[日本語] English
万見
- PDB-5tzm: 59th Ig domain of human obscurin (OBSCN Ig59) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tzm
タイトル59th Ig domain of human obscurin (OBSCN Ig59)
要素Obscurin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / Ig-like fold (免疫グロブリンスーパーファミリー) / cytoskeleton (細胞骨格) / muscle (骨格筋) / muscular dystrophy (筋ジストロフィー) / TRANSFERASE (転移酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to M-band / phosphatidylinositol-5-phosphate binding / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / M band / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / regulation of small GTPase mediated signal transduction / sarcomere organization / structural constituent of muscle / ankyrin binding ...protein localization to M-band / phosphatidylinositol-5-phosphate binding / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / M band / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / regulation of small GTPase mediated signal transduction / sarcomere organization / structural constituent of muscle / ankyrin binding / myofibril / NRAGE signals death through JNK / RHOQ GTPase cycle / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / RHOA GTPase cycle / titin binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / guanyl-nucleotide exchange factor activity / 筋鞘 / Z disc / G alpha (12/13) signalling events / nuclear body / calmodulin binding / non-specific serine/threonine protein kinase / リン酸化 / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / metal ion binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Obscurin, SH3 domain / IQ calmodulin-binding motif / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site ...Obscurin, SH3 domain / IQ calmodulin-binding motif / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / フィブロネクチンIII型ドメイン / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin V-set domain / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Immunoglobulin subtype / 抗体 / Tyrosine-protein kinase, active site / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / 抗体 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.177 Å
データ登録者Wright, N.T. / Berndsen, C.E. / Policke, R.A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Research Corporation22450 米国
National Science Foundation (NSF, United States)CHE-1062629 米国
引用ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2017
タイトル: A novel FLNC frameshift and an OBSCN variant in a family with distal muscular dystrophy.
著者: Rossi, D. / Palmio, J. / Evila, A. / Galli, L. / Barone, V. / Caldwell, T.A. / Policke, R.A. / Aldkheil, E. / Berndsen, C.E. / Wright, N.T. / Malfatti, E. / Brochier, G. / Pierantozzi, E. / ...著者: Rossi, D. / Palmio, J. / Evila, A. / Galli, L. / Barone, V. / Caldwell, T.A. / Policke, R.A. / Aldkheil, E. / Berndsen, C.E. / Wright, N.T. / Malfatti, E. / Brochier, G. / Pierantozzi, E. / Jordanova, A. / Guergueltcheva, V. / Romero, N.B. / Hackman, P. / Eymard, B. / Udd, B. / Sorrentino, V.
履歴
登録2016年11月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Obscurin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7091
ポリマ－10,7091
非ポリマー00
水1,74797
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)60.980, 60.980, 47.560
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-248-

HOH

21A-266-

HOH

31A-289-

HOH

41A-295-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Obscurin / / Obscurin-RhoGEF / Obscurin-myosin light chain kinase / Obscurin-MLCK


分子量: 10708.931 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 4946-5036 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OBSCN, KIAA1556, KIAA1639 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): K12 / Variant (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q5VST9, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 97 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 17% tacsimate, 0.1M HEPES pH 7.5, 4% PEG3350, 10 mg/mL C-terminal his-tagged Ig59

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年4月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.177→30.49 Å / Num. obs: 33764 / % possible obs: 98.82 % / 冗長度: 19.5 % / Biso Wilson estimate: 14.83 Å2 / CC1/2: 0.988 / Rmerge(I) obs: 0.1345 / Net I/σ(I): 22.98
反射 シェル解像度: 1.177→1.219 Å / 冗長度: 10.7 % / Rmerge(I) obs: 0.5394 / Mean I/σ(I) obs: 5.07 / CC1/2: 0.912 / % possible all: 92.53

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2YZ8

2yz8


解像度: 1.177→30.49 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 17.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1852 2626 4.07 %0.1851
Rwork0.1642 ---
obs0.165 33763 98.5 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.177→30.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数662 0 0 97 759
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.033697
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.459961
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.169241
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.089117
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011125
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.1774-1.19880.31531060.27982677X-RAY DIFFRACTION82
1.1988-1.22190.28461370.24943300X-RAY DIFFRACTION99
1.2219-1.24680.21891350.21883309X-RAY DIFFRACTION100
1.2468-1.27390.22731440.19213302X-RAY DIFFRACTION100
1.2739-1.30360.22841340.17483292X-RAY DIFFRACTION100
1.3036-1.33620.18531360.16143338X-RAY DIFFRACTION100
1.3362-1.37230.15171440.15743272X-RAY DIFFRACTION100
1.3723-1.41270.16191440.14743331X-RAY DIFFRACTION100
1.4127-1.45830.13641420.13623279X-RAY DIFFRACTION100
1.4583-1.51040.18341500.13253295X-RAY DIFFRACTION100
1.5104-1.57090.15161380.1343321X-RAY DIFFRACTION100
1.5709-1.64240.14551460.12843318X-RAY DIFFRACTION100
1.6424-1.72890.16341440.14633280X-RAY DIFFRACTION100
1.7289-1.83730.18341440.15283331X-RAY DIFFRACTION100
1.8373-1.97910.19821380.14543320X-RAY DIFFRACTION100
1.9791-2.17820.14651360.14993303X-RAY DIFFRACTION100
2.1782-2.49330.19161380.17653292X-RAY DIFFRACTION100
2.4933-3.14070.20111400.18493312X-RAY DIFFRACTION100
3.1407-30.50020.19191320.16643032X-RAY DIFFRACTION91

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る