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- PDB-5v4s: CryoEM Structure of a Prokaryotic Cyclic Nucleotide-Gated Ion Channel -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5v4s
タイトルCryoEM Structure of a Prokaryotic Cyclic Nucleotide-Gated Ion Channel
要素Transporter, cation channel family / cyclic nucleotide-binding domain multi-domain protein運搬体タンパク質
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / Ion channel (イオンチャネル) / cyclic nucleotide / allostery (アロステリック効果) / vision / olfaction (嗅覚)
機能・相同性
機能・相同性情報


voltage-gated potassium channel activity / membrane => GO:0016020
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / RmlC-like jelly roll fold / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Transporter, cation channel family / cyclic nucleotide-binding domain multi-domain protein
類似検索 - 構成要素
生物種Leptospira licerasiae serovar Varillal str. VAR 010 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者James, Z.M. / Borst, A.J. / Haitin, Y. / Frenz, B. / DiMaio, F. / Zagotta, W.N. / Veesler, D.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Eye Institute (NIH/NEI)R01EY010329 米国
National Institutes of Health/National Institute of Mental Health (NIH/NIMH)R01MH102378 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM008268 米国
American Heart Association14CSA20380095 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2017
タイトル: CryoEM structure of a prokaryotic cyclic nucleotide-gated ion channel.
著者: Zachary M James / Andrew J Borst / Yoni Haitin / Brandon Frenz / Frank DiMaio / William N Zagotta / David Veesler /
要旨: Cyclic nucleotide-gated (CNG) and hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-regulated (HCN) ion channels play crucial physiological roles in phototransduction, olfaction, and cardiac pace making. ...Cyclic nucleotide-gated (CNG) and hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-regulated (HCN) ion channels play crucial physiological roles in phototransduction, olfaction, and cardiac pace making. These channels are characterized by the presence of a carboxyl-terminal cyclic nucleotide-binding domain (CNBD) that connects to the channel pore via a C-linker domain. Although cyclic nucleotide binding has been shown to promote CNG and HCN channel opening, the precise mechanism underlying gating remains poorly understood. Here we used cryoEM to determine the structure of the intact LliK CNG channel isolated from -which shares sequence similarity to eukaryotic CNG and HCN channels-in the presence of a saturating concentration of cAMP. A short S4-S5 linker connects nearby voltage-sensing and pore domains to produce a non-domain-swapped transmembrane architecture, which appears to be a hallmark of this channel family. We also observe major conformational changes of the LliK C-linkers and CNBDs relative to the crystal structures of isolated C-linker/CNBD fragments and the cryoEM structures of related CNG, HCN, and KCNH channels. The conformation of our LliK structure may represent a functional state of this channel family not captured in previous studies.
履歴
登録2017年3月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月26日Group: Database references
改定 1.22017年5月3日Group: Other
改定 1.32017年5月10日Group: Database references
改定 1.42017年9月27日Group: Author supporting evidence / Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: em_image_scans / em_sample_support ...em_image_scans / em_sample_support / em_software / pdbx_audit_support
Item: _em_sample_support.grid_type / _em_software.name / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8632
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8633
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transporter, cation channel family / cyclic nucleotide-binding domain multi-domain protein
B: Transporter, cation channel family / cyclic nucleotide-binding domain multi-domain protein
C: Transporter, cation channel family / cyclic nucleotide-binding domain multi-domain protein
D: Transporter, cation channel family / cyclic nucleotide-binding domain multi-domain protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)213,8594
ポリマ－213,8594
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Transporter, cation channel family / cyclic nucleotide-binding domain multi-domain protein / 運搬体タンパク質


分子量: 53464.785 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Leptospira licerasiae serovar Varillal str. VAR 010 (バクテリア)
遺伝子: LEP1GSC185_1946 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: I0XVQ9

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: LliK / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.2 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Leptospira licerasiae serovar Varillal str. VAR 010 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.9
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMTrisトリスヒドロキシメチルアミノメタン1
2150 mMPotassium ChlorideKCl1
30.05 mMLMNG1
40.005 mMCholesterol Hemi-Succinate1
50.02 mMcAMP1
試料濃度: 0.9 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 1.4 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1FindEM粒子像選択
2Leginon3.2画像取得
4GctfCTF補正
7Rosettaモデルフィッティング
9RELION2初期オイラー角割当
10RELION2最終オイラー角割当
11RELION2分類
12RELION2３次元再構成
13Rosettaモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 379000
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 18737 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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