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- PDB-5lm1: Crystal Structure of HD-PTP phosphatase in complex with UBAP1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lm1
タイトルCrystal Structure of HD-PTP phosphatase in complex with UBAP1
要素
  • Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23
  • UBAP-1
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / coiled coil (コイルドコイル)
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of adherens junction organization / positive regulation of homophilic cell adhesion / ESCRT I complex / positive regulation of Wnt protein secretion / positive regulation of early endosome to late endosome transport / negative regulation of epithelial cell migration / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / early endosome to late endosome transport / membrane fission / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway ...positive regulation of adherens junction organization / positive regulation of homophilic cell adhesion / ESCRT I complex / positive regulation of Wnt protein secretion / positive regulation of early endosome to late endosome transport / negative regulation of epithelial cell migration / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / early endosome to late endosome transport / membrane fission / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body assembly / endocytic recycling / Interleukin-37 signaling / cilium assembly / 脱リン酸化 / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / プロテインチロシンホスファターゼ / HCMV Late Events / ciliary basal body / ubiquitin binding / protein tyrosine phosphatase activity / Late endosomal microautophagy / Budding and maturation of HIV virion / nuclear body / エンドソーム / endosome membrane / エンドソーム / intracellular membrane-bounded organelle / protein kinase binding / extracellular exosome / 核質 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-associated protein 1 / Ubiquitin-associated protein 1, C-terminal / : / Ubiquitin-associated protein 1, UBA2 domain / UMA domain / UMA domain profile. / Vacuolar protein-sorting protein Bro1-like / ALIX V-shaped domain / ALIX V-shaped domain binding to HIV / BRO1 domain ...Ubiquitin-associated protein 1 / Ubiquitin-associated protein 1, C-terminal / : / Ubiquitin-associated protein 1, UBA2 domain / UMA domain / UMA domain profile. / Vacuolar protein-sorting protein Bro1-like / ALIX V-shaped domain / ALIX V-shaped domain binding to HIV / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. / BRO1-like domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23 / Ubiquitin-associated protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Levy, C.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Structural Basis for Selective Interaction between the ESCRT Regulator HD-PTP and UBAP1.
著者: Gahloth, D. / Levy, C. / Heaven, G. / Stefani, F. / Wunderley, L. / Mould, P. / Cliff, M.J. / Bella, J. / Fielding, A.J. / Woodman, P. / Tabernero, L.
履歴
登録2016年7月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月14日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23
B: UBAP-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,3902
ポリマ－42,3902
非ポリマー00
水55831
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1220 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area20810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.930, 93.270, 102.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23 / His domain-containing protein tyrosine phosphatase / HD-PTP / Protein tyrosine phosphatase TD14 / PTP-TD14


分子量: 40162.574 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN23, KIAA1471 / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: Q9H3S7, プロテインチロシンホスファターゼ
#2: タンパク質・ペプチド UBAP-1


分子量: 2227.407 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NZ09*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.53 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2 M KSCN, 20% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年11月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→44.82 Å / Num. obs: 15835 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 13.55
反射 シェル解像度: 2.55→2.64 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.76 / Mean I/σ(I) obs: 2.51 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: INHOUSE

解像度: 2.55→44.82 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.24 / 位相誤差: 31.56
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2539 783 4.95 %
Rwork0.213 --
obs0.2151 15833 99.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→44.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2705 0 0 31 2736
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022741
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.3973701
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5651726
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.029435
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003482
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5501-2.70980.39071080.31192484X-RAY DIFFRACTION100
2.7098-2.9190.33361220.27162469X-RAY DIFFRACTION100
2.919-3.21270.31631530.24132447X-RAY DIFFRACTION100
3.2127-3.67740.2691390.22352478X-RAY DIFFRACTION100
3.6774-4.63240.19841270.18932516X-RAY DIFFRACTION100
4.6324-44.82850.2391340.19392656X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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