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万見
- PDB-5mwf: Human Jagged2 C2-EGF2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mwf
タイトルHuman Jagged2 C2-EGF2
要素Protein jagged-2
キーワードSIGNALING PROTEIN / C2 / EGF / Notch
機能・相同性
機能・相同性情報


epithelial cell apoptotic process involved in palatal shelf morphogenesis / thymic T cell selection / auditory receptor cell fate commitment / Constitutive Signaling by NOTCH1 t(7;9)(NOTCH1:M1580_K2555) Translocation Mutant / respiratory system process / morphogenesis of embryonic epithelium / gamma-delta T cell differentiation / Notch binding / positive regulation of Notch signaling pathway / odontogenesis of dentin-containing tooth ...epithelial cell apoptotic process involved in palatal shelf morphogenesis / thymic T cell selection / auditory receptor cell fate commitment / Constitutive Signaling by NOTCH1 t(7;9)(NOTCH1:M1580_K2555) Translocation Mutant / respiratory system process / morphogenesis of embryonic epithelium / gamma-delta T cell differentiation / Notch binding / positive regulation of Notch signaling pathway / odontogenesis of dentin-containing tooth / T cell differentiation / regulation of cell adhesion / Notchシグナリング / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / skeletal system development / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / growth factor activity / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / regulation of cell population proliferation / 精子形成 / in utero embryonic development / 細胞分化 / calcium ion binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Jagged/Serrate protein / Delta-like/Jagged, EGF-like domain / Delta/Serrate/lag-2 (DSL) protein / Notch ligand, N-terminal domain / Delta serrate ligand / N terminus of Notch ligand C2-like domain / DSL domain profile. / delta serrate ligand / EGF-like, conserved site / Human growth factor-like EGF ...Jagged/Serrate protein / Delta-like/Jagged, EGF-like domain / Delta/Serrate/lag-2 (DSL) protein / Notch ligand, N-terminal domain / Delta serrate ligand / N terminus of Notch ligand C2-like domain / DSL domain profile. / delta serrate ligand / EGF-like, conserved site / Human growth factor-like EGF / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain / Calcium-binding EGF domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF様ドメイン / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / EGF様ドメイン
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Suckling, R.J. / Handford, P.A. / Lea, S.M.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/L001187/1 英国
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2017
タイトル: Structural and functional dissection of the interplay between lipid and Notch binding by human Notch ligands.
著者: Suckling, R.J. / Korona, B. / Whiteman, P. / Chillakuri, C. / Holt, L. / Handford, P.A. / Lea, S.M.
履歴
登録2017年1月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月9日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22017年9月13日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.pdbx_formal_charge / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _database_PDB_caveat.text / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein jagged-2
B: Protein jagged-2
C: Protein jagged-2
D: Protein jagged-2
E: Protein jagged-2
F: Protein jagged-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)199,98231
ポリマ－195,3206
非ポリマー4,66225
水4,179232
1
A: Protein jagged-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4426
ポリマ－32,5531
非ポリマー8885
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein jagged-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4426
ポリマ－32,5531
非ポリマー8885
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Protein jagged-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4065
ポリマ－32,5531
非ポリマー8534
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Protein jagged-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,2445
ポリマ－32,5531
非ポリマー6914
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Protein jagged-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,2445
ポリマ－32,5531
非ポリマー6914
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: Protein jagged-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,2044
ポリマ－32,5531
非ポリマー6513
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.628, 92.929, 97.004
Angle α, β, γ (deg.)71.68, 83.16, 82.68
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

-
タンパク質 , 1種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質
Protein jagged-2 / hJ2 / Jagged-2


分子量: 32553.395 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: JAG2 / プラスミド: pEXS2-2 / Cell (発現宿主): Schneider 2
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: Q9Y219

-
糖 , 2種, 6分子

#2: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 732.682 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_a6-d1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 3種, 251分子

#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 232 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.65 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5 / 詳細: PEG 8000, Ammonium sulphate, Sodium cacodylate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.93 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年7月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→38.009 Å / Num. obs: 49334 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 2.2 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 2.8→2.89 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.685 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / CC1/2: 0.58 / % possible all: 97.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5MW5

5mw5


解像度: 2.8→38.009 Å / SU ML: 0.49 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 29.66
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2751 2392 4.85 %
Rwork0.2172 --
obs0.22 49334 97.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→38.009 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12370 0 280 232 12882
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01313164
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.75517765
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.4637734
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0481809
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062315
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.85720.4541470.37072765X-RAY DIFFRACTION98
2.8572-2.91930.43481360.34282747X-RAY DIFFRACTION97
2.9193-2.98720.39661560.31322755X-RAY DIFFRACTION97
2.9872-3.06180.35221590.27712693X-RAY DIFFRACTION98
3.0618-3.14460.29311480.26912769X-RAY DIFFRACTION97
3.1446-3.23710.34721360.2592778X-RAY DIFFRACTION98
3.2371-3.34150.34741400.2642797X-RAY DIFFRACTION98
3.3415-3.46080.32171540.25192776X-RAY DIFFRACTION98
3.4608-3.59930.27381310.24292721X-RAY DIFFRACTION97
3.5993-3.7630.3151450.2132742X-RAY DIFFRACTION97
3.763-3.96120.28151280.20292776X-RAY DIFFRACTION98
3.9612-4.20910.24381320.1832800X-RAY DIFFRACTION98
4.2091-4.53360.20031270.16522762X-RAY DIFFRACTION98
4.5336-4.98890.22151390.16162758X-RAY DIFFRACTION98
4.9889-5.70870.21251240.17882794X-RAY DIFFRACTION97
5.7087-7.18440.24411480.20342759X-RAY DIFFRACTION98
7.1844-38.01240.21271420.1942750X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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