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- PDB-5o0w: Crystal structure of the complex between Nb474 and Trypanosoma co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5o0w
タイトルCrystal structure of the complex between Nb474 and Trypanosoma congolense fructose-1,6-bisphosphate aldolase
要素
  • Fructose-bisphosphate aldolase
  • Nb474
キーワードLYASE (リアーゼ) / complex / Nanobody (ナノボディ) / aldolase / diagnosis
機能・相同性
機能・相同性情報


fructose-bisphosphate aldolase / fructose-bisphosphate aldolase activity / glycolytic process
類似検索 - 分子機能
Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site / Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site. / Fructose-bisphosphate aldolase, class-I / Fructose-bisphosphate aldolase class-I / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fructose-bisphosphate aldolase
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma congolense (トリパノソーマ)
Vicugna pacos (アルパカ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.57 Å
データ登録者Pinto, J. / Magez, S. / Sterckx, Y.
資金援助 ベルギー, 2件
組織認可番号国
VUBVUB-SRP3 ベルギー
IUAP ベルギー
引用ジャーナル: PLoS Negl Trop Dis / 年: 2017
タイトル: Structural basis for the high specificity of a Trypanosoma congolense immunoassay targeting glycosomal aldolase.
著者: Pinto, J. / Odongo, S. / Lee, F. / Gaspariunaite, V. / Muyldermans, S. / Magez, S. / Sterckx, Y.G.
履歴
登録2017年5月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月14日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / reflns_shell
Item: _reflns.pdbx_Rrim_I_all / _reflns_shell.pdbx_Rrim_I_all
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fructose-bisphosphate aldolase
B: Fructose-bisphosphate aldolase
C: Fructose-bisphosphate aldolase
D: Fructose-bisphosphate aldolase
E: Nb474
F: Nb474
G: Nb474
H: Nb474
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)234,58714
ポリマ－234,0358
非ポリマー5536
水9,296516
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20370 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area68340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.820, 188.870, 126.780
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-614-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and ((resid 2 through 3 and (name N...
21(chain B and ((resid 2 through 3 and (name N...
31(chain C and ((resid 2 through 3 and (name N...
41(chain D and (resid 2 through 18 or (resid 19...
12(chain E and (resid 2 through 4 or (resid 5...
22(chain F and (resid 2 through 18 or (resid 19...
32(chain G and (resid 2 through 10 or (resid 11...
42(chain H and (resid 2 through 10 or (resid 11...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111SERSERARGARG(chain A and ((resid 2 through 3 and (name N...AA2 - 32 - 3
121SERSERASPASP(chain A and ((resid 2 through 3 and (name N...AA2 - 3612 - 361
131SERSERASPASP(chain A and ((resid 2 through 3 and (name N...AA2 - 3612 - 361
141SERSERASPASP(chain A and ((resid 2 through 3 and (name N...AA2 - 3612 - 361
151SERSERASPASP(chain A and ((resid 2 through 3 and (name N...AA2 - 3612 - 361
211SERSERARGARG(chain B and ((resid 2 through 3 and (name N...BB2 - 32 - 3
221SERSERASPASP(chain B and ((resid 2 through 3 and (name N...BB2 - 3592 - 359
231SERSERASPASP(chain B and ((resid 2 through 3 and (name N...BB2 - 3592 - 359
241SERSERASPASP(chain B and ((resid 2 through 3 and (name N...BB2 - 3592 - 359
251SERSERASPASP(chain B and ((resid 2 through 3 and (name N...BB2 - 3592 - 359
311SERSERARGARG(chain C and ((resid 2 through 3 and (name N...CC2 - 32 - 3
321SERSERASPASP(chain C and ((resid 2 through 3 and (name N...CC2 - 3612 - 361
331SERSERASPASP(chain C and ((resid 2 through 3 and (name N...CC2 - 3612 - 361
341SERSERASPASP(chain C and ((resid 2 through 3 and (name N...CC2 - 3612 - 361
351SERSERASPASP(chain C and ((resid 2 through 3 and (name N...CC2 - 3612 - 361
411SERSERLEULEU(chain D and (resid 2 through 18 or (resid 19...DD2 - 182 - 18
421LYSLYSLYSLYS(chain D and (resid 2 through 18 or (resid 19...DD1919
431SERSERLYSLYS(chain D and (resid 2 through 18 or (resid 19...DD2 - 3602 - 360
441SERSERLYSLYS(chain D and (resid 2 through 18 or (resid 19...DD2 - 3602 - 360
451SERSERLYSLYS(chain D and (resid 2 through 18 or (resid 19...DD2 - 3602 - 360
461SERSERLYSLYS(chain D and (resid 2 through 18 or (resid 19...DD2 - 3602 - 360
112VALVALLEULEU(chain E and (resid 2 through 4 or (resid 5...EE2 - 42 - 4
122GLNGLNGLNGLN(chain E and (resid 2 through 4 or (resid 5...EE55
132VALVALHISHIS(chain E and (resid 2 through 4 or (resid 5...EE2 - 1382 - 138
142VALVALHISHIS(chain E and (resid 2 through 4 or (resid 5...EE2 - 1382 - 138
152VALVALHISHIS(chain E and (resid 2 through 4 or (resid 5...EE2 - 1382 - 138
162VALVALHISHIS(chain E and (resid 2 through 4 or (resid 5...EE2 - 1382 - 138
212VALVALLEULEU(chain F and (resid 2 through 18 or (resid 19...FF2 - 182 - 18
222ARGARGARGARG(chain F and (resid 2 through 18 or (resid 19...FF1919
232VALVALHISHIS(chain F and (resid 2 through 18 or (resid 19...FF2 - 1382 - 138
242VALVALHISHIS(chain F and (resid 2 through 18 or (resid 19...FF2 - 1382 - 138
252VALVALHISHIS(chain F and (resid 2 through 18 or (resid 19...FF2 - 1382 - 138
262VALVALHISHIS(chain F and (resid 2 through 18 or (resid 19...FF2 - 1382 - 138
272VALVALHISHIS(chain F and (resid 2 through 18 or (resid 19...FF2 - 1382 - 138
282VALVALHISHIS(chain F and (resid 2 through 18 or (resid 19...FF2 - 1382 - 138
312VALVALGLYGLY(chain G and (resid 2 through 10 or (resid 11...GG2 - 102 - 10
322LEULEULEULEU(chain G and (resid 2 through 10 or (resid 11...GG1111
332VALVALHISHIS(chain G and (resid 2 through 10 or (resid 11...GG2 - 1392 - 139
342VALVALHISHIS(chain G and (resid 2 through 10 or (resid 11...GG2 - 1392 - 139
352VALVALHISHIS(chain G and (resid 2 through 10 or (resid 11...GG2 - 1392 - 139
362VALVALHISHIS(chain G and (resid 2 through 10 or (resid 11...GG2 - 1392 - 139
412VALVALGLYGLY(chain H and (resid 2 through 10 or (resid 11...HH2 - 102 - 10
422LEULEULEULEU(chain H and (resid 2 through 10 or (resid 11...HH1111
432VALVALSERSER(chain H and (resid 2 through 10 or (resid 11...HH2 - 1372 - 137
442VALVALSERSER(chain H and (resid 2 through 10 or (resid 11...HH2 - 1372 - 137
452VALVALSERSER(chain H and (resid 2 through 10 or (resid 11...HH2 - 1372 - 137
462VALVALSERSER(chain H and (resid 2 through 10 or (resid 11...HH2 - 1372 - 137

