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- PDB-5wem: GluA2 bound to GSG1L in digitonin, state 1 -

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基本情報

エントリ情報
データベース: PDB / ID: 5wem
タイトルGluA2 bound to GSG1L in digitonin, state 1
構成要素Chimera of Glutamate receptor 2,Germ cell-specific gene 1-like protein
キーワードTRANSPORT PROTEIN (輸送タンパク質) / Ion channel (イオンチャネル)
機能・相同性Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Periplasmic binding protein-like I / Receptor, ligand binding region / GSG1-like / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / GSG1-like protein / Receptor family ligand binding region / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Periplasmic binding protein-like I / Receptor, ligand binding region / GSG1-like / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / GSG1-like protein / Receptor family ligand binding region / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor / regulation of AMPA receptor activity / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / AMPA glutamate receptor activity / asymmetric synapse / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / response to lithium ion / regulation of receptor recycling / SNARE binding / positive regulation of synaptic transmission / integral component of postsynaptic membrane / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to fungicide / integral component of postsynaptic density membrane / transmitter-gated ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / ionotropic glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / cytoskeletal protein binding / dendritic shaft / dendrite cytoplasm / receptor internalization / synaptic vesicle membrane / integral component of presynaptic membrane / PDZ domain binding / Schaffer collateral - CA1 synapse / presynaptic membrane / terminal bouton / establishment of protein localization / protein tetramerization / 成長円錐 / chemical synaptic transmission / amyloid-beta binding / ATPase binding / perikaryon / signaling receptor activity / 樹状突起スパイン / postsynaptic density / 細胞結合 / シナプス / glutamatergic synapse / 樹状突起 / endoplasmic reticulum membrane / neuronal cell body / protein kinase binding / integral component of plasma membrane / 細胞膜 / protein-containing complex / identical protein binding / 細胞膜 / Germ cell-specific gene 1-like protein / Glutamate receptor 2
機能・相同性情報
試料の由来Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
実験手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 6.1 Å 分解能
データ登録者Twomey, E.C. / Yelshanskaya, M.V. / Grassucci, R.A. / Frank, J. / Sobolevsky, A.I.
引用ジャーナル: Nature / : 2017
タイトル: Channel opening and gating mechanism in AMPA-subtype glutamate receptors.
著者: Edward C Twomey / Maria V Yelshanskaya / Robert A Grassucci / Joachim Frank / Alexander I Sobolevsky
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2017年7月10日 / 公開: 2017年8月2日
改定日付Data content typeGroupCategoryItemProviderタイプ
1.02017年8月2日Structure modelrepositoryInitial release
1.12017年9月13日Structure modelAuthor supporting evidence / Database referencescitation / pdbx_audit_support_citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _pdbx_audit_support.funding_organization
1.22018年7月18日Structure modelData collection / Experimental preparationem_sample_support_em_sample_support.grid_type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8821
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chimera of Glutamate receptor 2,Germ cell-specific gene 1-like protein
B: Chimera of Glutamate receptor 2,Germ cell-specific gene 1-like protein
C: Chimera of Glutamate receptor 2,Germ cell-specific gene 1-like protein
D: Chimera of Glutamate receptor 2,Germ cell-specific gene 1-like protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)469,8854
ポリマ-469,8854
非ポリマ-00
0
1


タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area (Å2)27300
ΔGint (kcal/M)-203
Surface area (Å2)160900

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構成要素

#1: タンパク質・ペプチド
Chimera of Glutamate receptor 2,Germ cell-specific gene 1-like protein / GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / GluA2 / GSG1-like protein


分子量: 117471.211 Da / 分子数: 4
断片: UNP P19491 residues 25-847 and UNP D3Z7H4 residues 2-238 linked via LINKER GTG
変異: N241E, V382L, G384E, N385D, N392Q, V1151L
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ), (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
遺伝子: Gria2, Glur2, Gsg1l / 細胞株 (発現宿主): HEK293 gnti- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P19491, UniProt: D3Z7H4

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実験情報

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実験

実験実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: GluA2 bound to GSG1L in digitonin, state 1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: 1, 2 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
試料濃度: 5 mg/ml / 詳細: GluA2 bound to GSG1L in digitonin, state 1 / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Gold-gold grids, hydrogen and oxygen glow discharge (20s, 10 watts, 6.4 sccm H2, 27.5 sccm O2)
グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 200 / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 kelvins

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 67 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.11.1_2575: / 分類: refinement
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C2
3次元再構成分解能: 6.1 Å / 分解能の評価方法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 20392 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築精密化に使用した空間: REAL
精密化中の拘束条件
Refine IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00427952
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.84037796
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.71416522
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0484220
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0074752

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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