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- PDB-5l2o: Crystal Structure of ALDH1A1 in complex with BUC22 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5l2o
タイトルCrystal Structure of ALDH1A1 in complex with BUC22
要素Retinal dehydrogenase 1レチナールデヒドロゲナーゼ
キーワードOXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR / ALDH1A1 Inhibitor / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


fructosamine catabolic process / 3-deoxyglucosone dehydrogenase activity / ベンズアルデヒドデヒドロゲナーゼ (NAD+) / benzaldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / maintenance of lens transparency / gamma-aminobutyric acid biosynthetic process / aminobutyraldehyde dehydrogenase activity / レチナールデヒドロゲナーゼ / アミノブチルアルデヒドデヒドロゲナーゼ / Fructose catabolism ...fructosamine catabolic process / 3-deoxyglucosone dehydrogenase activity / ベンズアルデヒドデヒドロゲナーゼ (NAD+) / benzaldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / maintenance of lens transparency / gamma-aminobutyric acid biosynthetic process / aminobutyraldehyde dehydrogenase activity / レチナールデヒドロゲナーゼ / アミノブチルアルデヒドデヒドロゲナーゼ / Fructose catabolism / cellular aldehyde metabolic process / Ethanol oxidation / RA biosynthesis pathway / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (non-phosphorylating) activity / アルデヒドデヒドロゲナーゼ (NAD+) / cellular detoxification of aldehyde / androgen binding / aldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / negative regulation of cold-induced thermogenesis / retinal dehydrogenase activity / retinol metabolic process / retinoid metabolic process / GTPase activator activity / NAD binding / 神経繊維 / シナプス / extracellular exosome / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family ...Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
7-(diethylamino)-4-methyl-2H-1-benzopyran-2-one / YTTERBIUM (III) ION / Aldehyde dehydrogenase 1A1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Buchman, C.D. / Hurley, T.D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R21 CA198409 米国
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / : 2017
タイトル: Inhibition of the Aldehyde Dehydrogenase 1/2 Family by Psoralen and Coumarin Derivatives.
著者: Buchman, C.D. / Hurley, T.D.
履歴
登録2016年8月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月5日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Retinal dehydrogenase 1
B: Retinal dehydrogenase 1
C: Retinal dehydrogenase 1
D: Retinal dehydrogenase 1
E: Retinal dehydrogenase 1
F: Retinal dehydrogenase 1
G: Retinal dehydrogenase 1
H: Retinal dehydrogenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)442,91532
ポリマ-439,3978
非ポリマー3,51824
41,9032326
1
A: Retinal dehydrogenase 1
B: Retinal dehydrogenase 1
C: Retinal dehydrogenase 1
D: Retinal dehydrogenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)221,28515
ポリマ-219,6984
非ポリマー1,58611
724
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22010 Å2
ΔGint-146 kcal/mol
Surface area60380 Å2
手法PISA
2
E: Retinal dehydrogenase 1
F: Retinal dehydrogenase 1
G: Retinal dehydrogenase 1
H: Retinal dehydrogenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)221,63117
ポリマ-219,6984
非ポリマー1,93213
724
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22610 Å2
ΔGint-166 kcal/mol
Surface area60510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.984, 98.292, 127.322
Angle α, β, γ (deg.)80.550, 86.230, 64.360
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14A
24E
15A
25F
16A
26G
17A
27H
18B
28C
19B
29D
110B
210E
111B
211F
112B
212G
113B
213H
114C
214D
115C
215E
116C
216F
117C
217G
118C
218H
119D
219E
120D
220F
121D
221G
122D
222H
123E
223F
124E
224G
125E
225H
126F
226G
127F
227H
128G
228H

NCSドメイン領域:

Component-ID: 0 / Refine code: 0

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASPASPSERSERAA8 - 5018 - 501
21ASPASPSERSERBB8 - 5018 - 501
12LEULEUASNASNAA9 - 5009 - 500
22LEULEUASNASNCC9 - 5009 - 500
13LEULEUASNASNAA9 - 5009 - 500
23LEULEUASNASNDD9 - 5009 - 500
14LEULEUASNASNAA9 - 5009 - 500
24LEULEUASNASNEE9 - 5009 - 500
15LEULEUASNASNAA9 - 5009 - 500
25LEULEUASNASNFF9 - 5009 - 500
16ASPASPSERSERAA8 - 5018 - 501
26ASPASPSERSERGG8 - 5018 - 501
17LEULEUASNASNAA9 - 5009 - 500
27LEULEUASNASNHH9 - 5009 - 500
18LEULEUASNASNBB9 - 5009 - 500
28LEULEUASNASNCC9 - 5009 - 500
19LEULEUASNASNBB9 - 5009 - 500
29LEULEUASNASNDD9 - 5009 - 500
110LEULEUASNASNBB9 - 5009 - 500
210LEULEUASNASNEE9 - 5009 - 500
111LEULEUASNASNBB9 - 5009 - 500
211LEULEUASNASNFF9 - 5009 - 500
112ASPASPSERSERBB8 - 5018 - 501
212ASPASPSERSERGG8 - 5018 - 501
113LEULEUASNASNBB9 - 5009 - 500
213LEULEUASNASNHH9 - 5009 - 500
114LEULEUSERSERCC9 - 5019 - 501
214LEULEUSERSERDD9 - 5019 - 501
115LEULEUSERSERCC9 - 5019 - 501
215LEULEUSERSEREE9 - 5019 - 501
116LEULEUSERSERCC9 - 5019 - 501
216LEULEUSERSERFF9 - 5019 - 501
117LEULEUASNASNCC9 - 5009 - 500
217LEULEUASNASNGG9 - 5009 - 500
118LEULEUSERSERCC9 - 5019 - 501
218LEULEUSERSERHH9 - 5019 - 501
119LEULEUSERSERDD9 - 5019 - 501
219LEULEUSERSEREE9 - 5019 - 501
120LEULEUSERSERDD9 - 5019 - 501
220LEULEUSERSERFF9 - 5019 - 501
121LEULEUASNASNDD9 - 5009 - 500
221LEULEUASNASNGG9 - 5009 - 500
122LEULEUSERSERDD9 - 5019 - 501
222LEULEUSERSERHH9 - 5019 - 501
123LEULEUSERSEREE9 - 5019 - 501
223LEULEUSERSERFF9 - 5019 - 501
124LEULEUASNASNEE9 - 5009 - 500
224LEULEUASNASNGG9 - 5009 - 500
125LEULEUSERSEREE9 - 5019 - 501
225LEULEUSERSERHH9 - 5019 - 501
126LEULEUASNASNFF9 - 5009 - 500
226LEULEUASNASNGG9 - 5009 - 500
127LEULEUSERSERFF9 - 5019 - 501
227LEULEUSERSERHH9 - 5019 - 501
128LEULEUASNASNGG9 - 5009 - 500
228LEULEUASNASNHH9 - 5009 - 500

