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万見
- PDB-5w93: p130Cas complex with paxillin LD1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5w93
タイトルp130Cas complex with paxillin LD1
要素
  • Breast cancer anti-estrogen resistance protein 1
  • Paxillin
キーワードCELL ADHESION (細胞接着) / p130Cas / BCAR1 / paxillin / Focal Adhesion
機能・相同性
機能・相同性情報


BH4 domain binding / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / antigen receptor-mediated signaling pathway / GAB1 signalosome / cellular response to endothelin / Downstream signal transduction / response to peptide / Smooth Muscle Contraction ...BH4 domain binding / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / antigen receptor-mediated signaling pathway / GAB1 signalosome / cellular response to endothelin / Downstream signal transduction / response to peptide / Smooth Muscle Contraction / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / endothelin receptor signaling pathway / : / vinculin binding / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / MAP-kinase scaffold activity / neuropilin binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / focal adhesion assembly / lamellipodium assembly / growth hormone receptor signaling pathway / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / branching morphogenesis of an epithelial tube / cell leading edge / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / endothelial cell migration / cellular response to nitric oxide / positive regulation of protein kinase activity / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / stress fiber / positive regulation of stress fiber assembly / cytoskeleton organization / ruffle / cell chemotaxis / substrate adhesion-dependent cell spreading / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / positive regulation of endothelial cell migration / actin filament organization / integrin-mediated signaling pathway / transcription coregulator activity / B cell receptor signaling pathway / epidermal growth factor receptor signaling pathway / beta-catenin binding / SH3 domain binding / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / positive regulation of angiogenesis / 遊走 / cell-cell junction / signaling receptor complex adaptor activity / マイクロフィラメント / integrin binding / insulin receptor signaling pathway / lamellipodium / 細胞皮質 / regulation of cell shape / actin cytoskeleton organization / protein phosphatase binding / 細胞接着 / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / 神経繊維 / protein domain specific binding / focal adhesion / protein-containing complex binding / protein kinase binding / 生体膜 / metal ion binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Breast cancer anti-estrogen resistance protein 1 / BCAR1, SH3 domain / Serine rich protein interaction domain / CAS family, C-terminal / CAS family / CAS, serine rich four helix bundle domain superfamily / Serine rich protein interaction domain / Crk-Associated Substrate C-terminal domain / Paxillin / : ...Breast cancer anti-estrogen resistance protein 1 / BCAR1, SH3 domain / Serine rich protein interaction domain / CAS family, C-terminal / CAS family / CAS, serine rich four helix bundle domain superfamily / Serine rich protein interaction domain / Crk-Associated Substrate C-terminal domain / Paxillin / : / : / Paxillin family / Alpha-catenin/vinculin-like / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / SH3ドメイン / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Breast cancer anti-estrogen resistance protein 1 / Paxillin
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.001 Å
データ登録者Miller, D.J. / Zheng, J.J.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: Structural and functional insights into the interaction between the Cas family scaffolding protein p130Cas and the focal adhesion-associated protein paxillin.
著者: Zhang, C. / Miller, D.J. / Guibao, C.D. / Donato, D.M. / Hanks, S.K. / Zheng, J.J.
履歴
登録2017年6月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年9月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Breast cancer anti-estrogen resistance protein 1
B: Breast cancer anti-estrogen resistance protein 1
C: Breast cancer anti-estrogen resistance protein 1
D: Paxillin
E: Paxillin
F: Paxillin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,9236
ポリマ－50,9236
非ポリマー00
水3,261181
1
A: Breast cancer anti-estrogen resistance protein 1
D: Paxillin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,9742
ポリマ－16,9742
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1120 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area7450 Å2
手法PISA
2
B: Breast cancer anti-estrogen resistance protein 1
E: Paxillin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,9742
ポリマ－16,9742
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1120 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area7660 Å2
手法PISA
3
C: Breast cancer anti-estrogen resistance protein 1
F: Paxillin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,9742
ポリマ－16,9742
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area820 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area7000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.290, 37.741, 152.502
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.94, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-909-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Breast cancer anti-estrogen resistance protein 1 / CRK-associated substrate / p130cas


分子量: 14796.829 Da / 分子数: 3 / 断片: CCHD domain (UNP residues 738-874) / 変異: C755A, C824S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Bcar1, Cas, Crkas / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q61140
#2: タンパク質・ペプチド Paxillin /


