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基本情報

エントリ情報
データベース: PDB / ID: 5upw
タイトルCryoEM Structure Refinement by Integrating NMR Chemical Shifts with Molecular Dynamics Simulations
記述子Gag polyprotein
キーワードVIRAL PROTEIN / Cryo-EM / HIV capsid / Chemical shift / Molecular Dynamics / hydrolase / viral protein
試料の由来Human immunodeficiency virus type 1 (NEW YORK-5 ISOLATE) / ウイルス
手法電子顕微鏡 (5 Å 分解能 / Helical array / らせん対称)
データ登録者Perilla, J.R.
引用J Phys Chem B, 2017, 121, 3853-3863

J Phys Chem B, 2017, 121, 3853-3863 万見文献
CryoEM Structure Refinement by Integrating NMR Chemical Shifts with Molecular Dynamics Simulations.
Juan R Perilla / Gongpu Zhao / Manman Lu / Jiying Ning / Guangjin Hou / In-Ja L Byeon / Angela M Gronenborn / Tatyana Polenova / Peijun Zhang

構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2017年2月4日 / 公開: 2017年3月1日
改定日付Data content typeGroupCategoryItemProviderタイプ
1.02017年3月1日Structure modelrepositoryInitial release
1.12017年5月3日Structure modelDatabase references
1.22017年8月2日Structure modelData collectionem_software_em_software.name
1.32017年12月6日Structure modelStructure summarystruct_keywords_struct_keywords.pdbx_keywords / _struct_keywords.text

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8595
  • UCSF CHIMERAによる作画
  • ダウンロード
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方向 Rotation
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ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gag polyprotein
B: Gag polyprotein
C: Gag polyprotein
D: Gag polyprotein
E: Gag polyprotein
F: Gag polyprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,9266
ポリマ-147,9266
非ポリマ-00
0
#1


タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area (Å2)14440
ΔGint (kcal/M)-77
Surface area (Å2)66770
手法PISA

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構成要素

#1: L型ポリペプチド
Gag polyprotein / Pr55Gag


分子量: 24654.268 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 133-353 / 変異: A92E
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus type 1 (NEW YORK-5 ISOLATE) / ウイルス
参照: UniProt: P12493

細胞要素

分子機能

生物学的過程

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実験情報

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実験

実験手法: ELECTRON MICROSCOPY
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / 3次元再構成法: HELICAL

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試料調製

構成要素名称: HIV-1 Capsid Protein Assembly / タイプ: COMPLEX / Entity ID: 1 / 由来: RECOMBINANT
分子量: 24 deg. / 単位: KILODALTONS/NANOMETER / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus type 1 (NEW YORK-5 ISOLATE)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度単位名称Buffer ID
11Msodium chlorideNaCl1
250mMTrisTris1
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 kelvins
詳細: The assembled sample (1.5 microliter) was applied to the carbon side of a glow discharged perforated Quantifoil grid, followed by application of 3 microliter of low salt buffer (100 milimolar NaCl, 50 milimolar Tris pH 8.0) on the back side of the grid, and blotting, from the back side, with a filter paper, before plunge-freezing in liquid ethane

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 31000 / 最大 デフォーカス(公称値): 2200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 700 nm / Cs: 2.2 mm / C2レンズ絞り系: 100 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN / 試料ホルダのモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC
撮影平均照射時間: 6 sec. / 電子線照射量: 41 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 523
画像スキャン動画フレーム数/画像: 30

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリImage processing IDFitting ID
1EMAN2PARTICLE SELECTION1
4CTFFIND3CTF CORRECTION1
7MDFF2.10MODEL FITTING1
9Rosetta3.0MODEL REFINEMENT1
10IHRSRINITIAL EULER ASSIGNMENT1
11RELION1.4FINAL EULER ASSIGNMENT1
13RELION1.4RECONSTRUCTION1
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -31.13 deg. / 軸方向距離/サブユニット: 6.94 Å / 回転・らせん対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 39712
3次元再構成分解能: 5 Å / 分解能の評価方法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 38452 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 3 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築精密化のプロトコル: FLEXIBLE FIT / 精密化に使用した空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 4XFX
Pdb chain residue range: 1-220

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万見について

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お知らせ

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2017年10月4日: この分野の3人の先駆者が、ノーベル化学賞を受賞しました

この分野の3人の先駆者が、ノーベル化学賞を受賞しました

  • Jacques Dubochet (University of Lausanne, Switzerland)は、電子顕微鏡試料の氷包埋法(いわゆるクライオ電顕法)を開発しました。EMDBやPDBにある電子顕微鏡のエントリの大多数がこの方法を利用しています。
  • Joachim Frank (Columbia University, New York, USA)は、単粒子解析法を開拓しました。EMDBとPDBの電子顕微鏡エントリの大多数がこの解析法によるものです。また、広く利用されている画像解析ソフトェア「Spider」の開発者でもあります。EM Navigatorでもマップデータの画像作成などにSpiderを利用しています。
  • Richard Henderson (MRC Laboratory of Molecular Biology, Cambridge, UK)は電子顕微鏡による生体分子の立体構造解析の始祖です。電子顕微鏡による最初のPDBエントリであるPDB-1brdは、彼によるものです。

外部リンク: The 2017 Nobel Prize in Chemistry - Press Release

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator (旧版) / 万見 (旧版)

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi) / EM Navigator (旧版) / 万見 (旧版)

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • 旧バージョンのすべての機能をこちらに移植する予定です
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: 万見 (旧版) / EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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