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
16
17
18
19
20
21
22
23
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28

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要素

#1: タンパク質
Retinal dehydrogenase 1 / レチナールデヒドロゲナーゼ / RalDH1 / ALDH-E1 / ALHDII / Aldehyde dehydrogenase family 1 member A1 / Aldehyde dehydrogenase / cytosolic


分子量: 54924.617 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ALDH1A1, ALDC, ALDH1, PUMB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P00352, 酸化還元酵素; アルデヒドまたはケトンに対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる, レチナールデヒドロゲナーゼ
#2: 化合物
ChemComp-6ZW / 7-(diethylamino)-4-methyl-2H-1-benzopyran-2-one / クマリン1


分子量: 231.290 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : C14H17NO2
#3: 化合物
ChemComp-YB / YTTERBIUM (III) ION / イッテルビウム


分子量: 173.040 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : Yb
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2326 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.25 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100 mM BisTris, 200 mM NaCl, 5 mM YbCl3, 9-11% PEG3350
PH範囲: 6.2-6.6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年3月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. obs: 222612 / % possible obs: 90.8 % / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rpim(I) all: 0.061 / Rrim(I) all: 0.093 / Χ2: 0.934 / Net I/σ(I): 7.3 / Num. measured all: 461481
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.05-2.092.10.28112130.8450.2510.3770.78291.7
2.09-2.122.10.259111850.8620.2330.350.78191.4
2.12-2.162.10.224112020.8890.2020.3030.80590.9
2.16-2.212.10.204109960.910.1820.2740.81890.2
2.21-2.262.10.18108400.9290.1610.2420.82488.4
2.26-2.3120.159105590.9390.1420.2140.83286.2
2.31-2.3720.146103340.9460.130.1970.88284
2.37-2.432.10.135114490.9570.120.1810.86693.6
2.43-2.52.10.127115270.9610.1130.1710.89693.3
2.5-2.582.10.109114050.970.0960.1460.88592.9
2.58-2.682.10.098113190.9760.0870.1310.95992.4
2.68-2.782.10.091112290.9790.080.1221.00191.7
2.78-2.912.10.079109340.9830.0690.1051.01789.1
2.91-3.0620.068102320.9870.060.0911.12583.4
3.06-3.252.10.059117110.990.0520.0791.0395.3
3.25-3.512.10.049116220.9930.0430.0660.98494.7
3.51-3.862.10.041113970.9950.0360.0550.95793
3.86-4.4220.038106710.9950.0330.050.9687.2
4.42-5.562.10.036115850.9950.0320.0490.98694.3
5.56-502.10.043112020.9950.0380.0581.28891.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-3000データ削減
精密化解像度: 2.05→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 4.477 / SU ML: 0.12 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.242 / ESU R Free: 0.174 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2045 11177 5 %RANDOM
Rwork0.1736 ---
obs0.1751 211433 90.55 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 81.09 Å2 / Biso mean: 19.814 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.19 Å21.37 Å2-1.11 Å2
2--0.6 Å20.01 Å2
3---0.61 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.05→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数30488 0 152 2326 32966
Biso mean--28.78 26.51 -
残基数----3947
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.01931429
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0070.0230154
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3881.96642547
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.238369608
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8653975
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.99524.7181329
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.627155389
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.54215136
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.24685
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02135639
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.026965
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRms dev position (Å)
11A313330.06
12B313330.06
21A311930.06
22C311930.06
31A309630.07
32D309630.07
41A311540.06
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51A309980.07
52F309980.07
61A311460.06
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71A314580.05
72H314580.05
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82C312900.06
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111B309800.07
112F309800.07
121B312240.06
122G312240.06
131B311650.06
132H311650.06
141C311240.07
142D311240.07
151C313310.06
152E313310.06
161C312250.06
162F312250.06
171C312450.06
172G312450.06
181C312060.06
182H312060.06
191D313370.06
192E313370.06
201D310810.07
202F310810.07
211D310740.07
212G310740.07
221D311630.07
222H311630.07
231E313350.07
232F313350.07
241E312930.06
242G312930.06
251E313930.06
252H313930.06
261F310420.07
262G310420.07
271F311790.07
272H311790.07
281G312500.06
282H312500.06
LS精密化 シェル解像度: 2.051→2.104 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.247 794 -
Rwork0.223 15363 -
all-16157 -
obs--89.08 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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