・ペプチド Trypsin inhibitor 1 / トリプシンインヒビター / SFTI-1


分子量: 1597.899 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 40-53 / Mutation: T4Y / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Helianthus annuus (ヒグルマ) / 参照: UniProt: Q4GWU5
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 192 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 15% PEG4000, 0.1 M MES, 0.15 M ammonium sulfate / PH範囲: 4.5-6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2016年10月30日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.43→74.434 Å / Num. all: 48727 / Num. obs: 48727 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 15.17 Å2 / Rpim(I) all: 0.036 / Rrim(I) all: 0.074 / Rsym value: 0.065 / Net I/av σ(I): 6.7 / Net I/σ(I): 10.4 / Num. measured all: 200154
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / 冗長度: 4.1 %

解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.43-1.510.6281.22873870580.3550.7240.6282100
1.51-1.60.3891.92739367020.220.4480.3893100
1.6-1.710.24732586762940.1390.2840.2474.4100
1.71-1.850.1524.82419158750.0850.1740.1526.6100
1.85-2.020.097.92237354030.050.1030.0910.5100
2.02-2.260.06610.32030049050.0360.0750.06614.6100
2.26-2.610.06310.41792643290.0340.0720.06317.4100
2.61-3.20.05411.61505836760.030.0620.05421.5100
3.2-4.520.04114.61165628570.0230.0470.04127100
4.52-40.1950.04213.2665216280.0230.0480.04227.599.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.13_2998精密化
XDSデータ削減
SCALA3.3.22データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 5UGG & 1SFI

5ugg

1sfi


解像度: 1.43→40.195 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.21 2405 4.94 %
Rwork0.1856 46311 -
obs0.1868 48716 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 70.67 Å2 / Biso mean: 24.9964 Å2 / Biso min: 9.64 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.43→40.195 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1972 0 10 197 2179
Biso mean--53.24 32.6 -
残基数----260
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 17 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.43-1.45920.32561470.299427132860
1.4592-1.49090.28511260.277927552881
1.4909-1.52560.27651330.247426812814
1.5256-1.56380.27081360.236626762812
1.5638-1.6060.22611400.219127232863
1.606-1.65330.24331260.213527312857
1.6533-1.70670.21031570.210626912848
1.7067-1.76770.21251500.195426922842
1.7677-1.83840.22621450.198827092854
1.8384-1.92210.20141520.182627002852
1.9221-2.02340.21671360.183827332869
2.0234-2.15020.18851330.175627182851
2.1502-2.31620.20481410.176427432884
2.3162-2.54930.21731600.190727052865
2.5493-2.91810.22451380.182527382876
2.9181-3.67610.20241390.178327642903
3.6761-40.21110.17941460.156128392985
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.38851.05510.35764.6291.60324.56850.03260.3582-0.0982-0.413-0.0286-0.18360.34580.0462-0.00450.169-0.04160.04940.2773-0.00590.138257.419512.799581.4603
22.9468-0.082-0.19431.9493-0.44412.803-0.02650.07940.42770.16070.15990.1214-0.3828-0.4425-0.07580.15480.03640.03120.16550.02220.158346.417521.730891.5498
31.8976-0.19310.26671.8127-0.63643.832-0.01820.0094-0.16640.17370.0559-0.13660.30340.0522-0.01160.1525-0.0029-0.00160.0801-0.01220.125454.819.481896.8885
42.8716-0.0496-0.4680.66350.00030.0858-0.1025-0.66660.12970.713-0.06030.0298-0.4593-0.08580.09590.54920.0328-0.06670.2541-0.04610.199854.357718.7794109.7924
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 544 through 565 )A544 - 565
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 566 through 640 )A566 - 640
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 641 through 791 )A641 - 791
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'C' and (resid 1 through 14 )C1 - 14

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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