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万見
- PDB-5sui: Ribosome assembly factor NSA1: C-terminal truncation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5sui
タイトルRibosome assembly factor NSA1: C-terminal truncation
要素Ribosome biogenesis protein NSA1リボソーム生合成
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / ribosome assembly (リボソーム) / rRNA processing / ATPases associated with diverse cellular activities (AAA) / WD40 domain
機能・相同性WDR74/Nsa1 / preribosome, large subunit precursor / ribosomal large subunit biogenesis / rRNA processing / WD40-repeat-containing domain superfamily / 核小体 / 細胞核 / Ribosome biogenesis protein NSA1
機能・相同性情報
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Lo, Y.H. / Stanley, R.E.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Ribosome assembly factor
著者: Lo, Y.H. / Stanley, R.E.
履歴
登録2016年8月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribosome biogenesis protein NSA1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,1791
ポリマ－49,1791
非ポリマー00
水7,927440
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area16890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.327, 81.052, 87.371
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ribosome biogenesis protein NSA1 / リボソーム生合成 / NOP7-associated protein 1


分子量: 49179.324 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: NSA1, YGL111W, G2990 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P53136
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 440 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.11 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20.1%(v/v) PEG 1500, 13.4%(v/v) PEG 400, 0.1M HEPES/ Sodium hydroxide pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年2月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→59.42 Å / Num. obs: 93271 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.2 % / Net I/σ(I): 29.6

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.3→59.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.98 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.974 / SU B: 1.467 / SU ML: 0.027 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.04 / ESU R Free: 0.041
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1618 1994 2.1 %RANDOM
Rwork0.1289 ---
obs0.1296 93271 99.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 89.21 Å2 / Biso mean: 21.961 Å2 / Biso min: 10.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.3→59.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3007 0 0 440 3447
Biso mean---32.62 -
残基数----382
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.030.0193061
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022989
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.4291.9664123
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.22536890
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3575378
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.63424.737133
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.27715566
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.6871514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.190.2468
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.023394
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02672
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.5351.8581524
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.4811.8571523
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.8512.7821898
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr6.12336050
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free24.874593
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded12.59756343
LS精密化 シェル解像度: 1.3→1.334 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.251 147 -
Rwork0.217 6735 -
all-6882 -
obs--98.89 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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