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質
Fructose-bisphosphate aldolase /


分子量: 42708.570 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma congolense (strain IL3000) (トリパノソーマ)
遺伝子: TCIL3000_10_4760 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: G0UWE7, fructose-bisphosphate aldolase
#2: 抗体
Nb474


分子量: 15800.137 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vicugna pacos (アルパカ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): WK6
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 516 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100 mM sodium cacodylate pH 6.5, 200 mM magnesium acetate, 10% PEG 8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.57→47.226 Å / Num. obs: 92520 / % possible obs: 99.56 % / 冗長度: 6.88 % / Biso Wilson estimate: 48.65 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rrim(I) all: 0.1805 / Net I/σ(I): 11.25
反射 シェル解像度: 2.57→2.66 Å / 冗長度: 7.11 % / Mean I/σ(I) obs: 1.39 / Num. unique obs: 9072 / CC1/2: 0.498 / Rrim(I) all: 1.496 / % possible all: 99.15

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1F2J

1f2j


解像度: 2.57→47.226 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.99 / 位相誤差: 23.89
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2221 8923 5.02 %
Rwork0.1923 --
obs0.1938 92502 99.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 103.76 Å2 / Biso mean: 51.8862 Å2 / Biso min: 25 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.57→47.226 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14952 0 36 516 15504
Biso mean--61.82 49.85 -
残基数----1985
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00315278
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.65320737
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0442316
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052695
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.2879089
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A6644X-RAY DIFFRACTION10.837TORSIONAL
12B6644X-RAY DIFFRACTION10.837TORSIONAL
13C6644X-RAY DIFFRACTION10.837TORSIONAL
14D6644X-RAY DIFFRACTION10.837TORSIONAL
21E2387X-RAY DIFFRACTION10.837TORSIONAL
22F2387X-RAY DIFFRACTION10.837TORSIONAL
23G2387X-RAY DIFFRACTION10.837TORSIONAL
24H2387X-RAY DIFFRACTION10.837TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.57-2.59920.37022970.32715595589299
2.5992-2.62980.33482980.32355642594099
2.6298-2.66190.37672850.32335531581699
2.6619-2.69560.3422990.30475652595199
2.6956-2.7310.31652990.302356065905100
2.731-2.76840.30412970.29815602589999
2.7684-2.8080.33922990.2975651595099
2.808-2.84990.33072950.29515575587099
2.8499-2.89440.30212960.29825635593199
2.8944-2.94190.38982920.326155765868100
2.9419-2.99260.35433020.313156585960100
2.9926-3.0470.26722910.25975562585399
3.047-3.10560.26562980.22795689598799
3.1056-3.1690.24892980.226756085906100
3.169-3.23790.25232930.21956025895100
3.2379-3.31320.2343000.208456465946100
3.3132-3.3960.25662980.206456465944100
3.396-3.48780.24643040.206556355939100
3.4878-3.59040.25152920.187756235915100
3.5904-3.70620.19013010.166856365937100
3.7062-3.83860.19583020.156156465948100
3.8386-3.99220.16442960.155656455941100
3.9922-4.17380.2032990.154356715970100
4.1738-4.39370.16122960.138856575953100
4.3937-4.66880.16252950.127456395934100
4.6688-5.02890.14732990.130256475946100
5.0289-5.53430.20553000.153656375937100
5.5343-6.33350.21123070.174856325939100
6.3335-7.97330.17862990.157256475946100
7.9733-47.23410.15052960.1556445940100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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