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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6en7 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the ribosome assembly factor Nsa1 | ||||||
![]() | Ribosome biogenesis protein NSA1 | ||||||
![]() | CHAPERONE / Ribosome / biogenesis | ||||||
機能・相同性 | WDR74/Nsa1 / preribosome, large subunit precursor / ribosomal large subunit biogenesis / rRNA processing / WD40-repeat-containing domain superfamily / nucleolus / nucleus / Ribosome biogenesis protein NSA1![]() | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Altegoer, F. / Bange, G. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Visualizing the Assembly Pathway of Nucleolar Pre-60S Ribosomes. 著者: Lukas Kater / Matthias Thoms / Clara Barrio-Garcia / Jingdong Cheng / Sherif Ismail / Yasar Luqman Ahmed / Gert Bange / Dieter Kressler / Otto Berninghausen / Irmgard Sinning / Ed Hurt / Roland Beckmann / ![]() 要旨: Eukaryotic 60S ribosomal subunits are comprised of three rRNAs and ∼50 ribosomal proteins. The initial steps of their formation take place in the nucleolus, but, owing to a lack of structural ...Eukaryotic 60S ribosomal subunits are comprised of three rRNAs and ∼50 ribosomal proteins. The initial steps of their formation take place in the nucleolus, but, owing to a lack of structural information, this process is poorly understood. Using cryo-EM, we solved structures of early 60S biogenesis intermediates at 3.3 Å to 4.5 Å resolution, thereby providing insights into their sequential folding and assembly pathway. Besides revealing distinct immature rRNA conformations, we map 25 assembly factors in six different assembly states. Notably, the Nsa1-Rrp1-Rpf1-Mak16 module stabilizes the solvent side of the 60S subunit, and the Erb1-Ytm1-Nop7 complex organizes and connects through Erb1's meandering N-terminal extension, eight assembly factors, three ribosomal proteins, and three 25S rRNA domains. Our structural snapshots reveal the order of integration and compaction of the six major 60S domains within early nucleolar 60S particles developing stepwise from the solvent side around the exit tunnel to the central protuberance. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 93.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 68.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 3888C ![]() 3889C ![]() 3890C ![]() 3891C ![]() 3892C ![]() 3893C ![]() 6elzC ![]() 6em1C ![]() 6em3C ![]() 6em4C ![]() 6em5C ![]() 6emfC ![]() 6emgC ![]() 5sumS S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 51982.457 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: NSA1, YGL111W, G2990 / 発現宿主: ![]() ![]() |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.83 % |
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結晶化 | 温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M MES pH 6.5, 25% w/v PEG-1000 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年5月19日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.987 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.4→59.5 Å / Num. obs: 15750 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.1 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.04384 / Net I/σ(I): 34.78 |
反射 シェル | 解像度: 2.4→2.489 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.1126 / Mean I/σ(I) obs: 14.02 / Num. unique obs: 1543 / CC1/2: 0.992 / % possible all: 99.23 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 5SUM 解像度: 2.403→46.408 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.26 / 位相誤差: 19.4
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.403→46.408 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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