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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3qt1 | ||||||
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Title | RNA polymerase II variant containing A Chimeric RPB9-C11 subunit | ||||||
![]() |
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![]() | TRANSFERASE / TRANSCRIPTION / TRANSFERASE-TRANSCRIPTION COMPLEX / RNA POLYMERASE II / ELONGATION / mRNA CLEAVAGE | ||||||
Function / homology | ![]() RPB4-RPB7 complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes ...RPB4-RPB7 complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / termination of RNA polymerase II transcription / RNA-templated transcription / termination of RNA polymerase III transcription / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / : / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / : / termination of RNA polymerase I transcription / transcription initiation at RNA polymerase III promoter / RNA Polymerase I Promoter Escape / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / maintenance of transcriptional fidelity during transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / transcription initiation at RNA polymerase I promoter / transcription by RNA polymerase I / Estrogen-dependent gene expression / transcription by RNA polymerase III / Dual incision in TC-NER / transcription elongation by RNA polymerase I / positive regulation of translational initiation / RNA polymerase I complex / RNA polymerase III complex / transcription-coupled nucleotide-excision repair / RNA polymerase III activity / RNA polymerase II, core complex / tRNA transcription by RNA polymerase III / RNA polymerase I activity / translesion synthesis / RNA polymerase II activity / translation initiation factor binding / DNA-templated transcription initiation / transcription elongation by RNA polymerase II / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / P-body / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / cytoplasmic stress granule / DNA-directed RNA polymerase / peroxisome / ribosome biogenesis / single-stranded DNA binding / transcription by RNA polymerase II / nucleic acid binding / single-stranded RNA binding / protein dimerization activity / nucleotide binding / mRNA binding / nucleolus / mitochondrion / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Ruan, W. / Lehmann, E. / Thomm, M. / Kostrewa, D. / Cramer, P. | ||||||
![]() | ![]() Title: Evolution of two modes of intrinsic RNA polymerase transcript cleavage. Authors: Ruan, W. / Lehmann, E. / Thomm, M. / Kostrewa, D. / Cramer, P. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 1.3 MB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 168.3 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 223.7 KB | Display | |
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-Related structure data
Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-DNA-directed RNA polymerase II subunit ... , 7 types, 7 molecules ABCDGIK
#1: Protein | Mass: 191821.578 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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#2: Protein | Mass: 138937.297 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#3: Protein | Mass: 35330.457 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#4: Protein | Mass: 25205.891 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#7: Protein | Mass: 19081.053 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#9: Protein | Mass: 15450.333 Da / Num. of mol.: 1 Fragment: RPB9 (UNP RESIDUES 1-86), C11 (UNP RESIDUES 87-113) Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: CHIMERIC PROTEIN CONSISTING OF RPB9 (N-TERMINAL DOMAIN, residues 1-87) FROM RNA POLYMERASE II AND C11 (C-TERMINAL DOMAIN, residuyes 85-110) FROM RNA POLYMERASE III Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Gene: RPB9, YGL070C / Plasmid: pET28b+ / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: P27999, UniProt: Q04307, DNA-directed RNA polymerase |
#11: Protein | Mass: 13633.493 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
-DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit ... , 5 types, 5 molecules EFHJL
#5: Protein | Mass: 25117.094 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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#6: Protein | Mass: 17931.834 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#8: Protein | Mass: 16525.363 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#10: Protein | Mass: 8290.732 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#12: Protein | Mass: 7729.969 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
-Non-polymers , 2 types, 8 molecules ![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
#13: Chemical | ChemComp-ZN / #14: Chemical | ChemComp-MG / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 5.97 Å3/Da / Density % sol: 79.41 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 200mM ammonium acetate, 300mM SODIUM ACETATE, 50mM Hepes pH 7.0, 5-6% PEG 6000, 5mM TCEP, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Nov 15, 2009 |
Radiation | Monochromator: Fixed-exit LN2 cooled Double Crystal Monochromator, Si(111) Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.2664 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 4.3→48.657 Å / Num. all: 313148 / Num. obs: 313148 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 3.8 % |
Reflection shell | Resolution: 4.3→4.4 Å / Redundancy: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.103 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 6065 / % possible all: 99 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 102.308 Å2 / ksol: 0.292 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 4.3→48.6 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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