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- PDB-6ade: Crystal structure of phosphorylated mutant of glyceraldehyde 3-ph... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ade
タイトルCrystal structure of phosphorylated mutant of glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase from human placenta at 3.15A resolution
要素Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenaseGlyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの / peptidyl-cysteine S-nitrosylase activity / peptidyl-cysteine S-trans-nitrosylation / グリセルアルデヒド-3-リン酸デヒドロゲナーゼ (リン酸化) / killing by host of symbiont cells / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / negative regulation of endopeptidase activity / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / 糖新生 / GAIT complex ...転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの / peptidyl-cysteine S-nitrosylase activity / peptidyl-cysteine S-trans-nitrosylation / グリセルアルデヒド-3-リン酸デヒドロゲナーゼ (リン酸化) / killing by host of symbiont cells / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / negative regulation of endopeptidase activity / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / 糖新生 / GAIT complex / 解糖系 / positive regulation of type I interferon production / regulation of macroautophagy / defense response to fungus / lipid droplet / positive regulation of cytokine production / glycolytic process / microtubule cytoskeleton organization / cellular response to type II interferon / glucose metabolic process / NAD binding / microtubule cytoskeleton / disordered domain specific binding / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / NADP binding / microtubule binding / neuron apoptotic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / 核膜 / killing of cells of another organism / vesicle / negative regulation of translation / protein stabilization / ribonucleoprotein complex / intracellular membrane-bounded organelle / perinuclear region of cytoplasm / extracellular exosome / 生体膜 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 ...Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Dilawari, R. / Singh, P.K. / Raje, M. / Sharma, S. / Singh, T.P.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of phosphorylated mutant of glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase from human placenta at 3.15A resolution
著者: Dilawari, R. / Singh, P.K. / Raje, M. / Sharma, S. / Singh, T.P.
履歴
登録2018年7月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
B: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
C: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,3934
ポリマ－108,7293
非ポリマー6631
水81145
1
A: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子

A: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,8134
ポリマ－72,4862
非ポリマー1,3272
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_556-x,y,-z+11
Buried area5520 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area25790 Å2
手法PISA
2
B: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase

C: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,4862
ポリマ－72,4862
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_455-x-1/2,y+1/2,-z+1/21
Buried area2930 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area26940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.780, 131.680, 220.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13B
23C

NCSドメイン領域:

Component-ID: 0 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: GLU / End label comp-ID: GLU / Refine code: 0 / Auth seq-ID: 3 - 335 / Label seq-ID: 3 - 335

Dom-IDEns-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AA
21BB
12AA
22CC
13BB
23CC

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

#1: タンパク質 Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase / GAPDH / Peptidyl-cysteine S-nitrosylase GAPDH


分子量: 36243.102 Da / 分子数: 3 / 変異: K271L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GAPDH, GAPD, CDABP0047, OK/SW-cl.12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P04406, グリセルアルデヒド-3-リン酸デヒドロゲナーゼ (リン酸化), 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド


分子量: 663.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.04 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.7 / 詳細: 4M sodium formate, pH 7.7 / PH範囲: 5-8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.953 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月14日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.953 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.15→45.39 Å / Num. obs: 23302 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.2 / Net I/σ(I): 5.6
反射 シェル解像度: 3.15→3.23 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 1576 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0230精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1U8F

1u8f


解像度: 3.15→45.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / SU B: 26.733 / SU ML: 0.413 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.452 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23937 1161 5 %RANDOM
Rwork0.19398 ---
obs0.19627 22126 99.89 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 70 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.16 Å2-0 Å20 Å2
2---5.61 Å2-0 Å2
3---1.46 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.15→45.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7590 0 44 45 7679
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0147788
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0177129
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3991.66410564
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.841.65216645
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1715996
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.6623.391345
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.581151293
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.5241530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0560.21040
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.028745
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021436
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.3927.2623993
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other5.3927.2613992
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it8.54110.8954986
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other8.5410.8974987
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.9037.6993795
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other5.9027.6993796
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other9.5111.3445579
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined15.55231758
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other15.55231759
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A103280.07
12B103280.07
21A103430.08
22C103430.08
31B103110.07
32C103110.07
LS精密化 シェル解像度: 3.15→3.231 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.349 97 -
Rwork0.349 1576 -
obs--99.88 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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