分子量: 2177.388 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 1-20 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q8VI36
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 181 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.4 %
結晶化温度: 291 K / 手法: batch mode / pH: 7.5
詳細: The final 5 ul crystallization drop contained 0.5 mM protein and 2 mM peptide. The drop and 500 ul reservoir solution both contained 20 mM HEPES, pH 7.5, and 50 mM KCl

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月27日 / 詳細: Si 111
放射モノクロメーター: double crystal - liquid nitrogen cooled
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. obs: 31426 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.7 % / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 30.3
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 3.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique obs: 2436 / Rsym value: 0.376 / % possible all: 77.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3T6G chain B

3t6g


解像度: 2.001→29.947 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.89
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2374 1589 5.06 %
Rwork0.1958 --
obs0.198 31396 97.06 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.001→29.947 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3113 0 0 181 3294
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073172
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.94319
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.7211112
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038535
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005555
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0008-2.06530.35941010.23652008X-RAY DIFFRACTION73
2.0653-2.13910.25691500.21522619X-RAY DIFFRACTION95
2.1391-2.22470.25781400.20082775X-RAY DIFFRACTION99
2.2247-2.3260.24431480.192753X-RAY DIFFRACTION100
2.326-2.44850.28781440.19112746X-RAY DIFFRACTION100
2.4485-2.60190.24821320.19292797X-RAY DIFFRACTION100
2.6019-2.80260.20571350.19592797X-RAY DIFFRACTION100
2.8026-3.08440.25691730.20942799X-RAY DIFFRACTION100
3.0844-3.53010.221380.19562817X-RAY DIFFRACTION100
3.5301-4.44520.2211500.182797X-RAY DIFFRACTION100
4.4452-29.94980.23291780.19942899X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.64530.4199-0.41830.4301-0.26880.6919-0.041-0.1753-0.0010.5209-0.05740.20580.2858-0.1007-0.00030.33580.0118-0.00690.2323-0.0110.29725.1098-9.56452.286
21.37130.245-0.1050.32260.59871.66410.02520.04640.09560.0237-0.05190.0175-0.0125-0.0764-00.2130.0211-0.0050.15320.0080.23529.0123-8.287841.123
31.7737-0.00871.04110.7669-0.08880.95870.1019-0.0563-0.1420.25690.3025-0.34750.44460.61640.00090.27830.0235-0.0290.2599-0.00370.334715.697-13.450944.6793
41.2628-0.33140.34440.7940.68131.4678-0.12390.2263-0.0519-0.5969-0.1454-0.23290.29340.2103-0.0010.2646-0.0129-0.02140.3529-0.10430.325835.2371-9.848247.2227
51.7312-0.54450.04280.51020.33042.5983-0.0719-0.03520.1495-0.03390.1037-0.0647-0.1304-0.1935-00.22730.02580.01250.2851-0.0860.307629.8032-7.035157.5359
60.7065-0.10540.69760.90730.41490.97480.0111-0.0171-0.0735-0.2290.12460.06760.4096-0.5028-0.00010.2432-0.0319-0.02540.4043-0.03870.318923.8867-12.945953.7179
70.9518-0.34611.010.3951-0.45971.9025-0.15111.18320.0587-0.2827-0.0102-0.33030.51220.99370.09590.7507-0.04930.03931.2435-0.14880.514114.3173-21.0611.8558
81.07190.7696-0.07770.59070.18951.2555-0.20891.01250.3846-0.16340.33180.0011-0.2236-0.09140.01160.411-0.07210.05980.88310.0350.437710.1474-13.69118.272
90.2238-0.1184-0.46070.4917-0.16111.4-0.05411.1790.0503-0.44680.19080.1250.8266-0.41750.19930.5043-0.2301-0.04281.053-0.11980.3744.0177-22.04468.3687
100.062-0.02730.05750.1405-0.12960.13520.0640.06570.3675-0.5239-0.15420.4687-0.5676-0.0465-00.38350.0602-0.07640.31630.00830.41783.6671-7.934432.6861
110.19940.1499-0.02190.15240.0320.0577-0.1388-0.10620.01580.5962-0.0976-0.3453-0.50310.116200.57070.0068-0.02540.5295-0.10760.439733.5327-5.376167.1657
120.00760.0062-0.01170.0052-0.01090.02010.16150.08920.553-0.3028-0.03010.3247-0.54370.038200.675-0.09010.00810.6778-0.00140.527314.6081-11.006416.4945
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 741 through 774 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 775 through 839 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 840 through 873 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 741 through 774 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 775 through 839 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 840 through 873 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 744 through 778 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 779 through 839 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 840 through 867 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'D' and (resid 616 through 627 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'E' and (resid 616 through 628 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'F' and (resid 618 through 627 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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