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- PDB-5ioh: RepoMan-PP1a (protein phosphatase 1, alpha isoform) holoenzyme complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ioh
タイトルRepoMan-PP1a (protein phosphatase 1, alpha isoform) holoenzyme complex
要素
  • Cell division cycle-associated protein 2
  • Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
キーワードHYDROLASE/PROTEIN BINDING / PP1 alpha / RepoMan / Ki-67 / Phosphatase (ホスファターゼ) / HYDROLASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chromosome segregation / regulation of glycogen catabolic process / PTW/PP1 phosphatase complex / グリコーゲン / regulation of glycogen biosynthetic process / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of translational initiation ...regulation of chromosome segregation / regulation of glycogen catabolic process / PTW/PP1 phosphatase complex / グリコーゲン / regulation of glycogen biosynthetic process / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of translational initiation / regulation of mitotic nuclear division / myosin phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase activity / branching morphogenesis of an epithelial tube / glycogen metabolic process / protein-serine/threonine phosphatase / entrainment of circadian clock by photoperiod / Triglyceride catabolism / phosphatase activity / phosphoprotein phosphatase activity / DARPP-32 events / ribonucleoprotein complex binding / 脱リン酸化 / positive regulation of protein dephosphorylation / protein dephosphorylation / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / chromosome segregation / response to lead ion / 接着結合 / lung development / circadian regulation of gene expression / regulation of circadian rhythm / Circadian Clock / presynapse / 染色体 / perikaryon / 樹状突起スパイン / 細胞周期 / 細胞分裂 / glutamatergic synapse / 核小体 / extracellular exosome / 核質 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Protein phosphatase 1 binding domain / Protein phosphatase 1 binding / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type ...Protein phosphatase 1 binding domain / Protein phosphatase 1 binding / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / Cell division cycle-associated protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.566 Å
データ登録者Kumar, G.S. / Peti, W. / Page, R.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM098482 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)1R01NS091336 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: The Ki-67 and RepoMan mitotic phosphatases assemble via an identical, yet novel mechanism.
著者: Kumar, G.S. / Gokhan, E. / De Munter, S. / Bollen, M. / Vagnarelli, P. / Peti, W. / Page, R.
履歴
登録2016年3月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月12日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
B: Cell division cycle-associated protein 2
C: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
D: Cell division cycle-associated protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,3704
ポリマ－82,3704
非ポリマー00
水2,738152
1
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
B: Cell division cycle-associated protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,1852
ポリマ－41,1852
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2550 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area12700 Å2
手法PISA
2
C: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
D: Cell division cycle-associated protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,1852
ポリマ－41,1852
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2410 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area13170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)160.769, 57.089, 73.635
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / PP-1A


分子量: 34162.148 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 7-300 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1CA, PPP1A / プラスミド: RP1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P62136, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質 Cell division cycle-associated protein 2 / Recruits PP1 onto mitotic chromatin at anaphase protein / Repo-Man


分子量: 7023.053 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 383-441 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDCA2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q69YH5
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 152 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.04 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4 / 詳細: 100 mM Sodium Malonate, 12% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年11月12日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.566→50 Å / Num. obs: 22441 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 11.5 % / Rmerge(I) obs: 0.017 / Net I/σ(I): 15.3
反射 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / 冗長度: 5.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 90.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4MOV

4mov


解像度: 2.566→46.545 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 21.16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2152 1118 5.07 %
Rwork0.1764 --
obs0.1785 22041 98.27 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.566→46.545 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5071 0 0 152 5223
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0025186
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.617036
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.5161881
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.024772
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002924
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5662-2.68290.27971050.22912273X-RAY DIFFRACTION87
2.6829-2.82440.27551510.21422622X-RAY DIFFRACTION100
2.8244-3.00130.27121420.20242619X-RAY DIFFRACTION100
3.0013-3.2330.21381420.19762604X-RAY DIFFRACTION100
3.233-3.55820.27031520.18142626X-RAY DIFFRACTION100
3.5582-4.07290.19411390.16432667X-RAY DIFFRACTION100
4.0729-5.13030.15371400.13772689X-RAY DIFFRACTION100
5.1303-46.55270.19931470.17182823X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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