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万見
- PDB-5mmt: Inward open PepTSt from Streptococcus thermophilus crystallized i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mmt
タイトルInward open PepTSt from Streptococcus thermophilus crystallized in space group P3121
要素Di-or tripeptide:H+ symporter
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / Integral membrane protein / Major facilitator superfamily transporter (MFS transporter) / POT PTR or PepT family / proton-coupled peptide transporter
機能・相同性
機能・相同性情報


oligopeptide transport / peptide transmembrane transporter activity / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Dipeptide/tripeptide permease / PTR2 family proton/oligopeptide symporters signature 1. / MFS general substrate transporter like domains / PTR2 family proton/oligopeptide symporters signature 2. / PTR2 family proton/oligopeptide symporter, conserved site / Proton-dependent oligopeptide transporter family / POT family / Major facilitator superfamily domain / Major facilitator superfamily (MFS) profile. / Growth Hormone; Chain: A; ...Dipeptide/tripeptide permease / PTR2 family proton/oligopeptide symporters signature 1. / MFS general substrate transporter like domains / PTR2 family proton/oligopeptide symporters signature 2. / PTR2 family proton/oligopeptide symporter, conserved site / Proton-dependent oligopeptide transporter family / POT family / Major facilitator superfamily domain / Major facilitator superfamily (MFS) profile. / Growth Hormone; Chain: A; / MFS transporter superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Di-or tripeptide:H+ symporter
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus thermophilus (ストレプトコッカス・サリバリウス 亜種 サーモフィラス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Quistgaard, E.M. / Molledo, M.M. / Nordlund, P. / Loew, C.
資金援助 スウェーデン, 2件
組織認可番号国
Swedish Research Council621-2013-5905 スウェーデン
European Communitys Seventh Framework Programme (FP7/2007-2013) under BioStruct-X
引用ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2017
タイトル: Structure determination of a major facilitator peptide transporter: Inward facing PepTSt from Streptococcus thermophilus crystallized in space group P3121.
著者: Quistgaard, E.M. / Martinez Molledo, M. / Low, C.
履歴
登録2016年12月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Di-or tripeptide:H+ symporter


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,6481
ポリマ－53,6481
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area20450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.190, 80.190, 293.690
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Di-or tripeptide:H+ symporter


分子量: 53648.074 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus thermophilus (strain ATCC BAA-250 / LMG 18311) (ストレプトコッカス・サリバリウス 亜種 サーモフィラス)
遺伝子: dtpT, stu0970 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5M4H8

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.79 % / 解説: Rod-shaped crystal
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.05 M HEPES pH 8.0, 30% PEG550 MME, 1.2% Fos-Choline 10

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月5日
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→44.85 Å / Num. obs: 11881 / % possible obs: 74.6 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 96.4 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 13.67
反射 シェル解像度: 3.4→3.49 Å / 冗長度: 0.5 % / Rmerge(I) obs: 0.68 / Mean I/σ(I) obs: 3.13 / CC1/2: 0.834 / % possible all: 5.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3.4→44.85 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 36.6
詳細: The data set used for refinement was truncated and anisotropically scaled using the Diffraction Anisotropy Server (https://services.mbi.ucla.edu/anisoscale/). Cut-off values for truncation: 3. ...詳細: The data set used for refinement was truncated and anisotropically scaled using the Diffraction Anisotropy Server (https://services.mbi.ucla.edu/anisoscale/). Cut-off values for truncation: 3.9 A in the a-direction, 3.7 A in the b-direction and 3.4 A in the best diffracting c-direction of the crystal.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2861 589 4.96 %Random
Rwork0.2652 ---
obs0.2662 11292 74.7 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 127.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→44.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3283 0 0 0 3283
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0053377
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1884604
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.4821132
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045538
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006552
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.4-3.74050.3994340.3201641X-RAY DIFFRACTION17.4
3.7405-4.28130.32161540.27242964X-RAY DIFFRACTION80
4.2813-5.39260.25791950.23343768X-RAY DIFFRACTION99.9
5.3926-44.850.28542060.28023916X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 85.5225 Å / Origin y: -29.2027 Å / Origin z: 25.7457 Å
111213212223313233
T1.3796 Å2-0.6503 Å2-0.3807 Å2-0.5457 Å20.0886 Å2--0.5299 Å2
L5.4879 °21.1137 °21.3581 °2-3.2331 °21.4566 °2--5.2727 °2
S-0.3592 Å °0.6528 Å °-0.0744 Å °-1.3202 Å °0.5745 Å °0.0902 Å °-0.1144 Å °0.0518 Å °-0.0971 Å °
精密化 TLSグループSelection details: chain 'A'

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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