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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ip7 | ||||||
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Title | Structure of RNA Polymerase II-Tfg1 peptide complex | ||||||
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![]() | TRANSCRIPTION | ||||||
Function / homology | ![]() TFIIF-class transcription factor complex binding / transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / RPB4-RPB7 complex / transcription factor TFIIF complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex ...TFIIF-class transcription factor complex binding / transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / RPB4-RPB7 complex / transcription factor TFIIF complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / termination of RNA polymerase II transcription / RNA-templated transcription / termination of RNA polymerase III transcription / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / : / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / : / termination of RNA polymerase I transcription / transcription initiation at RNA polymerase III promoter / RNA Polymerase I Promoter Escape / protein phosphatase activator activity / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / maintenance of transcriptional fidelity during transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / transcription initiation at RNA polymerase I promoter / transcription by RNA polymerase I / Estrogen-dependent gene expression / transcription by RNA polymerase III / Dual incision in TC-NER / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / transcription elongation by RNA polymerase I / positive regulation of translational initiation / RNA polymerase I complex / RNA polymerase III complex / transcription-coupled nucleotide-excision repair / RNA polymerase III activity / RNA polymerase II, core complex / tRNA transcription by RNA polymerase III / RNA polymerase I activity / translesion synthesis / RNA polymerase II activity / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / translation initiation factor binding / DNA-templated transcription initiation / transcription elongation by RNA polymerase II / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / P-body / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / cytoplasmic stress granule / DNA-directed RNA polymerase / peroxisome / ribosome biogenesis / single-stranded DNA binding / transcription by RNA polymerase II / nucleic acid binding / single-stranded RNA binding / protein dimerization activity / nucleotide binding / mRNA binding / regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / mitochondrion / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Plaschka, C. / Hantsche, M. / Dienemann, C. / Burzinski, C. / Plitzko, J. / Cramer, P. | ||||||
![]() | ![]() Title: Transcription initiation complex structures elucidate DNA opening. Authors: C Plaschka / M Hantsche / C Dienemann / C Burzinski / J Plitzko / P Cramer / ![]() Abstract: Transcription of eukaryotic protein-coding genes begins with assembly of the RNA polymerase (Pol) II initiation complex and promoter DNA opening. Here we report cryo-electron microscopy (cryo-EM) ...Transcription of eukaryotic protein-coding genes begins with assembly of the RNA polymerase (Pol) II initiation complex and promoter DNA opening. Here we report cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of yeast initiation complexes containing closed and open DNA at resolutions of 8.8 Å and 3.6 Å, respectively. DNA is positioned and retained over the Pol II cleft by a network of interactions between the TATA-box-binding protein TBP and transcription factors TFIIA, TFIIB, TFIIE, and TFIIF. DNA opening occurs around the tip of the Pol II clamp and the TFIIE 'extended winged helix' domain, and can occur in the absence of TFIIH. Loading of the DNA template strand into the active centre may be facilitated by movements of obstructing protein elements triggered by allosteric binding of the TFIIE 'E-ribbon' domain. The results suggest a unified model for transcription initiation with a key event, the trapping of open promoter DNA by extended protein-protein and protein-DNA contacts. | ||||||
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Structure visualization
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 3375C ![]() 3376C ![]() 3377C ![]() 3378C ![]() 3379C ![]() 3380C ![]() 3381C ![]() 3382C ![]() 3383C ![]() 5fywC ![]() 5fz5C ![]() 5ip9C ![]() 3po2S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-DNA-directed RNA polymerase II subunit ... , 7 types, 7 molecules ABCDGIK
#1: Protein | Mass: 191690.375 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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#11: Protein | Mass: 13113.989 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
-DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit ... , 5 types, 5 molecules EFHJL
#5: Protein | Mass: 24985.895 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
---|---|
#6: Protein | Mass: 10046.682 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#8: Protein | Mass: 16394.166 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#10: Protein | Mass: 7647.000 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#12: Protein/peptide | Mass: 5252.261 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P40422 |
-Protein/peptide , 1 types, 1 molecules Q
#13: Protein/peptide | Mass: 2102.603 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 2 types, 9 molecules ![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
#14: Chemical | ChemComp-ZN / #15: Chemical | ChemComp-MG / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 6.15 Å3/Da / Density % sol: 79.99 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: PEG 6000, sodium acetate, ammonium acetate, hepes, tcep |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jul 13, 2013 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97972 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3.52→50 Å / Num. obs: 294213 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 81.99 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Net I/σ(I): 15.67 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3PO2 Resolution: 3.52→48.93 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9317 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU R Cruickshank DPI: 0.594 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.523 / SU Rfree Blow DPI: 0.276 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.287
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Displacement parameters | Biso max: 247.95 Å2 / Biso mean: 127.87 Å2 / Biso min: 46.24 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.329 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.52→48.93 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 3.52→3.61 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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