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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 3qt1 | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | RNA polymerase II variant containing A Chimeric RPB9-C11 subunit | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | TRANSFERASE / TRANSCRIPTION / TRANSFERASE-TRANSCRIPTION COMPLEX / RNA POLYMERASE II / ELONGATION / mRNA CLEAVAGE | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationRPB4-RPB7 complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / termination of RNA polymerase II transcription ...RPB4-RPB7 complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / termination of RNA polymerase II transcription / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / termination of RNA polymerase III transcription / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / RNA-templated transcription / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / transcription initiation at RNA polymerase III promoter / RNA Polymerase I Promoter Escape / termination of RNA polymerase I transcription / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / transcription initiation at RNA polymerase I promoter / Estrogen-dependent gene expression / maintenance of transcriptional fidelity during transcription elongation by RNA polymerase II / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / transcription by RNA polymerase III / positive regulation of translational initiation / Dual incision in TC-NER / translesion synthesis / RNA polymerase I complex / transcription elongation by RNA polymerase I / RNA polymerase III complex / RNA polymerase II, core complex / tRNA transcription by RNA polymerase III / transcription by RNA polymerase I / translation initiation factor binding / transcription-coupled nucleotide-excision repair / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / transcription elongation by RNA polymerase II / P-body / DNA-templated transcription initiation / ribonucleoside binding / mRNA processing / DNA-directed RNA polymerase / cytoplasmic stress granule / DNA-directed RNA polymerase activity / peroxisome / ribosome biogenesis / single-stranded DNA binding / nucleic acid binding / transcription by RNA polymerase II / single-stranded RNA binding / protein dimerization activity / nucleotide binding / mRNA binding / nucleolus / mitochondrion / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | ![]() | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 4.3 Å | ||||||
Authors | Ruan, W. / Lehmann, E. / Thomm, M. / Kostrewa, D. / Cramer, P. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2011Title: Evolution of two modes of intrinsic RNA polymerase transcript cleavage. Authors: Ruan, W. / Lehmann, E. / Thomm, M. / Kostrewa, D. / Cramer, P. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 3qt1.cif.gz | 1.5 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb3qt1.ent.gz | 1.3 MB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 3qt1.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 3qt1_validation.pdf.gz | 583.6 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 3qt1_full_validation.pdf.gz | 907.2 KB | Display | |
| Data in XML | 3qt1_validation.xml.gz | 182.6 KB | Display | |
| Data in CIF | 3qt1_validation.cif.gz | 234.1 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qt/3qt1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qt/3qt1 | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 |
| ||||||||
| Unit cell |
|
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Components
-DNA-directed RNA polymerase II subunit ... , 7 types, 7 molecules ABCDGIK
| #1: Protein | Mass: 191821.578 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() |
|---|---|
| #2: Protein | Mass: 138937.297 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() |
| #3: Protein | Mass: 35330.457 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() |
| #4: Protein | Mass: 25205.891 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() |
| #7: Protein | Mass: 19081.053 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() |
| #9: Protein | Mass: 15450.333 Da / Num. of mol.: 1 Fragment: RPB9 (UNP RESIDUES 1-86), C11 (UNP RESIDUES 87-113) Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: CHIMERIC PROTEIN CONSISTING OF RPB9 (N-TERMINAL DOMAIN, residues 1-87) FROM RNA POLYMERASE II AND C11 (C-TERMINAL DOMAIN, residuyes 85-110) FROM RNA POLYMERASE III Source: (gene. exp.) ![]() Gene: RPB9, YGL070C / Plasmid: pET28b+ / Production host: ![]() References: UniProt: P27999, UniProt: Q04307, DNA-directed RNA polymerase |
| #11: Protein | Mass: 13633.493 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() |
-DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit ... , 5 types, 5 molecules EFHJL
| #5: Protein | Mass: 25117.094 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() |
|---|---|
| #6: Protein | Mass: 17931.834 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() |
| #8: Protein | Mass: 16525.363 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() |
| #10: Protein | Mass: 8290.732 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() |
| #12: Protein | Mass: 7729.969 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() |
-Non-polymers , 2 types, 8 molecules 


| #13: Chemical | ChemComp-ZN / #14: Chemical | ChemComp-MG / | |
|---|
-Details
| Has protein modification | Y |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 5.97 Å3/Da / Density % sol: 79.41 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 200mM ammonium acetate, 300mM SODIUM ACETATE, 50mM Hepes pH 7.0, 5-6% PEG 6000, 5mM TCEP, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 1.2664 Å |
| Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Nov 15, 2009 |
| Radiation | Monochromator: Fixed-exit LN2 cooled Double Crystal Monochromator, Si(111) Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 1.2664 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 4.3→48.657 Å / Num. all: 313148 / Num. obs: 313148 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 3.8 % |
| Reflection shell | Resolution: 4.3→4.4 Å / Redundancy: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.103 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 6065 / % possible all: 99 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 4.3→48.6 Å / SU ML: 0.58 / σ(F): 1.99 / Stereochemistry target values: Engh & Huber
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 102.308 Å2 / ksol: 0.292 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters |
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| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 4.3→48.6 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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About Yorodumi





X-RAY DIFFRACTION
Citation



















PDBj











