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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5ip9 | ||||||
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タイトル | Structure of RNA Polymerase II-TFIIF complex | ||||||
要素 |
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キーワード | TRANSCRIPTION | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 TFIIF-class transcription factor complex binding / RPB4-RPB7 complex / transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / transcription factor TFIIF complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex ...TFIIF-class transcription factor complex binding / RPB4-RPB7 complex / transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / transcription factor TFIIF complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / termination of RNA polymerase II transcription / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / RNA-templated transcription / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / termination of RNA polymerase III transcription / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / termination of RNA polymerase I transcription / transcription initiation at RNA polymerase III promoter / RNA Polymerase I Promoter Escape / protein phosphatase activator activity / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / maintenance of transcriptional fidelity during transcription elongation by RNA polymerase II / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / transcription initiation at RNA polymerase I promoter / transcription by RNA polymerase I / Estrogen-dependent gene expression / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / transcription by RNA polymerase III / RNA polymerase II activity / Dual incision in TC-NER / transcription elongation by RNA polymerase I / tRNA transcription by RNA polymerase III / RNA polymerase I activity / RNA polymerase I complex / RNA polymerase III complex / positive regulation of translational initiation / transcription-coupled nucleotide-excision repair / RNA polymerase II, core complex / translesion synthesis / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / translation initiation factor binding / DNA-templated transcription initiation / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / transcription elongation by RNA polymerase II / P-body / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / DNA-directed RNA polymerase / cytoplasmic stress granule / mRNA processing / ribosome biogenesis / peroxisome / single-stranded DNA binding / nucleic acid binding / transcription by RNA polymerase II / single-stranded RNA binding / protein dimerization activity / mRNA binding / nucleotide binding / regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / mitochondrion / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.9 Å | ||||||
データ登録者 | Plaschka, C. / Hantsche, M. / Dienemann, C. / Burzinski, C. / Plitzko, J. / Cramer, P. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2016 タイトル: Transcription initiation complex structures elucidate DNA opening. 著者: C Plaschka / M Hantsche / C Dienemann / C Burzinski / J Plitzko / P Cramer / 要旨: Transcription of eukaryotic protein-coding genes begins with assembly of the RNA polymerase (Pol) II initiation complex and promoter DNA opening. Here we report cryo-electron microscopy (cryo-EM) ...Transcription of eukaryotic protein-coding genes begins with assembly of the RNA polymerase (Pol) II initiation complex and promoter DNA opening. Here we report cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of yeast initiation complexes containing closed and open DNA at resolutions of 8.8 Å and 3.6 Å, respectively. DNA is positioned and retained over the Pol II cleft by a network of interactions between the TATA-box-binding protein TBP and transcription factors TFIIA, TFIIB, TFIIE, and TFIIF. DNA opening occurs around the tip of the Pol II clamp and the TFIIE 'extended winged helix' domain, and can occur in the absence of TFIIH. Loading of the DNA template strand into the active centre may be facilitated by movements of obstructing protein elements triggered by allosteric binding of the TFIIE 'E-ribbon' domain. The results suggest a unified model for transcription initiation with a key event, the trapping of open promoter DNA by extended protein-protein and protein-DNA contacts. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5ip9.cif.gz | 1.6 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5ip9.ent.gz | 1.3 MB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5ip9.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5ip9_validation.pdf.gz | 558.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5ip9_full_validation.pdf.gz | 645.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5ip9_validation.xml.gz | 133.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5ip9_validation.cif.gz | 179.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ip/5ip9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ip/5ip9 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 3375C 3376C 3377C 3378C 3379C 3380C 3381C 3382C 3383C 5fywC 5fz5C 5ip7C 3po2S S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-DNA-directed RNA polymerase II subunit ... , 7種, 7分子 ABCDGIK
#1: タンパク質 | 分子量: 191690.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P04050, DNA-directed RNA polymerase |
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#2: タンパク質 | 分子量: 138806.109 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P08518, DNA-directed RNA polymerase |
#3: タンパク質 | 分子量: 29921.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P16370 |
#4: タンパク質 | 分子量: 25451.191 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P20433 |
#7: タンパク質 | 分子量: 19081.053 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P34087 |
#9: タンパク質 | 分子量: 13942.714 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P27999 |
#11: タンパク質 | 分子量: 13113.989 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P38902 |
-DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit ... , 5種, 5分子 EFHJL
#5: タンパク質 | 分子量: 24985.895 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P20434 |
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#6: タンパク質 | 分子量: 10046.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P20435 |
#8: タンパク質 | 分子量: 16394.166 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P20436 |
#10: タンパク質 | 分子量: 7647.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P22139 |
#12: タンパク質・ペプチド | 分子量: 5252.261 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P40422 |
-タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 Q
#13: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2102.603 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P41895*PLUS |
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-非ポリマー , 2種, 9分子
#14: 化合物 | ChemComp-ZN / #15: 化合物 | ChemComp-MG / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 6.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 80.22 % |
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: peg 6000, sodium acetate, ammonium acetate, hepes, tcep |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.91889 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年7月3日 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.91889 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 3.45→50 Å / Num. obs: 112721 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 99.89 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.206 / Net I/σ(I): 9.19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 3PO2 解像度: 3.9→48.93 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9248 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8954 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.383
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原子変位パラメータ | Biso max: 300 Å2 / Biso mean: 130.08 Å2 / Biso min: 20 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.385 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 3.9→48.93 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 3.9→4 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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